ENZIMKadek Rachmawati, M.Kes., Drh

hubungan erat tersusun dari molekul

reaksi kimia organismejaringansel

ILMU BIOKIMIA MEMPELAJARI: * SUSUNAN KIMIA * PROSES KIMIA

ORGANISME : - virus - bakteri - tumbuhan - manusia - hewan

Untuk mempercepat reaksi kimia perlu kata- lisatorUntuk mempercepat reaksi kimia di laboratorium dapat dengan cara : * pemanasan ( suhu ) * menambah katalisatorORGANISME suhu tubuhnya relatif konstan

perlu katalisator yg efisien

ENZIM (BIOKATALISATOR)

LETAK ENZIM DI DALAM SEL

LETAK ENZIM DALAM SELBerkaitan dengan fungsi organel tersebut : * ENZIM MITOKONDRIAL : reaksi pengadaan ener gi, reaksi oksidasi yg menghasilkan energi * ENZIM RIBOSOMAL : reaksi biosintesis protein * ENZIM INTI : berkaitan dgn perangkat genetik * ENZIM LISOSIM : - proses digestif intraselluler - destruksi hidrolititk bahan yg tak diperlukan sel * ENZIM MIKROSOMAL : - reaksi hidroksilasi pd sintesis hormon steeroid - metabolisme dan inaktivasi obat

KATALISATORMempercepat reaksiDibutuhkan dalam jumlah sedikitIkut serta dalam reaksi kimiaPada akhir reaksi akan didapatkan kembaliTidak mengubah konstanta keseimbangan , mempercepat terjadinya keseimbanganTidak mengubah G suatu reaksiEfisiensi katalitik katalisator dinyatakan sebagai jumlah mole bahan pereaksi yg diubah per mole katalisator per satuan waktu

CARA KERJA KATALISATOR

KESIMPULAN : * katalisator menurunkan energi aktivasi * enzim menurunkan energi aktivasi lebih banyak

Ea = ENERGI AKTIVASI : jumlah energi yang diperlukan untuk membawa semua molekul dalam 1 mole bahan pada suatu suhu tertentu dari keadaan awal menuju keadaan transisi

G = Perubahan energi bebas

PERBEDAAN ENZIM DGN KATALISATOR INORGANIK KATALISATOR ENZIM INORGANIK

H, OH, P PROTEIN

Ea Ea Bereaksi spesifik Tidak tahan panas

ENZIM BEREAKSI SPESIFIKArtinya : suatu enzim hanya dapat bereaksi dengan substrat tertentu atau pada sejumlah senyawa sejenisContoh : laktase 1. Laktosa glukosa + galaktosa 2. Enzim Heksokinase bekerja untuk heksosa : glukosa dan fruktosa, tapi afinitasnya beda

TATA NAMA ENZIMMenurut IUBMB : 1. Reaksi dan enzimnya dibagi dalam 6 kelas utama Tiap kelas 4 13 subkelas 2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian Bagian 1 nama substrat + ase : - maltase - urease Bagian 2 jenis reaksi + ase : - transferase - hidrogenase

Contoh : Alkohol dehidrogenase = 1.1.1.1 Alkohol : NAD OksidoreduktaseReaksinya : Alkohol + NAD Aldehid atau Keton * Alkohol sebagai substrat * NAD sebagai kosubstrat * Jenis reaksinya oksidasi reduksi3. INFORMASI TAMBAHAN Dicantumkan di antara 2 tanda kurung 1.1.1.37 L-Malat : NAD Oksidoreduktase ( Decarboxilating )

4. Tiap enzim mempunyai nomor kode sistematik ( E.C. = Enzymatic Classification )Mis. : E.C. 2.7.1.1. berarti : Kelas 2 suatu transferase Subkelas 7 transfer fosfat Subsubkelas 1 sebagai akseptor fosfat ter- sebut adalah suatu alkoholEnzim yang dimaksud : 1, yaitu : enzim heksoki- nase atau ATP : D-Heksosa-6-FosfotransferaseMengkatalisis : Mg -D-Glukosa -D-Glukosa 6-Fosfat

ATP ADP

MENURUT IUBMB, ENZIM DIBAGI DALAM 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA :1. OKSIDOREDUKTASE - Mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi - Enzim-enzim proses oksidasi biologis Laktat dehidrogenase Piruvat + NADH + H+ Laktat + NAD+

