8. protein ii

8/2/2019 8. Protein II

1/23

LAPORAN

PRAKTIKUM BIOKIMIA PANGAN

PROTEIN II

Diajukan untuk memenuhi salah satu TugasPraktikum Biokimia Pangan

Oleh :

Nama : Tresna Wuri AprisaliNRP : 093020001No. Meja : 1 (Satu)Kelompok : A

Asisten : Astri Ayodhia Yaman., ST

LABORATORIUM BIOKIMIA PANGANJURUSAN TEKNOLOGI PANGAN

FAKULTAS TEKNIK

UNIVERSITAS PASUNDAN


2/23

BANDUNG2011

Kamis, 24 Maret 2011

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PANGANKARBOHIDRAT II

Tresna Wuri Aprisali (093020001)Ade Kusnadi (093020005)

INTISARI

Percobaan yang dilakukan dalam Protein II adalah DenaturasiProtein, Uji Salting Out, dan Uji Logam Berat.

Tujuan dari percobaan Denaturasi Protein adalah untukmengendapkan protein dengan pemanasan dan penambahan asam dan

basa. Tujuan Uji Salting Out adalah untuk mengetahui terjadinyaendapan protein akibat penambahan garam amonium sulfat. Tujuan UjiLogam Berat adalah untuk mengendapkan protein denganmenambahkan ion logam berat dan untuk mengetahui kereaktifan logamberat tertentu dalam suatu protein.

Hasil dari percobaan Uji Denaturasi Protein didapatkan hasil bahwapada sampel Soy Fresh Kedelai, Bubur Bayi Promina, Sosis so Good,dan Tepung Terigu positif terdenaturasi, sedangkan Esquis, Pepton 1%,dan Kaldu Maggie tidak terdenaturasi. Hasil dari percobaan Uji SaltingOut didapatkan bahwa pada sampel Pepton 1%, Kaldu Maggie, BuburBayi Promina, Sosis so Good, dan Tepung Terigu positif mengandungikatan peptida Hasil dari percobaan Uji Logam Berat didapatkan hasilbahwa Fe>Pb>Cu>Hg>Ag, semakin banyak endapan yang terbentukmaka endapan semakin aktif.


3/23

I PENDAHULUAN

1. Latar Belakang

Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakanbagian terbesar tubuh sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalahprotein, separonya ada di dalam otot, seperlima di dalam tulangdan tulang rawan, sepersepuluh di dalam kulit, dan selebihnya didalam jaringan lain dan cairan tubuh. Protein mempunyai fungsikhas yang tidak dapat digantikan oleh zat gizi lain, yaitu

membangun serta memlihara sel-sel dan jaringan tubuh (Almatsier,2001).

Protein di dalam kehidupan memegang peranan yang sangatpenting. Proses kimia dalam tubuh dapat berlangsung dengan baikkarena adanya enzim, suatu protein yang berfungsi sebagaibiokatalis. Di samping itu hemoglobin dalam butir-butir darahmerah atau eritrosit yang berfungsi sebagai pengangkut oksigendari paru-paru ke seluruh bagian tubuh, adalah salah satu jenisprotein. (Poedjiadi, 2005).

Kita memperoleh protein dari makanan yang berasal darihewan atau tumbuhan. Protein yang berasal dari hewan disebutprotein hewani, sedangkan yang berasal dari tumbuhan disebutprotei nabati. Beberapa makanan sumber protein ialah daging,telur, susu, ikan, beras, kacang, kedelai, gandum, jagung, danbuah-buahan (Poedjiadi, 2005).

Protein dalam tubuh manusia, terutama dalam jaringan,bertindak sebagai bahan membran sel, dapat membentuk jaringanpengikat, misalnya kolagen dan elastin, serta membentuk protein

yang inert seperti rambut dan kuku. Kekurangan protein dalamwaktu lama dapat mengganggu berbagai proses dalam tubuh danmenurunkan daya tahan tubuh terhadap penyakit (Winarno, 1992).

