enzim fix.pdf

7/22/2019 ENZIM fix.pdf

1/30

Teknologi Bioproses

Kelompok I

TEKNOLOGI ENZIM

Disusun Oleh :

SULISTYOWATI

ENDANG

APRILIA

ST. RUKAYAH IDRIS

ANITA INDRIYANI

TEKNIK KIMIA

POLITEKNIK NEGERI UJUNG PANDANG

2013


2/30

BAB I

PENDAHULUAN

I.I LATAR BELAKANG

Sejak jaman dahulu manusia sudah mengenal Bioteknologi. Dahulu bioteknologi

diasumsikan berupa pengolahan makanan dan minuman menggunakan mikroba. Dahulu

bioteknologi hanya menghasilkan tempe, keju, anggur, yogurt, dsb. Seiring dengan

perkembangan jaman, Bioteknologi menghasilkan alkohol, penicilin, sampai kemudian

antibbodi monoklonal.Bioteknologi itu sendiri merupakan penerapan asas-asas sains (ilmu pengetahuan

alam) dan rekayasa (teknologi) untuk pengolahan suatu bahan dengan melibatkan aktivitas

jasad hidup untuk menghasilkan barang dan/atau jasa (Bull, et all, 1982). Jasad hidup yang

dimaksud dalam pengertian tersebut adalah agen biologi. Bioteknologi di era modern

sekarang banyak menghasilkan produk dalam skala industri. Dalam memanfaatkan agen

biologi, bioteknologi menggunakan peranan penting enzim, sehingga enzim memegang

peranan penting dalam industri.

Enzim adalah protein tidak beracun namun mampu mempercepat laju reaksi kimia

dalam suhu dan derajat keasaman yang lembut. Produk yang dihasilkannya sangat spesifik

sehingga dapat diperhitungkan dengan mudah. Walaupun berat mikroba, seperti contohnya

bakteri hanya mencapai sepersejuta gram, kemampuan kimiawinya cukup mengagumkan.

Selnya tersusun atas ribuan jenis zat kimia, kebanyakan diantaranya bersifat sangat

kompleks. Semua zat ini tentunya dibangun dengan reaksi kimia dari bahan-bahan penyusun

yang relatif sederhana yang ditemukan mikroba di lingkungannya. Semua reaksi kimia harus

terkoordinasi secara harmonis dan protein yang disebut enzim memainkan peran utama pada

setiap tahap.

Enzim menjadi primadona industri bioteknologi saat ini dan di masa yang akan datang

karena melalui penggunaannya, energi dapat dihemat dan akrab dengan lingkungan. Saat ini

penggunaan enzim dalam industri makanan dan minuman, industri tekstil, industri kulit dan

kertas di Indonesia semakin meningkat. Dilaporkan, enzim amilase yang digunakan dalam

industri tekstil di Bandung - Jawa Barat, jumlahnya tidak kurang dari 4 ton per bulan atau

sekitar 2- 3 juta dolar Amerika setiap bulannya dan semuanya diimpor.


3/30

I.II TUJUAN

Agar dapat mengetahui :

Pengertian dan peranan enzim Proses produksi, sumber, dan sifat-sifat enzim Struktur dan mekanisme enzim Fungsi biologi dari enzim

I.III MANFAAT

Mengetahui :

Pengertian dan peranan enzim Proses produksi, sumber, dan sifat-sifat enzim Struktur dan mekanisme enzim Fungsi biologi dari enzim

I.IV RUMUSAN MASALAH

Pengertian enzim Proses pembentukan enzim Manfaat dan kegunaan enzim


4/30

BAB II

PROSES PEMBENTUKAN ENZIM

II.I PENGERTIAN DAN PERANAN ENZIM

Enzim merupakan molekul organic yang kompleks dan terdapat dalam sel hidup, yang

didalamnya enzim bekerja sebagai katalisator untuk menimbulkan perubahan kimia pada

berbagai macam subtansi. Dengan berkembangnya ilmu biokimia, pemahaman terhadap

enzim yang ada dalam sel sel hidup dan cara kerjanya akan semakin meningkat. Tanpa

adanya enzim tidak mungkin terjadinya kehidupan. Meskipun enzim hanya terbentuk dari

sel sel hidup, banyak diantaranya dapat dipisahkan dari sel dan bisa terus bekerja selama invitro. Kemampuan enzim yang unik dalam melaksanakan transportasinya yang khas ketika

diisolasi ini telah meningkatkan penggunaan enzim dalam bebrbagai proses industri, yang

secara kolektif dinamakan teknologi enzim.

Teknologi enzim mencakup produksi, isolasi, pemurnian, serta penggunaan enzim

dalam bentuk dapat larut dan akhirnya imobilisasi serta pemakaian enzim dalam banyak

reaktor. Teknologi enzim jelas akan turut memecahkan sebagian diantara banyak

permasalahan yang paling mendesak dalam masyarakat modern saat ini. Teknologi ini

berasal dari biokimia tapi kemudian banyak dipengaruhi oleh mikrobiologi, ilmu teknik

kimia dan rekayasa proses sebelum mencapai status pengetahuan sekarang ini. Bagi masa

yang akan datang teknologi enzim dan rekayasa genetik akan menjadi bidang pengetahuan

yang berhubungan erat dan berkenaan dengan aplikasi, serta berbagai produknya. Secara

bersama-sama, kedua pengetahuan ini akan berupaya untuk memanfaatkan arus penemuan

yang terus menerus dihasilkan oleh para pakar genetika.

Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalisator (protein katalitik) untuk

reaksi-reaksi kimia di dalam sistem biologi. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun

katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reaksi telah selesai.

Suatu katalis adalah suatu agen kimiawi yang mengubah laju reaksi tanpa harus dipergunakan

oleh reaksi tersebut. Aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, diantaranya

konsentrasi substrat, pH, suhu, dan inhibitor (penghambat). (Campbell, 1987: 98).

Berbeda dengan katalisator nonprotein (H+, OH

-, atau ion-ion logam), tiap-tiap enzim

mengkatalisis sejumlah kecil reaksi, kerapkali hanya satu. Jadi enzim adalah katalisator yang


5/30

reaksi-spesifik karena semua reaksi biokimia perlu dikatalis oleh enzim, sehingga terdapat

banyak jenis enzim.

Menurut Smith (1981: 39), enzim merupakan komplek molekul organik yang berada

dalam sel hidup yang beraksi sebagai katalisdalam mempercepat laju reaksi kimia. Tanpa

enzim, tidak akan ada kehidupan. Meskipun enzim hanya dibentuk dalam sel hidup, namun

beberapa dapat dipisahkan dari selnya dan melanjutkan fungsinya dalam kondisi in vitro.

Menurut Steve Prentis (1990: 12), enzim adalah katalisator biologis, karena suatu

katalisator merupakan suatu senyawa yang mempercepat laju reaksi kimia. Hampir semua

reaksi kimia yang penting bagi kehidupan akan berlangsung sangat lambat tanpa adanya

katalisator yang sesuai.

