protein
DESCRIPTION
PROTEINTRANSCRIPT
METABOLISME PROTEIN
JURUSAN KEPERAWATANSTIKES UMITRA LAMPUNG
OKTOBER 2010
PROTEIN
PROTEOS Utama
Bahan Baku Penyusun Asam Amino
Dialam terdapat 300 jenis Asam aminoPenyusun Protein 20 jenis Aa
Struktur Asam amino: NH2-CH-COOH R Dlam larutan fisiologis bersifat
Zwitterion akibat dari gugus COOH terdeprotonasi dan bermuatan Negatif serta gugu –NH2 dipolar terprotonasi dan bermuatan positif.
Penggolongan Asam amino:
I.Berdasarkan Komposisi kimia gugus R
-Aa Alifatik; Gly,Ala, Val,Leu,Ile -Aa Hidroksil; Ser,Thr -Aa Sulfur ; Cys, Met -Aa Aromatik ; Phe,Tyr,Trp -Aa Asam; Asp,Asn,Glu,Gln -Aa Basa ;Arg, His, Lys -Aa Imino ;Pro
II.Berdasarkan Polaritas Molekul
-Aa Polar : dg ggs R polar ( C-O, C-N dan O-H)
Contoh ; Gli,Sis,Glu,Ser,Tyr,Tre,Asp,gln,His,Arg
-Aa non polar : dg ggs R non polar ( C-C,C-H) Contoh; Val,Ala,Leu,Met,Ile
III.Berdasarkan kemampuan sintetik tubuh.
-Aa Essential: tdak dapat disintesis Contoh:
His,Ile,Leu,Lis,Met,Pen.Tre.Trp dan arg untuk anak.
-Aa Non Essential : dapat disintesis Contoh : Ala,,Pro,Gli, Ser
Protein :gabungan asam-asam amino dengan ikatan peptida.NH2-CHR-COOH + NH2-CHR-COOHNH2-CHR-CONH-CHR-COOH
Penggolongan Protein I.Berdasarkan Fungsi : A.Enzim B.Protein Transport C.Prot.Nutreien dan penyimpan D.Prot.Kontraktil E.Prot.Struktural F.Prot.Pelindung G.Prot.Pengatur.
II.Berdasarkan kelarutan
A.Protein Fibrosa ( serat) Sifat; Tidak larut dalam air dan sulit
didegradasi oleh enzim Cth: Keratin
B.Protein Globular Dapat dikoagulasi oleh panas,larut
dalam larutan garam netral. Cth : Albumin
II.Berdasarkan kelarutan
III.Berdasarkan unsur penyusun A.Prot.Sederhana Hasil hidrolisa : asam amino + asam
amino
B. Protein Majemuk Hasil Hidrolisa Asam amino + bukan
asam amino Cth; Lipoprotein
Struktur protein
Struktur 3 dimensi ditentukan oleh Aa penyusun.
Empat struktur dasar protein: 1.Struktur Primer Berkaitan dg identitas,jml relatif dan
rangkaian Aa yg ada dalam rantai pepetida.Ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu Aa yg berurutan yg memberikan ikatan peptida.
2.Struktur sekunder Berkaitan dg kemampuan tlg pggng rantai
polipeptida yang distabilkan oleh iktn H
Struktur protein
3.Struktur Tersier Berhubungan dg struktur 3
dimnsi dari molekul protein.
4.Struktur kuartener. Berkaitan dg molekul yg
tersusun dari2 atau lebih rantai polipeptida.
Sifat fisik dan kimia Protein
1.-Ion dipolar amfoterik ( Zwitterion) - Mengandung ggs asam dan basa - Membentuk ion positif dalam
suasana asam - Membentuk ion negatif dalam
basa. 2.Labil dan mudah dimodifikasi
akibat perubahan lingkungan.
Denaturasi ProteinPerubahan struktur yg aktif dari protein.
-Terjadi pada suhu diatas 50oC -Kehilangan aktifitas bilogisnya. -Ikatan peptida tidak berubah,yg
berubah bentuk lipatannya. -Nilai nutrisi tidak hilang,bahkan
mungkin bertambah.
Zat kimia & kondisi yg menyebabkan denaturasi
-Panas -Lar.Urea -Radiasi Sinar UV -Pelarut Organik -Asam & Basa kuat -Detergen -Logam berat( Hg,Ag,Pb) -Pengocokan kuat.