2. Tujuan Percobaan

Tujuan dari percobaan Denaturasi Protein adalah untukmengendapkan protein dengan pemanasan dan penambahanasam dan basa.

Tujuan Uji Salting Out adalah untuk mengetahui terjadinyaendapan protein akibat penambahan garam amonium sulfat.


4/23

Tujuan Uji Logam Berat adalah untuk mengendapkan proteindengan menambahkan ion logam berat dan untuk mengetahui

kereaktifan logam berat tertentu dalam suatu protein.3. Reaksi Percobaan

Uji Denaturasi Protein

Gambar 1. Reaksi Uji Denaturasi Protein

Uji Salting Out

Gambar 2. Reaksi Uji Salting Out

Uji Logam Berat

Gambar 3. Reaksi Uji Logam Berat

Obj100

Obj101

Obj102


5/23

II TINJAUAN PUSTAKA

Protein merupakan zat makanan yang amat penting bagi tubuh,karena zat ini di samping berfungsi sebagai bahan bakar dalamtubuh juga berfungsi sebagai zat pembangun dan pengatur.Protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandungunsur-unsur C, H, O, dan N yang tidak dimiliki oleh lemak ataukarbohidrat (Winarno, 1992).

Keistimewaan lain dari protein ini adalah strukturnya yangmengandung N, di samping C, H, O (seperti juga karbohidrat danlemak), S, dan kadang-kadang P, Fe, dan Cu (sebagai senyawakompleks dengan protein). Dengan demikian maka salah satu caraterpenting yang cukup spesifik untuk menentukan jumlah proteinsecara kuantitatif adalah dengan penentuan kandungan N yangada di dalam bahan makanan atau bahan lain. Protein dalambahan makanan sangat penting dalam proses kehidupanorganisme yang heterotrof seperti hewan dan manusia

(Sudarmadji, 1989).Sebagai zat pembangun, protein merupakan bahan pembentukjaringan-jaringan baru yang selalu terjadi dalam tubuh. Protein jugamengganti jaringan tubuh yang rusak dan yang perlu dirombak.Fungsi utama protein bagi tubuh ialah untuk membentuk jaringanbaru dan mempertahankan jaringan yang telah ada. Protein jugadigunakan sebagai bahan bakar apabila keperluan energy tubuhtidak terpenuhi oleh karbohidrat dan lemak. Protein ikut pulamengatur berbagai proses tubuh. Protein mengatur keseimbangancairan dalam jaringan dan pembuluh darah, yaitu denganmenimbulkan tekanan osmotic koloid yang dapat menarik cairandari jaringan kedalam pembuluh darah. Sifat amfoter protein yangdapat bereaksi dengan asam dan basa, dapat mengaturkeseimbangan asam-basa dalam tubuh.dalam setiap sel hidup,protein merupakan bagian yang sangat penting. Pada sebagianbesar jaringan tubuh, protein merupakan komponen terbesarsetelah air. Diperkirakan separuh atau 50% dari berat kering seldalam jaringan seperti misalnya hati dan daging terdiri dari protein,dan dalam tenunan segar sekitar 20%. Protein dalam tubuhmanusia, terutama dalam jaringan, bertindak sebagai bahan


6/23

membrane sel, dapat membentuk jaringan pengikat misalnyakolagen dan elastin serta membentuk protein yang inert seperti

rambut dan kuku. Disamping itu protein dapat bekerja sebagaienzim, bertindak sebagai plasma, membentuk antibodi,membentuk kompleks dengan molekul lain, serta dapat bertindaksebagai bagian sel yang bergerak (protein otot). Kekuranganprotein dalam waktu lamadapat mengganggu berbagai prosesdalam tubuh dan menurunkan daya tahan tubuh dan menurunkandaya tahan tubuh terhadap penyakit (Winarno, 1992).