Bisa disimpulkan bahwa enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang

berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh tanpa

memperngaruhi keseimbangan reaksi. Dari beberapa pengertian tersebut jelaslah bahwa

enzim sangat berperan dalam sebagian besar reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup, tak

terkecuali mikroba yang banyak digunakan sebagai agen biologi dalam bioteknologi.

Mekanisme kerja enzim berlangsung dalam dua tahap. Banyak enzim menggunakan

lebih dari satu substrat tetapi untuk memahami prinsip dasar kerja enzim dengan mudah

dengan memperhatikan reaksi enzim dengan satu substrat seperti berikut (Primrose, 1987:

40): Enzim (E) + Substrat (S) kompleks enzim + produk (P)

Substrat (ES)

Segera setelah enzim bergabung dengan substratnya, akan bebas kembali.

Gambar 1. Reaksi Enzim dan Substrat
http://4.bp.blogspot.com/-MEKVPMVS5NI/UPZo3esqKfI/AAAAAAAAADI/o341nKhXqFg/s1600/Untitled.png


6/30

Kemampuan enzim yang unik, spesifik terhadap substrat meningkatkan

penggunaannya dalam proses industri secara kolektif yang dikenal dengan istilah teknologi

enzim. Teknologi enzim mencakup produksi, isolasi, purifikasi, menggunakan bentuk yang

dapat larutdan akhirnya sampai pada immobilisasi dan penggunaan enzim dalam skala yang

lebih luas melalui sistem reaktor.

Peranan teknologi enzim berkontribusi pada pemecahan beberapa masalah vital di era

modern seperti sekarang, misalnya produksi makanan, kekurangan dan pemeliharaan energi,

dan peningkatan lingkungan. Teknologi baru ini dasarnya dari biokimia tetapi diterangkan

lebih luas dengan mikrobiologi, kimia, dan proses alat teknologi yang mendukung

keberadaan sains.

II.II SUMBER ENZIM

Berbagai enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan tumbuhan,

hewan, dan dari mikroorganisme yang terseleksi. Enzim yang secara tradisional diperoleh

dari tumbuhan termasuk protease (papain, fisin, dan bromelain), amilase, lipoksigenase, dan

enzim khusus tertentu. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas,

lipase dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama

adalah tripsin pankreas, lipase, dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari kedua sumber

tumbuhandan hewan tersebut mungkin timbul banyak persoalan, yakni: untuk enzim yang

berasal dari tumbuhan, persoalan yang timbulantara lain variasi musim, konsentrasi rendah

dan biaya proses yang tinggi. Sedangkan yang diperoleh dari hasil samping industri daging,

mungkin persediaan enzimnya terbatas dan ada persaingan dengan pemanfaatan lain.

Sekarang jelas bahwa banyak dari sumber enzim yang tradisional ini tidak memenuhi syarat

untuk mencukupi kebutuhan enzim masa kini. Oleh karena itu, peningkatan sumber enzim

sedang dilakukan yaitu dari mikroba penghasil enzim yang sudah dikenal atau penghasil

enzim-enzim baru lainnya.

Program pemilihan produksi enzim sangat rumit, dan dalam hal tertentu jenis kultivasi

yang digunakan akan menentukan metode seleksi galur. Telah ditunjukkan dahwa galur

tertenttu hanya akan menghasilkan konsentrasi enzim yang tinggi pada permukaan atau

media padat, sedangkan galur yang lain memberi respon pada teknik kultivasi terbenam

(submerged), jadi teknik seleksi harus sesuai dengan proses akhir produksi komersial.


7/30

Beberapa sumber enzim disajikan dalam tabel berikut:

Enzim Sumber

-amilase Aspergillus oryzae

Bacillus amyloliquefaciens

Bacillus licheniformis

-glukonase Aspergillus niger

Bacillus amyloliquefaciens

Glucoamylase Aspergillus niger

Rhizopus sp

Glukosa isomerase Arthobacter sp

Bacillus sp

Lactase Kluyveromyces sp

Lipase Candida lipolytica

Pectinase Aspergillus sp

Penicilin acylase Eschericia coli

Protease, asam Aspergillus sp

Protease, alkali Aspergillus oryzae

Bacillus sp

Protease, netral Bacillus amyloliquefaciens

Bacillus thermoproteolyticus

Pullulanase Klebsiela aerogenes

Tabel 1. Enzim dan sumbernya (Primrose, 1987: 80)

II.III PRODUKSI ENZIM

Produksi enzim secara industri saat ini sangat mengandalkan metode fermentasi

tangki dalam (deep tank). Penggunaan mikroorganisme sebagai sumber bahan produksi

enzim dikembangkan dengan beberapa alasan penting, yaitu:

1. Secara normal mempunyai aktivitas spesifik yang tinggi per unit berat kering produk.

2. Fluktuasi musiman dari bahan mentah dan kemungkinan kekurangan makanan kaitannya

dengan perubahan iklim.


8/30

3. Mikroba mempunyai karakteristik cakupan yang lebih luas, seperti cakupan pH, dan

resistansi temperatur.

4. Industri genetika sangat meningkat sehingga memungkinkan mengoptimalisasi hasil dan

tipe enzim melalui seleksi strain, mutasi, induksi dan seleksi kondisi pertumbuhan, yang

akhir-akhir ini, menggunakan inovasi teknologi transfer gen.

Bahan mentah (raw material) untuk industri fermentasi enzim biasanya terbatas pada

unsur-unsur dimana bahan tersedia dengan harga yang murah, dan aman secara nutrisi.

Beberapa yang lazim menggunakan substrat amilum hidrolase, mollase, air dadih, dan

beberapa gandum.

Dalam produksi enzim, menggunakan batch untuk proses fermentasi dengan aerasi

yang baik (gambar 2), tetapi proses mungkin ditingkatkan dengan memelihara satu atau

beberapa komponen selama fermentasi.

Gambar 2. Penggambaran tahap dalam persiapan produksi enzim cair

Beberapa enzim yang digunakan dalam skala industri adalah enzim ekstraseluler,

enzim yang secara normal dihasilkan oleh mikroorganisme sesuai dengan substratnya dalam

lingkungan eksternal dan dapat disamakan dengan enzim pencernaan pada manusia dan

hewan. Kemudian ketika mikroorganisme memproduksi enzim untuk memisahkan molekul

eksternal besar agar bisa dicerna biasanya digunakan media fermentasi. Dalam fermentasi

sari dari kultivasi mikroorganisme tertentu, seperti contoh, bakteri, yeast atau filamentous

jamur, dijadikan sumber utama protease, amilase dan sedikit selolosa, lipase, dsb.