2. TRANSFERASE -Mengkatalisis transfer gugus fungsional (bukan hidrogen) antara sepasang substrat S-G + S S-G + S

3. HIDROLASE Mengkatalisis hidrolisis ikatan ester, eter, pepti da, glikosil, asam anhidrida, C-C, C-Halida atau P-N Contoh : -Galaktosidase atau 3.2.1.23 -D-Galaktosida Hidrolase -D-Galaktosida + H2O Alkohol + D-Galaktosa 4. LIASE : - Mengkatalisis pemutusan gugusan dari suatu subs- trat oleh mekanisme yg lain dr hidrolisa - Pd golongan ini terbentuk ikatan rangkap

Contoh : 4.2.1.2 L-Malat Hidrolase ( Fumarase ) Fumarase HO-CH-COOH H-C-COOH + H2O CH2 COOH HOOC-C-H MALAT FUMARAT 5. ISOMERASE Mengkatalisis interkonversi dari isomer-isomer optik, geometrik maupun posisional Contoh : 5.2.1.3 All-Trans-retinin 11-Cis-Trans Isomerase mengkatalisis : All-Trans Retinin 11-Cis-retinin

6. LIGASE Mengkatalisis penggabungan 2 senyawa yg di- kaitkan dgn pemutusan ikatan pirofosfat pada ATP atau senyawa sejenis Contoh : Glutamin sintetase, mengkatalisis :

ATP + L-Glutamat + NH4 ADP + Ortofosfat + L-Glutamin

SubstrateActivated ComplexProductsCatabolic reactionAnabolic reactionSubstratesActivated ComplexProductHow do enzymes work?(continued)

MEKANISME KERJA ENZIMEnzim adalah suatu protein yg tersusun dari asam aminoAsam amino dalam larutan selalu berbentuk ion ter gantung pH larutanRumus umum asam amino : R C COOH NH2Aktivitas katalitik enzim erat hubungannya dengan struktur enzim (protein)

STRUKTUR PRIMER PROTEINYaitu :Urutan Asam Asam Amino yang tersusun sebagai satu rantai Polipeptida yang dipertahan-kan oleh ikatan Peptida ( dari ujung Amino Bebas sampai dengan Ujung Karboksil Bebas )- Lys Ala His Gly Lys Lys Val Lau Gly Ala -

STRUKTUR SEKUNDER PROTEINYaitu :Bentuk 3 Dimensi Rantai Polipeptida yang meliuk liuk membentuk : Helix ( Terutama ) Pleat Random coilYang dipertahankan oleh : Ikatan Disulfida Kovalen Ikatan Hidrogen Non Kovalen

STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN

STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN

STRUKTUR TERSIER PROTEINYaitu :Bentuk pelipatan struktur sekunder ( Helix ) membentuk Bentukan Bentukan : Fibriler Globuler LamellerYang dipertahankan oleh : Ikatan Elektrostatik Ikatan Hidrogen & Gaya - gaya V.D. Walls- Ikatan Hidrofobik

STRUKTUR TERSIER PROTEIN

STRUKTUR KWARTENER PROTEINMerupakan gabungan SubUnit SubUnit yang dipertahankan oleh ikatan Ikatan Non Kovalen ( masing masing SubUnit punya struktur Primer , Sekunder dan Tersier )Yang dipertahankan oleh, misal : Ikatan Hidrogen- Ikatan ElektrostatikSubUnit 1 rantai Polipeptida1 SubUnit

STRUKTUR KWARTERNER PROTEIN

DENATURASI PROTEINRusaknya struktur protein tetapi tidak sampai merusak struktur primer (ikatan peptida)Ikatan peptida tidak mudah rusak Ikatan disulfidaKerusakan dapat disebabkan : 1. Suhu tinggi 2. pH terlalu tinggi atau terlalu rendah (pH ekstrim) 3. Logam berat Hg mengikat gugus SH

enzim inaktif/denaturasi

GUGUS REAKTIF PADA ENZIMProtein enzim mempunyai gugus reaktifGugus reaktif yg berperan pada proses katalisis terletak di daerah tempat katalisis active siteGugus reaktif ini terletak pada gugus samping rantai peptida (gugus R)Contoh : Sistein mempunyai gugus reaktif -SH Serin mempunyai gugus reaktif -OH

KOMPLEKS ENZIM - SUBSTRATKOMPLEKS ENZIM SUBSTRAT SUBSTRAT

PRODUK

ENZIM ENZIM+SUBSTRAT ENZIM

SETELAH SUBSTRAT BERIKATAN ENZIM KATALISIS

Molekul enzim besar, substrat umumnya kecil

Sehingga tidak seluruh permukaan enzim terletak dalam pengikatan substratPada tempat katalisis terdapat 2 macam gugus : 1. Gugus pengikat 2. Gugus katalitikPengikatan substrat terjadi pd active site (tem- pat kegiatan) atau catalytic site (tempat kata- lisis)Enzim hanya dpt mengikat substrat yg memiliki gugus reaktif dan struktur 3 dimensi yg sesuai