2.2. Ciri-ciri Molekul ProteinBeberapa ciri utama molekul protein yaitu :

Berat molekulnya besar (ribuan sampai jutaan, sehinggamerupakan suatu makromolekul), umumnya terdiri atas 20 macamasam amino. Asam amino berikatan (secara kovalen) satu denganyang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam,membentuk suatu rantai polipeptida. Ikatan peptida merupakan

ikatan antara gugus -karboksil dari asam amino yang satu

dengan gugus -amino yang lainnya. Terdapatnya ikatan kimia lain

yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai polipetida menjadi struktur tiga dimensi protein.

Sebagai contoh misalnya ikatan hidrogen, ikatan hidrofob (ikatanapolar), iakatan ion atau ikatan elektrostatik dan ikatan Van derWaals (Wirahadikusumah, 1989).

2.3. Klasifikasi Protein2.3.1. Menurut struktur susunan molekulProtein fibriler atau skleroprotein

Protein yang berbentuk serabut, tidak larut dalam pelarut-pelarut encer baik larutan garam, asam, basa, ataupun alkohol,berat molekulnya yang besar belum dapat ditentukan dengan pastidan sukar dimurnikan. Susunan molekulnya terdiri dari rantaimolekul yang panjang sejajar dengan rantai utama, tidakmembentuk kristal dan bila rantai ditarik memanjang, dapatkembali pada keadaan semula.


7/23

Protein globuler/sferoproteinProtein yang berbentuk bola. Protein ini banyak terdapat pada

bahan pangan seperti susu, telur dan daging. Protein ini larutdalam larutan garam dan asam encer, juga lebih mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, pelarut asam dan basadibandingkan protein fibriler. Protein ini mudah terdenaturasi, yaitususunan molekulnya berubah yang diikuti dengan perubahan sifatfisik dan fisiologiknya seperti yang dialami oleh enzim dan hormon(Winarno, 1992).2.3.2. Menurut tingkat kelarutanAlbumin

Larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contohnyaalbumin telur, albumin serum, dan laktalbumin dalam susu.Globulin

Tidak larut dalam air, terkoagulasi oleh panas, larut dalamlarutan garam encer, dan mengendap dalam larutan garamkonsentrasi tinggi (salting out). Contoh globulin : miosinogen dalamotot, ovoglobulin dalam kuning telur, amandin dari buah almonds,legumin dalam kacang-kacangan.Glutelin

Tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam/basaencer. Contoh glutenin dalam gandum dan orizenin dalam beras.Prolamin atau gliadin

Larut dalam alkohol 70-80% dan tak larut dalam air maupunalkohol absolut. Contohnya gliadin dalam gandum, hordain dalambarley, dan zein pada jagung.Histon

Larut dalam air dan tidak larut dalam amonia encer. Histondapat mengendap dalam pelarut protein lainnya. Histon yangterkoagulasi karena pemanasan dapat larut lagi dalam larutan

asam encer. Contohnya globulin dalam hemoglobin.Protamin

Protein paling sederhana dibandingkan protein-protein lain,tetapi lebih kompleks daripada pepton dan peptida. Protein ini larutdalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas. Larutan protaminencer dapat mengendapkan protein lain, bersifat basa kuat, dandengan asam kuat membentuk garam kuat. Contohnya salmindalam ikan salmon, klupein pada ikan herring, skombrin (scombrin)pada ikan mackerel, dan siprinin (cyprinin) pada ikan karper

(Winarno, 1992).


8/23

2.3.3. Protein konyugasiProtein yang mengandung senyawa lain yang nonprotein

disebut protein konyugasi, sedang protein yang tidak mengandungsenyawa nonprotein disebut protein sederhana. Ada bermacam-macam protein konyugasi, yang perbedaannya terletak padasenyawa nonprotein yang bergabung dengan molekul proteinnya.Beberapa jenis protein konyugasi antara lain nukleoprotein,glikoprotein, fosfoprotein, kromoprotein, dan lipoprotein (Winarno,1992).2.3.4. Tingkat degradasi

Degradasi biasanya merupakan tingkat permulaan denaturasiProtein alami adalah protein yang dalam keadaan seperti proteindalam sel.Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein padatingkat permulaan denaturasi. Dapat dibedakan sebagai proteinturunan primer (protean, metaprotein) dan protein turunansekunder (proteosa, pepton, dan peptida) (Winarno, 1992).