Kebanyakan industri enzim hidrolase mampu bertindak tanpa komplek kofaktor, yang segera

dipisahkan dari mikroorganisme tanpa merusak dinding sel dan larut dalam air. Beberapa

enzim intraseluler, sekarang juga banyak diproduksi secara industri dan diantaranya glukosa

oksidase untuk pengawetan makanan, asparginase untuk terapi kanker, dan penicilin asilase

untuk antibiotik. Tahap pemulihan standar untuk enzim ekstraseluler seperti berikut:

memindah mikroorganisme, mengkonsentrasikan, penambahan bahan pengawet, standarisasi
http://1.bp.blogspot.com/-A0UUP4livgQ/UPZpbA_B7QI/AAAAAAAAADQ/dQfolWiDnd0/s1600/Untitled.png


9/30

dan pengepakan. Untuk ekstraksi enzim intraseluler memerlukan cara mekanis, fisik atau

gangguan kimiapada dinding sel atau membran.

Pada akhir proses fermentasi, kondisi ideal adalah cairan dengan konsentrasi enzim

tinggi, sebuah organisme biomass yang mudah dipisahkan.

Produk enzim yang aman sebaiknya mempunyai potensi alergi yang rendah, dan

dalam partikelnya terbebas dari kontaminan.

Meskipun banyak enzim yang bermanfaat telah dihasilkan dari tumbuhan dan hewan,

sebagian besar enzim di masa depan diramalkan akan bergantung kepada enzim-enzim yang

dighasilkan dari mikroba. Beberapaa alasan yang menyebabkan mikroorganisme sebagai

sumber materi untuk produksi enzim diantaranya adalah :

1. Biasanya terdapat aktifitas mikroorganisme yang tinggi dan spesifik per unit berat kering.

2. Fluktuasi musiman dan ketersediaan dan kelangkaan bahan mentah yang diakibatkan oleh

perubahan iklim atau guncangan politik tidak diemukan

3. Dalam mikroba tersedia karakteristik enzim dengan spektrum yang luas, seperti ketahanan

terhadap suhu tinggi dan berbagai ragam pH, untuk seleksi

4. Genetika industri telah memperbesar kemungkinan untuk mendapatkan tipe dan hasil

enzim yang optimal melalui seleksi strain, mutasi, induksi, serta pemilihan kondisi

pertumbuhan dan yang lebih mutakhir lagi, dengan menggunakan kekuatan inovatif teknologi

pemindahan gen.Penyebab dilakukannya seleksi antara berbagai jenis mikroorganisme yang

berbeda-beda mnerupakan masalah yang kompleks dan melibatka banyak faktor yang

batasannya tidak jelas seperti biaya pengolahan, apakah enzim disekresikan dalam media

kultur ataukah tetap di dalam sel, dan keberadaan enzim yang berbahaya. Bergantung pada

materi yang menjadi sumber, enzim memiliki perbedaan yang besar dalam hal kestabilannya

terhadap suhu dan nilainilai pH yang ekstrim.

Dalam memproduksi enzim, para pakar genetika melakukan seleksi terhadap hasil

yang maksimal untuk sifat-sifat yang dikehendaki seperti, hasil enzim yang tinggi, stabilitas,

ketidak tergantungan pada bahan pemicu, sementara berupaya untuk menghilangkan dan

mengurangi sifat-sifat yang tidak diinginkan. Teknologi yang banyak digunakan adalah

dengan mutagenesis ( menimbulkan mutasi ) yang digabungkan dengan cara seleksi yang

baik. Kebanyakan produk ini tidak banyak diketahui keadaan genetiknya.

Bahan mentah bagi fermentasi enzim untuk keperluan industri biasanya terbatas pada zat-zat

yang mudah diperoleh dan aman dari segi nutrisi. Diantaranya : hidrolisa pati, gula tetes

(molases), cairan pencelup jagung ( corn steep liquor) dadih (whey) dan banyak jenis sereal.

Produksi enzim industri dari mikroorganisme terutama bergantung pada metode-metode


10/30

submerged liquid atau fermentasi substrat, metode in menghasilkan enzim-enzim seperti

enzim-enzim amilase jamur, protease, pektinase, selulase. Produksi enzim dengan cara ini

bergantung kepada bioreaktor yang didisain dan fungsinya serupa dengan bioreaktor yang

digunakan dalam proses untuk menghasilkan antibiotik hasil akhir fermentasi, enzim dapat

ditemukan dalam mikroorganisme atau disekresikan ke dalam media cairan atau zat padat.

Semua produk enzim dari mikroba yang digunakan dalam produksi makanan dan dalam

berbagai aspek yang berhubuangan dangan kedokteran harus memenuhi spesifikasi yang

ketat, suatu produk enzim yang aman harus memiliki daya alergenik yang rendah serta bebas

dari bahan bahan toksik serta mikroorganisme yang berbahaya.

II.IV LEGISLASI ENZIM

Produk enzim dari mikroba harus memenuhi spesifikasi yang ketat berkenaan dengan

sifat racun dan aspek keamanan yang lain. Lingkup pemikiran penting yang berhubungan

dengan penentuan keamanan dari enzim komerisal teruatam adalah :

1. Reaksi alergenik yang disebabkan oleh suatu protein yang ada dalam produk termasuk

protein enzim dan bahan lainnya.

2. Aktivitas katalisis dari enzim.

3. Terjadinya senyawa racun, seperti mikotoksin dan antibiotika.

Mikroorganisme yang digunakan utuk memproduksi enzim dpat diklasifikasikan

menjadi 3 kelompok. Tergantung pada kelompoknya, maka ada tingkatan yang berbeda

dalam pengujian sifat racunnya. Kelompok mikroorganisme yang secara tradisional

digunakan dalam makanan dan mikroorganisme yang dianggap sebagai kontaminan tidak

berbahaya yang ada dalam makanan umumnya pengujian tidak dibutuhkan. Tetapi

mikroorganisme yang tidak termasuk dalam dua kelompok tersebut perlu penyelidikan sifat

racun yang lebih ekstensif.

Jadi, merupakan tugas produsen untuk dapat memenuhi spesifikasi tersebut.

II.V IMMOBILISASI ENZIM

Sebagai molekul bebas yang laruut dalam air, enzim sulit dipisahkan dari substrat dan

produk, selain itu enzim sulit untuk digunakan secara berulang-ulang. Dewasa ini, berbagai

usaha telah dilakukan untuk mengatasi hambatan tersebut, yaitu dengan proses immobilisasi

enzim. Immobilisasi biasanya dapat dianggap sebagai perubahan enzim dari yang larut dalam

air, keadaan bergerak menjadi keadaan tak bergerak yang tidak larut. Immobilisasi mencegah


11/30

difusi enzim ke dalam campuran reaksi dan mempermudah memperoleh kembali enzim

tersebut dari aliran produk dengan teknik pemisahan padat atau cair yang sederhana.

Immobilisasi enzim dapat dicapai dengan mengikat enzim secara kovalen ke

permukaan bahan yang tak larut dalam air: pengikatan silang dengan bahan yang cocok untuk

menghasilkan partikel yang baru; penjebakan di dalam suatu matrik atau gel yang permeabel

terhadap enzim, substrat, dan produk; enkapsulasi; dan dengan absorbsi pada zat pendukung.