Renaturasi ProteinKembali kebentuk semula
-Dlm proses ini tdk diperlukan bahan kimia,biasanya karna perubahan suhu & ph
-Aktifitas biologis kembali
Koagulasi Protein
-Penggumpalan protein karna pergeseran Titik iso elektrik.
Penyebab : -Kenaikan suhu -Perubahan pH Penambahan zat pengendap. Mis;-as.triklor asetat -As.perklorat
Kebutuhan ProteinDewasa; 0,8 g / kg BB
Kebutuhan protein didalam tubuh : -Aa sbg sumber N untuk biosintesis
senyawa non protein. -Aa sbg bahan biosintesis
prot.jaringan -Jk KH kurang, prot.dipecah untuk
mempertahankan glukosa darah.
Keseimbangan Nitrogen
Kes.Nitrogen Normal: Jika jml N yang dikonsumsi = jml N yang
diekskresi.
Kes.Nitrogen Positif ( + ) Jk jml N yg dikonsumsi > Jml N yg diekskresi
Kes.Nitrogen Negatif ( -) Jk jml N yg dikonsumsi < Jml N yg diekskresi.
Pencernaan Protein
Berawal di lambung berakhir di usus halus.
Pepsin disekresikan sbg Zimogen disebut Pepsinogen.
Pepsinogen Pepsin, dilepaskan 42 Aa shg menjadi prot.aktif dg pH opt.2
Pepsin memutus ikatan peptida yg ada disisi NH2 bebas dari Aa aromatik,Hidrofobik.
Pencernaan Protein
Lambung jg mensekresikan Renin mengkoagulasi susu mencegah pengosongan lambung yang cepat.
Dg bantuan Ca, kasein diubah oleh renin ----------parakasein selanjutnya dihidrolisis oleh pepsin.
Pencernaan protein oleh enzim pankreas.
Dalam usus prot.diolah oleh beberapa enzim yg disekresikan oleh pankreas yi :
TRipsin, kimotripsin,karboksipeptidase dan elastase.
Tripsin memutus ik.peptida Aa basa
Kimotripsin memutus ik.pept.Aa aromatik.
Elastase memutus ik.pept Aa alifatik. Hasil: mono,di dan tri peptida.
Pencernaan protein oleh enzim pankreas.
Karboksipeptidase: memutus satu dm satu ik.pept.tersisa dari sisi karboksil bebas.
Aminopeptidase memutus dari sisi ggs aminobebas.
Aa yg terbentuk diserap oleh sal.cerna & dibawa kejaringan untuk digunakan oleh sel.
ABSORPSI ASAM AMINO
L Aa : Absorpsi aktif -memerlukan Vit.B6 -Dihambat : 2,4 dinitrofenol D Aa : Difusi bebas Aa setelah diabsorpsi masuk
melalui vena porta ke dalam darah.
Katabolisme Aa
degradasi protein (20-35 gr N/hari) Protein Aa Katablisme Sintesis protein (5-7gr N/hari (15-28 gr N/hari,75-80%) 20-25%)
Hasil akhir Katabolisme Aa
Hasil akhir Katabolisme Nitrogen
Amonia : pada ikan ( Ammonotelic)Uric Acid:burung & ampibi(Uricotelic)Urea : manusia & mamalia lainnya
( Ureotelic)
Pembentukan Ammonia
Ammonia berasal dari : -Pembentukan dalam jaringan dari aktivitas :Aa oxidase & L.Glutamat
dehidrogenase -Pembentukan dari protein makanan oleh
bakteri usus,dan cairan yang disekresikan ke dalam lumen usus.Kemudian diabsorpsi, masuk V.porta Hati.
Terjadi detoksikasi dalam hati sehingga darah yang meninggalkan hati bebas dari ammonia.
Pada kerusakan fungsi hati yang berat dapat terjadi Intoksikasi ammonia
Gejala : - tremor - Gangguan bicara - Gangguan penglihatan - Coma mati.
Transport ammonia Ammonia dalam darah perifer normal : 10-20 Ugr/100 cc
Didetoksikasi dalam hati membentuk : - Urea ( terutama ) - Glutamat -Glutamin. Detoksikasi dalam otak membentuk : - Glutamin ( terutama) - Urea - Glutamat Detoksikasi dalam ginjal ,membentuk : - Glutamin - garam ammonium