2.4. Fungsi ProteinProtein mempunyai bermacam-macam fungsi biologinya bagi

tubuh, yaitu sebagai enzim, zat pengatur pergerakan, pertahanan

tubuh, alat pengangkut dan lain-lain,Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul

tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zatmelalui aliran darah (Wirahadikusumah, 1989).

Protein merupakan komponen utama daging ; gerakan ototterjadi karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran.Pergerakan flagela sperma disebabkan oleh protein (Winarno,1992).

Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan

adanya kolagen, suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudahmembentuk serabut (Winarno, 1992).Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu

protein khusus yang dapat mengenal dan menempel ataumengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh sepertivirus, bakteria, dan sel-sel asing lain. Protein ini pandai sekalimembedakan benda-benda yang menjadi anggota tubuh denganbenda-benda asing (Winarno, 1992).

Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk

reseptor; misalnya rodopsin, suatu protein yang bertindak sebagai


9/23

reseptor/penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata(Winarno,1992).

Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapatmempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dankarakter bahan (Winarno, 1992).

III METODE PERCOBAAN

Uji Denaturasi Protein

Prinsip percobaan Denaturasi Protein adalah berdasarkan padaperubahan pH protein menjadi tidak stabil sehingga mudahdiendapkan dengan pemanasan dan hasil endapan ini bersifatreversibel.Metode Percobaan :

Gambar 4. Metode Percobaan Uji Denaturasi Protein

Uji Salting OutPrinsip percobaan Uji Salting Out adalah berdasarkan pada

garam ammonium sulfat yang bersifat dapat menarik air dimanamineral air dari protein ditarik sehingga kestabilan proteinterganggu dan mengendap.

Metode Percobaan :

Gambar 5. Metode Percobaan Uji Salting Out

Obj103

Obj104


10/23

Uji Logam BeratPrinsip percobaan Uji Logam Berat adalah berdasarkan pada

pH tertentu (asam atau basa) yang menyebabkan protein akanbermuatan negatif (anion) sehingga dapat bereaksi dengan ionlogam positif.Metode Percobaan :

Gambar 6. Metode Percobaan Uji Logam Berat

IV HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN

4.1. Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Denaturasi Protein4.1.1. Hasil Pengamatan Uji Denaturasi Protein

Tabel 1. Hasil Pengamatan Uji Denaturasi Protein

BahanPh

Awal

pH Setelah

Dipanaskan

pHSetelah

Ditambah

Asam

pHSetelah

Ditambah

Basa

Keterangan

Soy

Fresh

Kedelai

6 6 4 13(-) Tidak

Terdenaturasi

Esquis 5 5 3 14(-) Tidak

Terdenaturasi

Obj105


11/23

Pepton

1%6 6 3 14

(-) Tidak

Terdenaturasi

KalduMaggie

5 5 3 14 (-) TidakTerdenaturasi

(Sumber : Tresna dan Ade, Kelompok A, Meja 01, 2011)

Gambar 7. Foto Hasil Pengamatan Uji Denaturasi Protein

4.1.2. Pembahasan Uji Denaturasi ProteinHasil dari percobaan Uji Denaturasi Protein didapatkan hasil

bahwa pada sampel Soy Fresh Kedelai, Bubur Bayi Promina,Sosis so Good, dan Tepung Terigu positif terdenaturasi, sedangkanEsquis, Pepton 1%, dan Kaldu Maggie tidak terdenaturasi.

Denaturasi dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasiterhadap struktur sekunder, tersier, dan kuarterner terhadapmolekul protein, tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen(Winarno, 1992).

Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujungrantai molekul protein, menyebabkan protein mempunyai banyakmuatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan

asam maupu basa). Pada pH tertentu yang biasa disebut titikisolistrik (pI), yang muatan gugus amino dan karboksil bebas akansaling menetralkan sehingga molekul bermuatan nol (Winarno,1992).