MEKANISME KATALITIK ENZIMTEORI FISHER

MEKANISME KATALITIK ENZIMTEORI KOSHLAND

KOFAKTORSejumlah enzim masih perlu senyawa lain yg bu kan protein agar dapat melaksanakan fungsi katalitiknya perlu kofaktorEnzim sederhana protein saja Enzim yg lebih kompleks protein + kofaktorKofaktor logam senyawa organik nonprotein yang spesifikIkatan enzim + kofaktor : ada yg kuat (kovalen) ada yang lemah

KOENZIMKOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM (nonprotein + protein) protein Kofaktor yg berupa katalitik aktif Senyawa organik non Protein yg spesifik

APOENZIM : - bagian protein dari enzim - bila sendirian tidak aktif

Ikatan enzim + koenzim * kuat membentuk gugus prostetik * lemah membentuk kosubstratFungsi koenzim : sebagai zat perantara pembawa : gugus-gugus, atom-atom dan elektron-elektron yg dipindah- kan dalam reaksi enzimatikContoh : 1. Pembawa atom H NAD, NADP, FMN, KoQ 2. Pembawa elektron heme, NHI 3. Pembawa gugus fosfat ATP 4. Pembawa gugus aldehid TPP

VITAMIN B SEBAGAI KOENZIM KOENZIM VITAMIN TPP THIAMIN (VIT B1) NAD/NADP NIASIN FAD RIBOFLAVIN (VIT B2) PIRIDOKSAL-FOSFAT PIRIDOKSIN (VIT B6) KOENZIM A ASAM PANTOTENAT KOENZIM KOHAMIDA VIT B12 KOENZIM FOLAT ASAM FOLAT

KOFAKTOR LOGAMIkatan enzim + kofaktor logam : * kovalen membentuk metalloenzim * lemah Fungsi kofaktor logam : 1. Ikut langsung pada proses katalisis, berfungsi menyerupai gugus katalitik 2. Stabilisator tempat katalisis 3. Berikatan dengan S & E

PROENZIM/ZYMOGENEnzim yg disekresi dalam bentuk yg belum aktifTujuan : - melindungi organ tubuh - menyediakan bahan setengah jadiContoh : Pepsinogen Untuk mengaktifkan pepsinogen perlu H atau enzim proteolitik H+/pepsin Pepsinogen Pepsin PROENZIM ENZIM AKTIF

KINETIKA ENZIM

FAKTOR YANG MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM1. Kadar enzim2. Kadar substrat3. Aktivator 4. Inhibitor5. pH6. Suhu

Enzyme concentration: - active sites of an enzyme can be used again & again,- therefore only a low concentration of the enzyme is needed

PENGARUH KADAR ENZIMGAMBAR KANANGRAFIK HUBUNGAN V RATA-RATA PADA t0 , t1 , t2 dengan jumlah enzim GAMBAR KIRIKURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK YANG BERBEDA DALAM JUMLAH ENZIMKETERANGAN :I 1 UNITII 2 UNITIII 3 UNIT KECEPATAN AWAL BERBANDING LURUS DENGAN KADAR ENZIM

KADAR SUBSTRATAt low substrate concentration, the active sites of the enzyme molecules are not all used. As the substrate concentration is increased, more and more sites come into use and eventually all sites are fully occupied.Increasing the substrate concentration cannot increase the rate of reaction because substrate concentration has now become a limiting factor.

PENGARUH pH The precise three-dimensional molecular shape which is vital to the functioning of enzymes is partly the result of hydrogen bonding; H+ ions may break these bonding and change the shape of the molecule.

PENGARUH pH- pH TERLALU TINGGI RENDAH DENATURASI- pH PENGARUHI MUATAN ENZIM SUBSTRAT - pH PENGARUHI KONFORMASI ENZIM

PENGARUH SUHUPENGARUH SUHU PADA STABILITAS DAN AKTIVITAS ENZIMREAKSI KIMIA BERJALAN LEBIH CEPAT DENGAN NAIKNYA SUHU KARENA NAIKNYA SUHUSUHU YANG MENINGKAT :KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MENINGKAT (V0)TETAPI DENATURASI LEBIH MUDAH TERJADI

PENGARUH SUHUSUHU OPTIMUM 50 derajat Celsius PADA KURVA TERSEBUT-SUHU OPTIMUM TERGANTUNG WAKTU PENENTUAN-ENZIM STABIL PADA SUHU RENDAH (DINGIN) LABIL SUHU TINGGI (PANAS)

Thank You.