Keuntungan immobilisasi enzim antara lain;

1. Memungkinkan penggunaan kembali enzim yang sudah pernah digunakan.

2. Ideal untuk proses berkelanjutan (continous procces).

3. Memungkinkan kontrol yang lebih akurat untuk proses katalisis.

4. Meningkatkan stabilitas enzim.

5. Memungkinkan pengambangan sistem reaksi multienzim

II.VI SIFAT DAN KELEBIHAN ENZIM

Berikut ini adalah 4 hal yang harus diingat tentang enzim:

A.Enzim i tu spesif ik

Sebuah enzim yang dapat memecah lemak tidak mampu untuk memecah protein dan pati.

Enzim hanya melakukan satu tugas spesifik. Itu artinya sebuah enzim dapat melakukan

tugasnya begitu fokus dan dengan sangat sedikit efek samping. Karena sifat yang spesifik

inilah yang menjadi alasan kenapa enzim banyak digunakan dan dimanfaatkan dalam dunia

industri.

Sampai saat ini, telah ditemukan 3000 enzim yang sudah berhasil diidentifikasi dan masih

banyak lagi yang menunggu untuk ditemukan.
http://sciencebiotech.net/wp-content/uploads/2011/01/tumbnail.jpg


12/30

B.Enzim adalah katali sSelain dapat melakukan tugas yang spesifik, penting untuk diketahui juga bahwa enzim dapat

melakukan tugas yang sama berulang-ulang, ratusan bahkan jutaan kali. Terus menerus tanpa

henti. Ini karena sifatnya sebagai katalis.

Anda ingat definisi dari katalis. Ya.. katalis adalah suatu zat yang membantu jalannya reaksi

namun tidak ikut dalam reaksi, dan tidak hancur oleh reaksi tersebut. Enzim adalah katalis.

C.Enzim sangat efisienTidak hanya pekerja yang keras, enzim juga mampu bekerja dengan kecepatan yang luar

biasa. Sebagai gambaran, sebuah enzim yang terdapat di hati mampu memcah Hidrogen

Peroksida menjadi air dan oksigen. Yang mengagumkan adalah satu enzim bisa memproses 5

juta molekul Hidrogen Peroksida dalam satu menit. Dan anda tahu.. Hidrogen peroksida

adalah suatu oksidator kuat yang dapat merusak sel.

D.Enzime itu alamiEnzim adalah protein. Seperti protein lainnya, enzim itu organik. Setelah melaksanakan

tugasnya dan tidak dibutuhkan lagi, enzim akan terurai cepat dan kembali diabsorb alam.

Karena sifat-sifat yang luar biasa inilah maka Enzim banyak dimanfaatkan oleh manusia,

termasuk dalam dunia industri. Beberapa contoh industri yang menggunakan enzim adalah

industri pembuatan roti, keju, bir, deterjen, industri bioteknologi, dan lainnya.

II.VIISTRUKTUR DAN MEKANISME

Enzim umumnya merupakan protein globulardan ukurannya berkisar dari hanya 62

asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase, sampai dengan lebih dari 2.500

residu pada asam lemak sintase. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang

paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun

ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner).

Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya

dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.

Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian

kecil asam amino enzim (sekitar 34 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_globular&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Monomerhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=4-Oksalokrotonat_tautomerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asam_lemak_sintase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Ribosomhttp://id.wikipedia.org/wiki/Ribozimhttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_aminohttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_aminohttp://id.wikipedia.org/wiki/Ribozimhttp://id.wikipedia.org/wiki/Ribosomhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asam_lemak_sintase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=4-Oksalokrotonat_tautomerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Monomerhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_globular&action=edit&redlink=1


13/30

katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan

kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung

tapak yang mengikat kofaktoryang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki

tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak

langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun

menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.

Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang

melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi

yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk

kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari

lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung

pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.

A.KespesifikanEnzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat

yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristikhidrofilik/hidrofobikenzim dan

substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat

stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.

Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam

pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem

pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah

pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.

Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta

reaksi pada polimerase mamalia. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA

polimerase, aminoasil tRNA sintetase dan ribosom.

Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunderdikatakan sebagai "tidak pilih-pilih",

yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan

bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan

biosintetik yang baru.
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tapak_aktif&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kofaktor&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Umpan_balikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Pelipatan_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kompleks_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Denaturasihttp://id.wikipedia.org/wiki/Substrathttp://id.wikipedia.org/wiki/Hidrofilikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Hidrofobik&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Stereospesifisitas&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Regioselektivitas&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kemoselektivitas&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Ekspresi_genhttp://id.wikipedia.org/wiki/Genomhttp://id.wikipedia.org/wiki/DNA_polimerasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Mamaliahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA_polimerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA_polimerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Aminoasil_tRNA_sintetase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Ribosomhttp://id.wikipedia.org/wiki/Metabolit_sekunderhttp://id.wikipedia.org/wiki/Metabolit_sekunderhttp://id.wikipedia.org/wiki/Ribosomhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Aminoasil_tRNA_sintetase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA_polimerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA_polimerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Mamaliahttp://id.wikipedia.org/wiki/DNA_polimerasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Genomhttp://id.wikipedia.org/wiki/Ekspresi_genhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kemoselektivitas&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Regioselektivitas&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Stereospesifisitas&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Hidrofobik&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hidrofilikhttp://id.wikipedia.org/wiki/Substrathttp://id.wikipedia.org/wiki/Denaturasihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kompleks_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Pelipatan_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Umpan_balikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kofaktor&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tapak_aktif&action=edit&redlink=1


14/30

Model " kunci dan gembok"

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini

dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal

ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan

kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh

enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang

sekarang paling banyak diterima.

Model ketepatan induksi

Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok:

oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah

bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak

berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai

dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada

beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia

memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat

secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.

B. MekanismeEnzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan G

Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang manakeadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi

konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
http://id.wikipedia.org/wiki/Hermann_Emil_Fischerhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Daniel_E._Koshland,_Jr.&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Rantai_samping&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Energi_aktivasihttp://id.wikipedia.org/wiki/Berkas:Induced_fit_diagram.svghttp://id.wikipedia.org/wiki/Energi_aktivasihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Rantai_samping&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Daniel_E._Koshland,_Jr.&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hermann_Emil_Fischer


15/30

Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat denganmenciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan

keadaan transisi.

Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementarawaktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama padaorientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan

destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

Stabil isasi keadaan transisi

Pemahaman asal usul penurunan G

memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapatmenghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas

keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang

besar adalah menggunakan efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang relatif polar

yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi. Lingkungan seperti ini tidak ada

dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.

Dinamika dan fungsi

Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. Dinamika

internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino

tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Pergerakan

ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan

beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap

katalisis melalui gerak dinamik. Gerakan protein sangat vital, namun apakah vibrasi yang

cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih pentingbergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini sangat penting dalam

hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu

mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. Penyingkapan ini juga memiliki

implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Domain_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Domain_protein&action=edit&redlink=1


16/30

C. Modulasi alosterikEnzim alosterikmengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Modulasi ini dapat terjadi

secara langsung, di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung, ataupun secara

tidak langsung, di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi

dengan enzim alosterik, sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya.

