Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.

Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.

1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.

2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.

Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.

Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.

1. Apoenzim

Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

2. Koenzim

Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.

Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau donor dari gugus kimia, seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat).

Sifat-sifat Enzim

a. Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi, artinya enzim tidak mengubah produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi, hanya meningkatkan laju suatu reaksi.

b. Enzim bekerja secara spesifik, artinya enzim hanya mempengaruhi substrat tertentu saja.

c. Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein. Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya.

d. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit. Sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator, enzim diperlukan dalam jumlah yang sedikit.

e. Enzim bekerja secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik, artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu. Reaksinya dapat digambarkan sebagai berikut.

f. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator (pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi substrat.

Cara Kerja Enzim

Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2. (Lihat Gambar 2.4). Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain.

Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.

Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.

Cara kerja enzim dapat dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan anak kunci, dan teori kecocokan yang terinduksi.

a. Teori gembok dan anak kunci (Lock and key theory)

Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.

b. Teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory)

Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.

Pengaruh ph terhadap aktifitas enzim

Pengaruh pH

pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Sebagai contoh, pepsin, enzim yang dikeluarkan ke lambung, hanya dapat berfungsi dalam kondisi asam, dengan pH optimal 2 (Gaman & Sherrington, 1994).

Enzim memiliki konstanta disosiasi pada gugus asam ataupun gugus basa terutama pada residu terminal karboksil dan asam aminonya. Namun dalam suatu reaksi kimia, pH untuk suatu enzim tidak boleh terlalu asam maupun terlalu basa karena akan menurunkan kecepatan reaksi dengan terjadinya denaturasi. Sebenarnya enzim juga memiliki pH optimum tertentu, pada umumnya sekitar 4,58, dan pada kisaran pH tersebut enzim mempunyai kestabilan yang tinggi (Williamson & Fieser, 1992).. Pengaruh Konsentrasi EnzimKecepatan rekasi enzim (v) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim (Enz). Makin besar jumlah enzim makin cepat reaksinya. Lihat pada gambar. Dalam reaksinya Enz akan mengadakan ikatan dengan substrat S dan membentuk kompleks enzim-substrat, Enzs. EnzS ini akan dipecah menjadi hasil reaksi P dan enzim bebas Enz.Enz + S EnzS Enz + P

Enz + S Enz + P

Makin banyak Enz terbentuk, makin cepat reaksi ini berlangsung. Ini terjadi sampai batas tertentu.. Pengaruh Konsentrasi SubstrtBila konsentrasi substrat (S) bertambah, sedangkan keadaan lainya tetap sama, kecepatan reaksi juga akan meningkat sampai suatu batas maksimum V. Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan subtrat. Seperti pada gambar. Pada titik-titik A dan B belum semua enzim bereaksi dengan subtrat, maka pada A dan B penambahan subtrat S akan menyebabkan jumlah EnzS bertambah dan kecepatan reaksi v akan bertambah, sesuai dengan penambahan S. Pada titik C semua enzim telah bereaksi denagn subtrat, sehingga penambahan S tidak akan menambah kecepatan reaksi, karena tidak ada lagi enzim bebas. Pada titik B kecepatan reaksi tepat setengah kecepatan maksimum. Konsentrasi subtrat yang menghasilkan setengah kecepatan maksimum dinamakan harga Km atau konstanta Michaelis.(Indah, 2004).Alat dan bahan