Penambahan pelarut organik tertentu, seperti etanol danaseton, ke dalam larutan protein dalam air akan menyebabkanberkurangnya kelarutan protein, sehingga memungkinkanpengendapannya. Kejadian ini disebabkan oleh kelarutan proteinyang pada pH dan kekuatan ion tertentu merupakan fungsi

konstanta dielektrik daripada medium, dan adanya kecenderungan


12/23

menurunnya hidratasi gugus ion dengan masuknya pelarut organiktersebut (Wirahadikusumah, 1989).

Suatu protein mempunyai arti bagi tubuh apabila proteintersebut di dalam tubuh dapat melakukan aktivitas biokimiawi yangmenunjang kebutuhan tubuh. Aktivitas ini banyak tergantung padastruktur dan konformasi molekul protein yang tepat. Apabilakonformasi molekul protein berubah, misalnya oleh perubahansuhu, pH, atau karena terjadinya suatu reaksi dengan senyawalain., ion-ion logam, maka aktivitas biokimiawinya akan berkurang.Protein yang mengalami perubahan konformasi alamiah menjadisuatu konformasi yang tidak menentu merupakan suatu prosesyang disebut denaturasi. Di samping oleh pH, suhu tinggi, dan ionlogam berat, denaturasi dapat pula terjadi oleh adanya gerakanmekanik, alkohol, aseton, eter, dan detergen (Poedjiadi, 2005).

Protein akan mengalami koagulasi apabila dipanaskan padasuhu 500C atau lebih. Koagulasi ini hanya terjadi apabila proteinberada pada titik isolistriknya (Poedjiadi, 2005).

Denaturasi kadang-kadang dapat mengakibatkan flokulasiprotein bola tetapi dapat juga mengakibatkan terbentuknya gel.Makanan dapat didenaturasi, dan proteinnya diawastabilkan, padasaat pembekuan dan penyimpanan beku (deMan, 1997).

4.2. Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Salting Out4.2.1. Hasil Pengamatan Salting Out

Tabel 2. Hasil Pengamatan Salting OutBahan Pereaksi Warna Hasil Keterangan

Soy Fresh

Kedelai

Amonium

SulfatAbu-abu (-)

Tidak Memiliki

Ikatan Peptida

EsquisBiru

Keunguan(+)

Tidak Memiliki

Ikatan Peptida

Pepton 1% Biru

Keunguan

(+) Tidak Memiliki

Ikatan Peptida


13/23

Kaldu MaggieBiru

Keunguan(+)

Tidak Memiliki

Ikatan Peptida


Gambar 8. Foto Hasil Pengamatan Uji Salting Out

4.2.2. Pembahasan Uji Salting OutHasil dari percobaan Uji Salting Out didapatkan bahwa pada

sampel Pepton 1%, Kaldu Maggie, Bubur Bayi Promina, Sosis soGood, danTepung Terigu positif mengandung ikatan peptida.

Senyawa warna ungu yang terbentuk pada Uji Salting Outdisebabkan karena endapan yang telah dilarutkan oleh aquadest

bereaksi dengan larutan biuret (NaOH dan CuSO4) sehinggalarutan protein menjadi bersifat basa (bermuatan negatif) danbereaksi dengan ion Cu2+ membentuk kompleks.

Pada Uji Salting Out dilakukan penambahan (NH4)2SO4 karenaamonium sulfat merupakan garam netral yang tidak mempengaruhikonsentrasi dan jumlah muatan pada tiap ion dalam larutanprotein.

Pengendapan protein dengan cara penambahan garamdidasarkan pada pengaruh yang berbeda-beda daripada

penambahan garam tersebut pada kelarutan beberapa proteinglobular. Bila konsentrasi garam netral yang ditambahkan tersebutdinaikkan terus, maka kelarutan protein menjdi berkurang; sampaipada konsentrasi garam yang sangat tinggi, protein akanmengalami pengendapan. Efek ini disebut salting-out(Wirahadikusumah, 1989).