II.VIII KOFAKTOR DAN KOENZIM

Kofaktor

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas

penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor

untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa zat anorganik

(contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat

berupagugus prostetikyang mengikat dengan kuat, ataupunkoenzim, yang akan melepaskan

diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.

Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat

dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan

kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara

kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula

terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase).

Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit

protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks

lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.

Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng

terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.

Koenzim

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus

kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH,

NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H)

yang dibawa oleh NAD atau NADP

+

, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil,metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Alosterik&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Efektor&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tapak_ikat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Subunit_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Anorganikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Organik&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Flavin&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hemehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Koenzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Koenzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Koenzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tiamina_pirofosfat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Piruvat_dehidrogenasehttp://id.wikipedia.org/wiki/DNA_polimerasehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Karbonat_anhidrase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Senghttp://id.wikipedia.org/wiki/Nikotinamida_adenina_dinukleotidahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Nikotinamida_adenina_dinucleotida_fosfat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Adenosina_trifosfathttp://id.wikipedia.org/wiki/Hidridahttp://id.wikipedia.org/wiki/Nikotinamida_adenina_dinukleotidahttp://id.wikipedia.org/wiki/Nikotinamida_adenina_dinukleotidahttp://id.wikipedia.org/wiki/Nikotinamida_adenina_dinukleotidahttp://id.wikipedia.org/wiki/Koenzim_Ahttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_folathttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_folathttp://id.wikipedia.org/wiki/Koenzim_Ahttp://id.wikipedia.org/wiki/Nikotinamida_adenina_dinukleotidahttp://id.wikipedia.org/wiki/Hidridahttp://id.wikipedia.org/wiki/Adenosina_trifosfathttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Nikotinamida_adenina_dinucleotida_fosfat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Nikotinamida_adenina_dinukleotidahttp://id.wikipedia.org/wiki/Senghttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Karbonat_anhidrase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/DNA_polimerasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Piruvat_dehidrogenasehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tiamina_pirofosfat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Koenzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hemehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Flavin&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Organik&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Anorganikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Subunit_protein&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tapak_ikat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Efektor&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Alosterik&action=edit&redlink=1


17/30

S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah

vitamin.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan

koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar

700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.

Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya,

NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui

metionina adenosiltransferase.

Model pengisian ruang koenzim NADH

II.IX KINETIKA

Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S)

dan menghasilkan produk (P).

Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya

menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai

enzim.

Pada tahun 1902, Victor Henri] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang

kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion

hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Srensenmenentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=S-adenosilmetionina&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Riboflavinhttp://id.wikipedia.org/wiki/Tiaminahttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_folathttp://id.wikipedia.org/wiki/Vitaminhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asai_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asai_enzim&action=edit&redlink=1http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-43http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-43http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-43http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Peter_Lauritz_S%C3%B8rensen&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Berkas:NADH-3D-vdW.pnghttp://id.wikipedia.org/wiki/Berkas:Simple_mechanism.svghttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Peter_Lauritz_S%C3%B8rensen&action=edit&redlink=1http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-43http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asai_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asai_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Vitaminhttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_folathttp://id.wikipedia.org/wiki/Tiaminahttp://id.wikipedia.org/wiki/Riboflavinhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=S-adenosilmetionina&action=edit&redlink=1


18/30

tahun 1909, kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya

yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi eksperimen Henri dan

mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika

Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).

Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S.

Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara

meluas sampai sekarang .

Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim

sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible,

membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai

kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.

Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S)

dengan kelajuan (v).

Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik.

Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-

fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat

menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan

waktu 25 milidetik. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat.

Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi

garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan

aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan

aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi

substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal

ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Leonor_Michaelis&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Maud_Leonora_Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinetika_Henri-Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinetika_Henri-Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=George_Edward_Briggs&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=J._B._S._Haldane&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=J._B._S._Haldane&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Orotidina_5%27-fosfat_dekarboksilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Orotidina_5%27-fosfat_dekarboksilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Berkas:Michaelis-Menten_saturation_curve_of_an_enzyme_reaction.svghttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Orotidina_5%27-fosfat_dekarboksilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Orotidina_5%27-fosfat_dekarboksilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=J._B._S._Haldane&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=J._B._S._Haldane&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=George_Edward_Briggs&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinetika_Henri-Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinetika_Henri-Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Maud_Leonora_Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Leonor_Michaelis&action=edit&redlink=1


19/30

meningkatnya konsentrasi substrat, semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi

kompleks substrate-enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif

enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah

total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah

substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal

ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang merupakan konsentrasi

substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya.

Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat

menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga

berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu

tapak aktif per detik.

Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Ia juga disebut sebagai konstanta

kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena konstanta

kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk

membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan

substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan

nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan

substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh

laju reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik

sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini

adalah karbonat anhidrase, asetilkolinesterase, katalase, fumarase, -laktamase, dan

superoksida dismutase.

Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang diturunkan

berdasarkan asumsi difusibebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik.

Namun, banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini,

disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase

enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Pada situasi

seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan.

Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal

ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan

fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik

substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Model
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Konstanta_Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tetapan_kelajuan&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Karbonat_anhidrase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asetilkolinesterase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Katalase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Katalase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Superoksida_dismutase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Hukum_aksi_massa&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Difusihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinetika_Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Fraktalhttp://id.wikipedia.org/wiki/Fraktalhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinetika_Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Difusihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Hukum_aksi_massa&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Superoksida_dismutase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Katalase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asetilkolinesterase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Karbonat_anhidrase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Tetapan_kelajuan&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Konstanta_Michaelis-Menten&action=edit&redlink=1


20/30

lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini

masih kontroversial. Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Triptamina&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Triptamina&action=edit&redlink=1


21/30

BAB III

MANFAAT ENZIM

III.I FUNGSI BIOLOGIS

Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim

berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan

fosfatase. Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin

menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot. ATPase lainnya dalam membran sel

umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam

fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang.

Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan

transkriptase balik.

Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim seperti

amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul

yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar

untuk diserap oleh usus, namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil

seperti maltosa, yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa, sehingga dapat diserap.

Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada hewan

pemamah biak, mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase

yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.

Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan

lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa produk enzim

lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian dihantarkan ke

enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama

secara bersamaan.

Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme

ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak

akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan

metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa, contohnya,

dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan menjadi terfosforliasi pada karbon-
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Transduksi_signal&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Kinasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Fosfatasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Miosinhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kontraksi_otot&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Pompa_ion&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Transpor_aktifhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Lusiferase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Kunang-kunanghttp://id.wikipedia.org/wiki/Virushttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=HIV_integrase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Transkriptase_balikhttp://id.wikipedia.org/wiki/Sistem_pencernaanhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Amilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Proteasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Patihttp://id.wikipedia.org/wiki/Proteinhttp://id.wikipedia.org/wiki/Maltosahttp://id.wikipedia.org/wiki/Glukosahttp://id.wikipedia.org/wiki/Hewan_pemamah_biakhttp://id.wikipedia.org/wiki/Hewan_pemamah_biakhttp://id.wikipedia.org/wiki/Selulasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Lintasan_metabolismehttp://id.wikipedia.org/wiki/Glikolisishttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Fosforliasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Fosforliasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Glikolisishttp://id.wikipedia.org/wiki/Lintasan_metabolismehttp://id.wikipedia.org/wiki/Selulasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Hewan_pemamah_biakhttp://id.wikipedia.org/wiki/Hewan_pemamah_biakhttp://id.wikipedia.org/wiki/Glukosahttp://id.wikipedia.org/wiki/Maltosahttp://id.wikipedia.org/wiki/Proteinhttp://id.wikipedia.org/wiki/Patihttp://id.wikipedia.org/wiki/Proteasehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Amilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Sistem_pencernaanhttp://id.wikipedia.org/wiki/Transkriptase_balikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=HIV_integrase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Virushttp://id.wikipedia.org/wiki/Kunang-kunanghttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Lusiferase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Transpor_aktifhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Pompa_ion&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kontraksi_otot&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Miosinhttp://id.wikipedia.org/wiki/Fosfatasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Kinasehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Transduksi_signal&action=edit&redlink=1


22/30

karbonnya secara acak. Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat.

Namun, jika heksokinase ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan, namun fosforilasi pada

karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat, sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat

ditemukan sebagai produk utama. Oleh karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-

tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.

III.II KONTROL AKTIVITAS

Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.

1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atauditurunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk

regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri dapat

menjadi resistan terhadap antibiotikseperti penisilin karena enzim yang disebut beta-

laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah

enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam

metabolisme obat. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.

2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-bedayang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak

disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat

golgi, dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam

mitokondria melalui-oksidasi.

3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhirlintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat

dalam lintasan metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir

lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik

negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri.

Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara

metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan

energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan.

Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup.

4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputifosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon terhadap insulin,

fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis

ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar
http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Heksokinase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glukosa-6-fosfat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Transkripsihttp://id.wikipedia.org/wiki/Translasi_%28biologi%29http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Induksi_dan_inhibisi_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Resistansi_antibiotikhttp://id.wikipedia.org/wiki/Penisilinhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Beta-laktamase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Beta-laktamase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hatihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Sitokrom_P450_oksidase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Metabolisme_obat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Interaksi_obat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kompartemen_sel&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Asam_lemakhttp://id.wikipedia.org/wiki/Sitosolhttp://id.wikipedia.org/wiki/Retikulum_endoplasmahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Aparat_golgi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Aparat_golgi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Mitokondriahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=%CE%92-oksidasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=%CE%92-oksidasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=%CE%92-oksidasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Inhibitor_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Homeostasishttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Modifikasi_pasca-translasional&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Modifikasi_pasca-translasional&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Fosforilasihttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_miristathttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glikosilasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Insulinhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glikogen_sintase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Glikogenhttp://id.wikipedia.org/wiki/Glikogenhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glikogen_sintase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Insulinhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glikosilasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Asam_miristathttp://id.wikipedia.org/wiki/Fosforilasihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Modifikasi_pasca-translasional&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Homeostasishttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Inhibitor_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=%CE%92-oksidasi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Mitokondriahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Aparat_golgi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Aparat_golgi&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Retikulum_endoplasmahttp://id.wikipedia.org/wiki/Sitosolhttp://id.wikipedia.org/wiki/Asam_lemakhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kompartemen_sel&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Interaksi_obat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Metabolisme_obat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Sitokrom_P450_oksidase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hatihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Beta-laktamase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Beta-laktamase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Penisilinhttp://id.wikipedia.org/wiki/Resistansi_antibiotikhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Induksi_dan_inhibisi_enzim&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Translasi_%28biologi%29http://id.wikipedia.org/wiki/Transkripsihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glukosa-6-fosfat&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Heksokinase&action=edit&redlink=1


23/30

gula dalam darah. Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan

rantai polipeptida. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi

dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. Ia kemudian

ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna

pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif

ini dikenal sebagai zimogen.

5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda.Contohnya, hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi

asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan

memasuki lisosom.[

III.III ENZIM DAN DUNIA INDUSTRI

Banyak orang berpendapat bahwa teknologi enzim adalah teknologi yang tergolong

baru. Perlu diketahui, enzim sudah dimanfaatkan oleh manusia sejak masa awal peradaban.

Selama manusia telah mengkonsumsi roti dan keju, meminum anggur dan bir, maka sejak

itulah manusia sudah menggunakan enzim.

Dan sekarang enzim banyak dimanfaatkan untuk berbagai industri. Ini semua karena 4

sifat enzim yang luar biasa tadi. Enzim mengambil perannya tidak hanya pada industri

makanan, namun sudah merambah ke industri plastik, deterjen, pakan ternak, kosmetik, obat-

obatan, bahkan energi.

Gambar 4. Peran Enzim di Dunia Industri
http://id.wikipedia.org/wiki/Gulahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kimotripsin&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Proteasehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kimotripsinogen&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Pankreashttp://id.wikipedia.org/wiki/Zimogenhttp://id.wikipedia.org/wiki/Hemaglutininhttp://id.wikipedia.org/wiki/Influenzahttp://id.wikipedia.org/wiki/Lisosomhttp://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-65http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-65http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-65http://sciencebiotech.net/wp-content/uploads/2011/01/gambar-2-enzimindutri1.pnghttp://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-65http://id.wikipedia.org/wiki/Lisosomhttp://id.wikipedia.org/wiki/Influenzahttp://id.wikipedia.org/wiki/Hemaglutininhttp://id.wikipedia.org/wiki/Zimogenhttp://id.wikipedia.org/wiki/Pankreashttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kimotripsinogen&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Proteasehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kimotripsin&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Gula


24/30

Yang juga tak kalah penting adalah peran enzim yang juga bersifat ramah lingkungan.

Dengan semakin meningkatnya kepedulian terhadap lingkungan dan industri ramah

lingkungan, maka dapat dipastikan bahwa peran enzim akan semakin meningkat dan kuat

dalam dunia industri.

III.IV APLIKASI ENZIM

Ribuan tahun yang lalu proses seperti membuat bir, membuat roti, dan produksi keju

melibatkan enzim yang belum diketahui jenisnya. Dalam cara konvensional ini, teknologinya

dipercayakan pada konversi enzim sebelum bangun pengetahuan yang koheren

dikembangkan.

Di negara barat, industri menggunakan enzim pada produksi yeast dan ragi dimana

pembuatan bir dan roti secara tradisional sudah jarang dikembangkan. Beberapa

perkembangan awal biokimia dipusatkan pada fermentasi yeast dan konversi energi pada

glukosa. Di negara timur, industri yang sama memproduksi sake dan banyak makanan

fermentasi, semuanya dibuat dari filamentous fungi sebagai sumber aktivitas enzim.