Alat : tabung reaksi

bahan : larutan amylum

Beaker glass

enzym amilase

Pipet tetes

HCl 0,4 %

Batang pengaduk

aqua destilata

Kompor listrik

Na2CO3 1 % Penjepit kayu

Larutan Iodium

Lampu Bunsen

Larutan benedict

PEMBAHASAN1. Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim

Dari hasil percobaan kelompok kami, pada tabung pertama dengan menyimpang digelas kimia yang berisikan dengan es tidak terjadi perubahan warna pada uji iodium dan ujibenedict. Hal ini disebabkan oleh enzim yang dalam keadaan suhu rendah terhenti secara reversible sehingga tidak terjadinya proses hidrolisis pada amilum sehingga tidak terjadiperubahaan warna. Pada tabung kedua yang disimpan pada suhu kamar terjadi perubahan warnapada kedua uji. Hal ini terjadi karena pada suhu kamar kenaikan suhu lingkungan akan meningkatakan energi kinetik enzim dan frekuensi tumbukan antara molekul enzim dan substrat,sehingga enzim aktif dan keaktifan ini yang menyebabkan amilum dapat terhidrolisis sehinggaterjadi perubahan warna pada kedua uji. Pada tabung ketiga yang dimasukkan kepenangan airyang bersuhu 37-40o C juga terjadi perubahan warna pada kedua uji. Hal ini di sebabkan enzim memiliki suhu optimal 30-400C sehingga pada suhu ini aktivitas enzim berjalan maksimalsehingga dapat menghidrolisis amilum yang membuat pada kedua uji terjadi perubahan warna.Pada tabung keempat dimasukkan kedalam kepenangan air yang bersuhu 75-800C yang manakedua uji mengalami perubahan warna. Hal ini terjadi pada suhu demikian enzim mengalamidenaturasi irreversible yang pada suhu awal mengalami perubahan kenaikan suhu sebelum terjadinya prosesdenaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi, namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Hal ini juga terjadi pada tabung kelima.2. Pengaruh pH Tehadap Aktivitas EnzimDari hasil percobaan kelompok kami, pada tabung pertama dengan penambahan HCl yangberpH 1 setelah diuji dengan larutan iodium terjadi perubahan warna menjadi jingga, kuningkeruh, kuning bening dan dengan uji benedict terbentuk endapan hijau mudah, pada tabung kedua dengan penambahan aquades yang berpH 7 setalah diuji dengan larutan iodium terjadiperubahan warna menjadi orange tua dan uji benedict terbentuk kompleks warna biru bening,sedangkan pada tabung ketiga dengan penambahan Na2CO3 yang berpH 9 setelah diuji denganlarutan iodium terbentuk kompleks orange tua dan uji benedict terbentuk endapan berwarnaorange. Disini kelompok kami mengalami kesalahan dalam jumlah larutan yang kurang. Dalampercobaan ini seharusnya pada tabung kedua terbentuk kompleks berwarna biru dengan ujilarutan iodium karena enzim menunjukkan aktivitas saat maksimal pada pH optimum, umumnyaantara pH 6-8,0 membentuk kompleks biru akan terbentuk karena terjadinya hidrolisis padaamilum dan pada uji benedict akan terbentuk endapan merah bata karena ini disebabakan karenaaldosa atau ketosa dalam bentuk siklik, artinya bentuk ini berada dalam kesetimbangannyadengan sejumlah kecil aldehida atau keton rantai terbuka, oleh karena itu gugus aldehida atauketon ini dapat mereduksi berbagai macam reduktor yang berarti amilum terhidrolisis.Sedangkan tabung pertama dan ketiga negatif karena enzim mengalami denaturasi pada pH yangrendah atau tinggi, yang menyebabkan menurunnya kerja enzim. Maka pada uji dengan larutaniodium dan pereaksi benedict tidak akan menghasilkan hasil positif karena tidak terjadinyaproses hidrolisis.

3. Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Kerja Enzim

Dari hasil percobaan kelompok kami, pada tabung pertama dengan konsentrasi enzim 0,5 ml diuji dengan larutan iodium warna larutan kuning dan dengan uji benedict terbentuk endapanmerah bata, pada tabung kedua dengan konsentrasi enzim 1 ml diuji dengan larutan iodium warna larutan luning pekat dan uji beneditc terbentuk endapan yang banyak daripada tabungpertama, sedangakan pada tabung ketiga dengan konsentrasi enzim 1,5 ml diuji dengan larutaniodium warna kuning bening dan uji benendict terbentuk endapan yang lebih banyak dari padatabung kedua. Dari perubahan warna dan terbentuknya endapan yang diketahui bahwa terjadihidrolisis pada amilum sehingga dapat diketahui bahwa bertambahnya konsentrasi enzim secarabertingkat akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain, semakin bersarvolume atau konsentrasi enzim, semakin tinggi pula aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis. Pada percobaan ini yang memiliki konsentrasi enzim optimum adalah 0,5 ml dan yang memiliki konsentrasi enzim yang minimum adalah 1,5 ml.

4. Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim

Dari hasil percobaan kelompok kami, pada tabung pertama dengan penambahan konsentrasi substrat 1 ml diperoleh hasil dengan uji iodium kuning dan uji benedict terhadap endapan merahbata, pada tabung kedua penambahan substrat 5 ml diperoleh hasil dengan uji iodium kuning dan uji benedict terdapat endapan merah bata, pada tabung keempat penambahan konsentrasi substrat7 ml memperoleh hasil dengan iodium kuning dengan uji benedict terdapat endapan yang lebihbanyak dari tabung sebelumnya. Dan perubahan warna dan terbentunya endapan yang diketahuibahwa terjadinya hidrolisis pada amilum sehingga dapat diketahui bahwa bertambahnya konsentrasi substrat secara bertingkat menaikkan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum yang tetap. Tetapi setelah enzim mencapai kecepatan maksimum substrat tidakberpengaruh lagi sebab telah melampaui titik jenuh enzim. Pada percobaan ini enzim yangmempunyai konsentrasi substrak yang optimum ialah 1 ml