Proses kristalisasi protein sering dilakukan dengan jalanpenambahan garam amoniumsulfat atau NaCl pada larutandengan pengaturan pH pada titik isolistriknya. Kadang-kadang

dilakukan pula penambahan aseton atau alkohol dalam jumlah


14/23

tertentu. Pada dasarnya semua usaha yang dilakukan itudimaksudkan untuk menurunkan kelarutan protein dan ternyata

pada titik isolistrik kelarutan protein paling kecil, sehingga mudahdapat dikristalkan dengan baik (Poedjiadi, 2005).Umumnya, proses kristalisasi dilakukan dengan perlakuan

pemanasan dan bertujuan untuk memperoleh kembali zat yangtelah dilarutkan menjadi bentuk solid. Inilah yang membedakandengan proses salting-out yang hanya menambahkan danmelarutkan garam amonium sulfat.

Kristalisasi adalah proses pengendapan yang berlangsungsangat-sangat lambat sehingga molekul- molekul dapat tersusundalam kisi-kisi kristal. Sekali inti kristal terbentuk pertumbuhankristal selanjutnya akan lebih mudah dan lebih cepat.

Pada Uji Salting Out ini dilakukan Uji Biuret. Hal ini dilakukanuntuk membuktikan dan memperjelas bahwa ada senyawa proteindalam suatu bahan (ikatan peptida) yang akan membentuksenyawa ungu dengan ion positif dari larutan biuret.

4.3. Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Logam Berat4.3.1. Hasil Pengamatan Uji Logam Berat

Tabel 3. Hasil Pengamatan Uji Logam Berat

Bahan PereaksiLarutan Logam Berat Keterang

an

FeCl3 PbCl2 HgCl2 CuSo4 AgNO3Semakin

banyak

endapan

yang

terbentuk

maka

endapan

semakin

aktif

Soy

Fresh

Kedelai

Na2CO3

(+) (+++) (++++) (+++++) (++)

Esquis (++) (+++ (++++) (+) (+++++)

Pepton1%

(+++++) (+++) (++) (+) (++++)

Kaldu

Maggie(+++) (++++) (+) (++) (+++++)



15/23

Gambar 9. Foto Hasil Pengamatan Uji Logam Berat denganSampel Soy Fresh Kedelai

Gambar 10. Foto Hasil Pengamatan Uji Logam Berat denganSampel Esquis

Gambar 11. Foto Hasil Pengamatan Uji Logam Berat denganSampel Pepton 1%


16/23

Gambar 12. Foto Hasil Pengamatan Uji Logam Berat dengan

Sampel Kaldu Maggie

4.3.2. Pembahasan Uji Logam BeratHasil dari percobaan Uji Logam Berat didapatkan hasil bahwa

Fe>Pb>Cu>Hg>Ag, semakin banyak endapan yang terbentukmaka endapan semakin aktif.

Sebagian besar protein dapat diendapkan dari larutan airdengan penambahan asam tertentu, seperti misalnya, asamtriklorasetat dan asam perklorat. Penambahan asam inimenyebabkan terbentuknya garam protein yang tidak larut. Zatpengendap lainnya adalah asam tungstat, fosfotungstat, danmetafosat. Protein dapat juga diendapkan dengan kation tertentuseperti Zn2+ dan Pb2+ (Wirahadikusumah, 1989).

Protein mempunyai titik isolistrik yang berbeda-beda denganyang lainnya. Titik isolistrik protein mempunyai arti penting karenapada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pHisolistrik ini. Pada pH di atas titik isolistrik protein bermuatannegatif, sedangkan di bawah titik isolistrik protein bermuatanpositif. Oleh karena itu untuk mengendapkan suatu protein denganion logam, diperlukan pH larutan di atas titik isolistrik, sedangkanpengendapan oleh ion negatif memerlukan pH di bawah titikisolistrik. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein antaralain ialah Ag+, Ca++, Zn++, Hg++, Fe++, Cu++, dan Pb++ (Poedjiadi,2005).