Pada tahun 1896, memperlihatkan permulaan yang sebenarnya dari teknologi

mikrobia enzim dengan pemasaran pertama takadiastase, campuran kasar dari enzim

hidrolitik yang disiapkan pada pertumbuhan jamurAspergillus oryzae pada tepung gandum.Perkembangan lebih lanjut dari penggunaan enzim meningkatkan proses secara konvensional

ke era baru. Meskipun sebagian besar produksinya masih menghasilkan enzim kasar.

Sampai saat ini lebih dari 200 enzim telah diisolasi dari mikroorganisme, tumbuhan

dan hewan, tetapi kurang dari 20 macam enzim yang digunakan pada skala komersial atau

industri. Kini, produsen enzim komersial memasarkan enzim dalam bentuk kasar karena

proses isolasinya lebih sederhana, terutama digunakan dalam makanan dan dalam industri

detergen (menggunakan enzim amilase), industri roti (menggunakan enzim proteinase),

industri pembuatan bir (menggunakan enzim betaglukanase, amiloglukosidase), industri

tekstil (menggunakan enzim amilase), industri kulit (menggunakan enzim tripsin), industri

farmasi dan obat-obatan (menggunakan enzim tripsin, enzim pankreatic tripsin).

Enzim banyak digunakan di berbagai bidang kegiatan. Enzim digunakan secara luas

dalam bidang industri, terutama industri bioteknologi. Dalam bidang ini, baik yang

konvensional maupun yang mutakhir, yang mengandalkan teknik rekombinasi gen,

pengetahuan dan penggunaan enzim merpakan syarat mutlak untuk berhasil. Dalm segmen

bioteknologi tradisional dan skala kecil, seperti berbagai industri makanan tingkat rumah


25/30

tangga, pengetahuan empiris tentang enzim diwariskan secara turun- temurun dan biasanya

bercampur dengan pengetahuan empiris tentang penggunaan praktis mikroorganisme, yang

secara umum dinamai ragi. Selain itu, enzim juga dipakai secara luas dalam industri lain yang

tidak tergolong ke dalam industri bioteknologi dalam arti luas. Contohnya adalah industri

tekstil dan industri kertas. Dalam bidang teknologi lingkungan, enzim juga telah digunakan

dalam pengolahan air limbah serta dalam pengolahan sampah, terutama sampah organik.

KETERLIBATAN DALAM PENYAKIT

Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga

homeostasis, malafungsi (mutasi, kelebihan produksi, kekurangan produksi ataupun delesi)

enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Pentingnya enzim

ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya

mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita.

Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Mutasi asam amino tunggal pada enzim

fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina

mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan

keterbelakangan mentaljika ia tidak diobati.[66]

Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang

mengkode enzim reparasi DNA. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan

seperti xeroderma pigmentosum. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena

kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. Hal ini

menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker

pada penderita.

KEGUNAAN ENZIM DALAM BEBERAPA BIDANG INDUSTRI

Enzim di alam telah digunakan sejak zaman dahulu untuk memproduksi produk-produk makanan,

seperti keju, bir dan cuka, dan dalam pembuatan komoditi sebagai kulit, nila dan linen.

Berkembangnya proses fermentasi selama beberapa abad terakhir, memungkinkan untuk produksi

enzim semakin dimurnikan, baik persiapan skala kecil maupun skala besar. Perkembangan ini

memungkinkan penggunaan enzim menjadi produk industri yang baik misalnya, dalam deterjen, tekstil

dan pati industri. Berikut adalah penggunaan enzim dalam berbagai bidang industri:
http://id.wikipedia.org/wiki/Homeostasishttp://id.wikipedia.org/wiki/Penyakit_genetikhttp://id.wikipedia.org/wiki/Fenilketonuriahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Fenilalania_hidroksilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Fenilalaninahttp://id.wikipedia.org/wiki/Keterbelakangan_mentalhttp://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-66http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-66http://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-66http://id.wikipedia.org/wiki/Reparasi_DNAhttp://id.wikipedia.org/wiki/Xeroderma_pigmentosumhttp://id.wikipedia.org/wiki/Xeroderma_pigmentosumhttp://id.wikipedia.org/wiki/Reparasi_DNAhttp://c/Users/User/Downloads/Enzim.htm%23cite_note-66http://id.wikipedia.org/wiki/Keterbelakangan_mentalhttp://id.wikipedia.org/wiki/Fenilalaninahttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Fenilalania_hidroksilase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Fenilketonuriahttp://id.wikipedia.org/wiki/Penyakit_genetikhttp://id.wikipedia.org/wiki/Homeostasis


26/30

o Industri Deterjen

Rekayasa versi tradisional enzim untuk produksi deterjen adalah, protease dan amilase. Pada

generasi kedua, generasi enzimnya dioptimalkan untuk memenuhi persyaratan dan kinerja

deterjen yang lebih baik, dimana komposisi deterjen juga terus dikembangkan. Kompatibilitas

enzim dengan deterjen (yaitu sifat stabilitasnya) diutamakan, sehingga kemampuannya untuk

berfungsi pada suhu yang lebih rendah juga memberikan peningkatan, untuk menghemat energi,

temperatur yang digunakan dalam pencucian rumah tangga dan mesin pencuci piring otomatis

telah diturunkan pada tahun ini. Protease menampilkan aktivitas yang rendah telah diisolasi dari

alam, tetapi juga telah berkembang di laboratorium dengan evolusi yang diarahkan pada

pendekatan dengan bahan awal subtilisin Ness protease digunakan satu putaran untuk mengisolasi

DNA menyeret protease baru dengan meningkatkan berbagai sifat

o Enzim Untuk Konversi Pati

Konversi enzimatik pati oleh jagung untuk sirup fruktosa adalah bioproses yang menakjubkan.

Enzim yang digunakan dalam industri tepung juga mengalami perbaikan yang konstan. Langkah

pertama dalam proses ini adalah konversi pati untuk oligomaltodextrins oleh aksi -amilase.

Sekarang -amilase dengan sifat yang dioptimalkan, seperti peningkatan stabilitas termal,

toleransi asam, dan kemampuan untuk digunakan tanpa penambahan kalsium.

o Produksi Bahan Bakar Alkohol

Selama beberapa dekade terakhir, telah terjadi peningkatan minat penggunaan bahan bakaralcohol yang diakibatkan oleh kenaikan minyak mentah dunia dan kerusakan lingkungan. Oleh

karena itu, saat ini dilakukan upaya penting untuk mengembangkan enzim yang menggunakan

substrat seperti lignoselulosa, untuk membuat bio-ethanol lebih kompetitif dengan bahan bakar

fosil. Biaya enzim yang dibutuhkan untuk mengubah lignoselulosa menjadi materi yang cocok

untuk fermentasi merupakan masalah besar, sehingga penelitian difokuskan pada pengembangan

enzim dengan aktivitas tinggi dan stabilitas yang baik.

o Tekstil Aplikasi

Dalam industri tekstil penggunaan enzim merupakan sesuatu yang baru. Proses berbasis enzim

banyak dilakukan sehingga menggunakan sedikit air dan energi, kini telah dikembangkan

berdasarkan lyase pectate. sehingga dampak positif lingkungan dari proses ini diakui oleh

masyarakat luas. Menyusul penemuan ini, enzim kini telah diperkenalkan ke sebagian pabrikan

tekstil katun, karena penggunaan enzim ini memiliki manfaat yang baik bagi industri tekstil dan

lingkungan.


27/30

o Enzim Untuk Industri Pakan

Penggunaan enzim sebagai pakan aditif juga semakin dikembangkan. Sebagai contoh, xylanases

dan- glucanases telah digunakan beberapa dekade terakhir ini. Pada pakan berbasis sereal untuk

hewan monogastric, memanfaatkan tanaman berbasis feed berisi selulosa dengan jumlah besar

dan hemiselulosa. Selama beberapa tahun terakhir penelitian difokuskan pada pemanfaatan fosfor

alam yang terikat dalam asam fitat. Pendekatan alternatif untuk pengembangan enzim sehingga

lebih efektif telah meningkatkan aktivitas katalitik phytases jamur oleh situs directed mutagenesis.

Namun pemanfaatan fosfor tidak hanya menjadi masalah yang menjadi perhatian untuk industri

pakan ternak, upaya terus menerus dilakukan untukpeningkatan nilai gizi dari berbagai feed

sumber, misalnya, dengan meningkatkan kadar cerna protein dalam bungkil kedelai. Sangat

mungkin bahwa di masa depan kita akan melihat hidrolitik enzim yang berbeda dan baru

diterapkan di industri pakan untuk meningkatkan nilai jual pakan.o Enzim Untuk Industri Makanan

Aplikasi enzim dalam industri makanan sangat banyak dan beragam, umumnya untuk semua

aplikasi makanan. Beberapa kemajuan telah dibuat dalam optimasi enzim untuk aplikasi yang ada

dan dalam penggunaan rekombinan produksi protein untuk memberikan efisien mono komponen

enzim yang tidak memiliki potensi merusak efek samping. Baru-baru ini, banyak penelitian telah

dilakukan pada aplikasi dari transglutaminase sebagai agen texturing dalam memproses misalnya,

mie sosis, dan yoghurt. Hambatan yang mungkin mencegah penggunaan yang lebih luas, adalah

terbatasnya ketersediaan enzim dalam skala industri pada saat ini. Penggunaan klarifikasi lakase

dari jus (laccases mengkatalisis dan menghubungkan lintas dari polifenol, yang mengakibatkan

penghapusan polifenol oleh filtrasi yang mudah) dan untuk rasa perangkat tambahan dalam bir

ditetapkan aplikasi baru dalam industri minuman.o Pengolahan Lemak dan Minyak

Dalam industri lemak dan minyak, beberapa enzim baru saja diperkenalkan. Meskipun

penggunaan lipase amobil dalam interesterifikasi dari trigliserida pertama kali dijelaskan pada

1980-an, prosesnya belum cukup efektif, misalnya, dalam produksi margarin.Meskipun produksienzim telah menjadi jauh lebih efisien, biaya imobilisasi tetap terkendala. Sebuah proses baru

untuk immobilisasi lipase berdasarkan granulasi silika telah secara dramatis menurunkan biaya

proses, dan prosedur berdasarkan materi baru sekarang sedang diimplementasikan untuk produksi

com- modity lemak dan minyak tanpa kandungan asam lemak-trans.o Enzim Untuk Sintesis Organik

Contohnya adalah dalam produksi enantiomer tunggal intermediates yang digunakan dalam

pembuatan obat dan bahan kimia pertanian. Baru-baru ini diperkenalkan proses enzim berbasis


28/30

termasuk penggunaan lipase untuk produksi alkohol enantiomurni dan Amida, nitrilases untuk

produksi asam karboksilat enantiomurni, dan acylases untuk produksi penisilin semisintetik baru.Seperti yang disebutkan di atas, enzim saat ini digunakan di beberapa industri produk yang

berbeda. Berkat kemajuan dalam bioteknologi modern, enzim dapat dikembangkan, di mana tidak ada

enzim yang diharapkan dapat diterapkan hanya satu dekade saja. Umumnya untuk sebagian besar

aplikasi, pengenalan enzim sebagai katalis yang efektif bekerja pada kondisi ringan, menghasilkan

penghematan yang signifikan dalam sumber daya seperti energi dan air untuk kepentingan industri

baik dalam pertanian dan lingkungan. Teknologi enzim menawarkan potensi besar bagi banyak

industri untuk membantu memenuhi tantangan yang akan kita hadapi dalam masa yang akan datang


29/30

BAB IV

PENUTUP

IV.I KESIMPULAN

1. Pengertian enzim secara umum yaitu enzim merupakan senyawa organik bermolekulbesar yang berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh

tanpa memperngaruhi keseimbangan reaksi. Enzim banyak berperan pada pemecahan

beberapa masalah vital di era modern seperti sekarang, misalnya produksi makanan,

kekurangan dan pemeliharaan energi, dan peningkatan lingkungan dan beberapa

industri.

2. Berbagai enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan tumbuhan,hewan, dan dari mikroorganisme yang terseleksi.

3. Produksi enzim secara industri saat ini sangat mengandalkan metode fermentasitangki dalam (deep tank). Dalam produksi enzim, menggunakan batch untuk proses

fermentasi dengan aerasi yang baik (diagram 1), tetapi proses mungkin ditingkatkan

dengan memelihara satu atau beberapa komponen selama fermentasi.

4. Produk enzim dari mikroba harus memenuhi spesifikasi yang ketat berkenaan dengansifat racun dan aspek keamanan yang lain dengan legislasi.

5. Untuk mengatasi hambatan pemisahan enzim dari substratnya dan produk, sertaenzim yang sulit untuk digunakan secara berulang-ulang, maka dilakukan proses

immobilisasi.

6. Saat ini, produsen enzim komersial memasarkan enzim dalam bentuk kasar karenaproses isolasinya lebih sederhana, terutama digunakan dalam makanan dan dalam

beberapa industri.


30/30

IV.II DAFTAR PUSTAKA

www.wikipedia.com http:///makalah-aplikasi-enzim-dalam.html http:///kegunaan-enzim-dalam-beberapa-bidang.html http:///teknologi-enzim.html
http://www.wikipedia.com/http://www.wikipedia.com/http://makalah-aplikasi-enzim-dalam.html/http://makalah-aplikasi-enzim-dalam.html/http://kegunaan-enzim-dalam-beberapa-bidang.html/http://kegunaan-enzim-dalam-beberapa-bidang.html/http://teknologi-enzim.html/http://teknologi-enzim.html/http://teknologi-enzim.html/http://kegunaan-enzim-dalam-beberapa-bidang.html/http://makalah-aplikasi-enzim-dalam.html/http://www.wikipedia.com/

enzim fix.pdf

Documents