Tembaga adalah logam merah muda, yang lunak, dapatditempa, dan liat. Ia melebur pada 10380C. Karena potensialelektrode standarnya posotif, (+0,34V untuk pasangan Cu/Cu2+), iatak larut dalam asam klorida dan asam sulfat encer, meskipun

dengan adanya oksigen ia bisa larut sedikit. Garam-garamtembaga(II) umumnya berwarna biru, baik dalam bentuk hidrat,padat, maupun dalam larutan air (Svehla, 1985).

Perak yang direaksikan dengan natrium karbonat akanmenghasilkan endapan putih kekuningan membentuk perakkarbonat (Svehla, 1985).

Merkurium adalah logam cair yang putih keperakan pada suhubiasa, dan mempunyai rapatan 13, 534 g ml-1 pada 250C. Ia takdipengaruhi oleh asam klorida atau asam sulfat encer (2M), tetapi

mudah bereaksi dengan asam nitrat (Svehla, 1985).


17/23

Besi yang murni adalah logam berwarna putih-perak, yangkukuh dan liat. Ia melebur pada 15350C. Jarang terdapat besi

komersial yang murni; biasanya besi mengandung sejumlah kecilkarbida, silisida, fosfida, dan sulfida dari besi, serta sedikit grafit.Zat-zat pencemar ini memainkan peranan penting dalam kekuatanstruktur besi. Asam klorida encer atau pekat dan asam sulfat encerdapat melarutkan besi (Svehla, 1985).

Timbel adalah logam yang berwarna abu-abu kebiruan, denganrapatan yang tinggi (11,48 g ml-1 pada suhu kamar). Ia mudahmelarutkan dalam asam nitrat yang pekatnya (8M), dan terbentuk

juga nitrogen oksida. Dengan natrium karbonat akan membentukendapan putih campuran timbel karbonat dan timbel hidroksida(Svehla, 1985).

Komposisi Sampel :Tepung Terigu

Gambar 13. Tepung Terigu

Tepung Terigu mengandung Pati 70%, air 13%, Protein tidaklarut 11%, Protein larut 2%, Gula 2,5%, Lemak 1%, Mineral 0,5%,glutamate 3,826%, prolin 1,514%, arginin 0,725%, dan fenilalanin0,614%.

Tepung Terigu mengandung protein dalam bentuk gluten, suatusenyawa yang elastis, liat, dan dapat direnggangkan untukmemberikan struktur bagi adonan makanan yang terbuat daritepung terigu. Tepung terigu mengandung protein yang unik yangtidak terdapat pada tepung yang lain. Glutein ini tidak larut dalamair.Sosis


18/23

Gambar 14. Sosis

Komponen utama sosis terdiri dari daging, lemak, dan air.Selain itu, pada sosis juga ditambahkan bahan tambahan sepertigaram, fosfat, pengawet (biasanya nitrit/nitrat), pewarna, asamaskorbat, isolat protein, dan karbohidrat.


19/23

V KESIMPULAN DAN SARAN

5.1. KesimpulanHasil dari percobaan Uji Denaturasi Protein didapatkan hasil

bahwa pada sampel Soy Fresh Kedelai, Bubur Bayi Promina,Sosis so Good, dan Tepung Terigu positif terdenaturasi, sedangkanEsquis, Pepton 1%, dan Kaldu Maggie tidak terdenaturasi.

Hasil dari percobaan Uji Salting Out didapatkan bahwa padasampel Pepton 1%, Kaldu Maggie, Bubur Bayi Promina, Sosis soGood, dan Tepung Terigu positif mengandung ikatan peptide.

Hasil dari percobaan Uji Logam Berat didapatkan hasil bahwaFe>Pb>Cu>Hg>Ag, semakin banyak endapan yang terbentukmaka endapan semakin aktif.

5.2. SaranPraktikan diharapkan saat melakukan percobaan harus lebih

teliti dan sesuai prosedur.


20/23

DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2011. Albumin. www.google.com/Korantempo. 26 Maret2011.

Anonim. 2011. Protein. http://ms.wikipedia.org/wiki/Protein. 26Maret 2011.

Almatsier, Sunita. 2001. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Penerbit PT.Gramedia Pustaka Utama. Jakarta.

deMan, John. 1997. Kimia Makanan. Penerbit ITB. Bandung.

Poedjiadi, Anna. 2005. Dasar-Dasar Biokimia. PenerbitUniversitas Indonesia. Jakarta.

Sudarmadji, Slamet, dkk. 1989. Analisa Bahan Makanan danPertanian. Edisi kedua, cetakan pertama. Penerbit Liberty,Yogyakarta.

Svehla, G. 1985. Analisis Kualitatif Makro dan Semimikro. Edisikelima. Penerbit PT. Kalman Media Pusaka, Jakarta.

Winarno, F.G. 1992. Kimia Pangan dan Gizi. Cetakan ke

delapan. Penerbit PT. Gramedia Pustaka Utama. Jakarta

Wirahadikusumah, Muhammad. 1989. Biokimia: Protein, Enzim,dan Asam Nukleat. Penerbit ITB, Bandung.
http://ms.wikipedia.org/wiki/Proteinhttp://ms.wikipedia.org/wiki/Proteinhttp://ms.wikipedia.org/wiki/Protein


21/23

LAMPIRAN

Tabel Hasil Pengamatan Uji Denaturasi ProteinBahan Hasil Keterangan

Soy Fresh Kedelai (+) (+)Terdenaturasi

Esquis (-) (-) Tidak Terdenaturasi

Pepton 1% (-) (-) Tidak Terdenaturasi

Kaldu Maggie (-) (-) Tidak Terdenaturasi

Bubur Bayi Promina (+) (+)Terdenaturasi

Sosis So Good (+) (+)Terdenaturasi

Tepung Terigu (+) (+)Terdenaturasi

(Sumber : Laboratorium Biokimia Pangan, 2011)

Tabel Hasil Pengamatan Salting OutBahan Pereaksi Hasil Keterangan

Soy Fresh

Kedelai

Amonium

Sulfat(-) Tidak Memiliki Ikatan Peptida

Esquis (-) Tidak Memiliki Ikatan Peptida

Pepton 1% (+) Memiliki Ikatan Peptida

Kaldu Maggie (+) Memiliki Ikatan Peptida


22/23

Bubur Bayi

Promina

(+) Memiliki Ikatan Peptida

Sosis So Good (+) Memiliki Ikatan Peptida

Tepung Terigu (+) Memiliki Ikatan Peptida


Tabel Hasil Pengamatan Uji Logam BeratBahan Pereaksi Keterangan

Soy Fresh Kedelai

Na2CO3

Semakin banyak

endapan yang

terbentuk maka

endapan semakin aktif

Esquis

Pepton 1%

Kaldu Maggie

Bubur Bayi Promina

Sosis So Good

Tepung Terigu


LAMPIRAN SAMPEL

Tepung Terigu


23/23

Gambar 13. Tepung Terigu

Tepung Terigu mengandung Pati 70%, air 13%, Protein tidak

larut 11%, Protein larut 2%, Gula 2,5%, Lemak 1%, Mineral 0,5%,glutamate 3,826%, prolin 1,514%, arginin 0,725%, dan fenilalanin0,614%.

Tepung Terigu mengandung protein dalam bentuk gluten, suatusenyawa yang elastis, liat, dan dapat direnggangkan untukmemberikan struktur bagi adonan makanan yang terbuat daritepung terigu. Tepung terigu mengandung protein yang unik yangtidak terdapat pada tepung yang lain. Glutein ini tidak larut dalamair.

Sosis

Komponen utama sosis terdiri dari daging, lemak, dan air.Selain itu, pada sosis juga ditambahkan bahan tambahan sepertigaram, fosfat, pengawet (biasanya nitrit/nitrat), pewarna, asamaskorbat, isolat protein, dan karbohidrat.

8. protein ii

Documents