laporan kadar enzim

5/19/2018 Laporan Kadar Enzim

1/23

FISIOLOGI TUMBUHAN

PENGARUH KADAR ENZIM TERHADAP KECEPATAN REAKSI PENGUBAHAN

AMILUM MENJADI GLUKOSA

Semester Gasal Tahun 2012/2013

Oleh :

IMAM GHOZALI

NIM: 103204050

PENDIDIKAN BIOLOGI A 2010

JURUSAN BIOLOGI

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS NEGERI SURABAYA2012


2/23

1

BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Salah satu ciri makhluk hidup adalah melakukan metabolisme, baik itu

katabolisme maupun anabolisme. Dari metabolisme, diperoleh energy yang akan

digunakan untuk memenuhi kebutuhan hidupnya. Metabolisme terdiri atas reaksi kimia

yang berantai, misalnya proses fotosintesis dan respirasi. Meskipun reaksi yang

berlangsung sangatlah rumit, ada suatu komponen yang berperan penting didalamnya

yaitu enzim. Enzim tidak lain adalah suatu protein yang unik. Dalam suatu reaksi, enzim

berperan sebagai katalisator, artinya berfungsi mempercepat reaksi tetapi ia sendiri tidak

ikut bereaksi (Campbell, 1998: 97).

Enzim adalah suatu molekul protein yang besar terlipat dalam suatu lipatan yang

sedemikian rupa hingga kelompok asam amino tertentu akan membentuk sisi aktif

molekul yang bereaksi ini dinamakan substrat, yang membentuk menempel pada sisi

aktif dari enzim.

Salah satu enzim yang sudah kita kenal adalah enzim amilase yang berperan

dalam mengkatalisis reaksi pemecahan pati (amilum) menjadi molekul yang lebih

sederhana. Dengan sedikit enzim, maka reaksi metabolisme telah berlangsung cepat.

Kecepatan reaksi metabolisme dalam suatu makhluk hidup nantinya akan menentukan

pertumbuhan. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor yang menentukan kecepatan

dari suatu reaksi. Enzim dapat bekerja optimal pada kondisi tertentu. Salah satu faktor

yang mempengaruhinya adalah kadar enzim. Untuk mengetahui bagaimana kadar enzim

itu berpengaruh pada kecepatan suatu reaksi, maka dilakukan penelitian untuk

membuktikan hal tersebut.

Pada penelitian pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan

amilum digunakan kecambah kacang hijau, penelitian ini dilakukan untuk mengetahui

waktu yang dibutuhkan untuk mengubah amilum menjadi glukosa terhadap kadar enzim

yang diberikan setiap reaksinya.

B. Rumusan Masalah

Berdasarkan latar belakang tersebut, maka rumusan masalah dalam penelitian ini

adalah Bagaimanakah pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan

amilum menjadi glukosa?.


3/23

2

C. Hipotesis

Ada pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum

menjadi glukosa.

D. Tujuan

Berdasarkan rumusan masalah yang telah dikemukakan di atas, maka tujuan

penelitian ini adalah untuk mengetahui pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi

pengubahan amilum menjadi glukosa.


4/23

3

BAB II

KAJIAN PUSTAKA

A. Enzim

Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi

sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam

suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-

zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi

karena enzim menurunkan energi aktivasi yang dengan sendirinya akan mempermudah

terjadinya reaksi.

Enzim merupakan suatu molekul protein yang besar terlipat dalam suatu lipatan

yang sedemikian rupa hingga kelompok asam amino tertentu akan membentuk sisi aktif.

Molekul yang bereaksi dinamakan substrat yang menempel pada sisi aktif dari enzim.

Kerja enzim sangat spesifik, sehingga dapat dihindari terbentuknya senyawa ikatan yang

bersifat toksit. Kebanyakan enzim memerlukan kofaktor untuk aktivitasnya yang kadang-

kadang berupa ion-ion sederhana seperti kation Mg atau Na atau kadang-kadang berupa

molekul organik seperti protein. Kecepatan suatu reaksi enzimitas juga ditentukan oleh

kadar enzim maupun kadar substrat.

Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim

yang berupa protein dan komponen lain yang disebut gugus prostetik yang berupa

nonprotein. Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor. Koenzim berupa

gugus organik yang pada umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+

(Nicotinamide Adenine Dinucleotide). Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya

berupa ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+. Beberapa jenis vitamin seperti

kelompok vitamin B merupakan koenzim. Jadi, enzim yang utuh tersusun atas bagian

protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim, yang bersatu dan kemudian

disebut holoenzim.

Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara yang selektif dan efesien, dalam

memandang sifat reaksi kimia terdapat dua hal yang mendasar yaitu :

1. Seberapa jauh reaksi terjadi yaitu perbandingan (rasio) hasil terhadap pereaksi

(reaktans) untuk memperoleh keseimbangan.

2. Seberapa cepat reaksi berlangsung yaitu serasi untuk memberi gambaran dari

perubahan dalam energi potensial dalam suatu sistem.


5/23

4

Sebagai katalis, enzim adalah satu-satunya dibandingkan dengan katalis-katalis

organik maupun anorganik sederhana sifat-sifat katalitik dari enzim termasuk hal-hal

sebagai berikut :

1. Enzim meningkatkan laju reaksi pada kondisi biasa (fisiologik) dari tekanan,

suhu, pH. Hal ini merupakan keadaan yang jarang terjadi dengan katalis-katalis

lainnya.

2. Enzim berfungsi dengan selektivitas atau spesifikasi bertingkat luar biasa tinggi

terhadap reaktan yang dikerjakan dan jenis reaksi yang dikatalisasikan maka

reaksi-reaksi yang bersaing dan reaksi-reaksi sampingan tidak teramati.

3. Enzim memberikan peningkatan laju reaksi yang luar biasa dibandingkan dengan

katalis biasa.

Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim

yang berupa protein dan komponen lain yang disebut gugus prostetik yang berupa

nonprotein. Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzimdan kofaktor.Koenzim berupa

gugus organik yang pada umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+

(Nicotinamide Adenine Dinucleotide).Kofaktor berupa gugus anorganikyang biasanya

berupa ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+. Beberapa jenis vitamin seperti

kelompok vitamin B merupakan koenzim.Jadi, enzim yang utuh tersusun atas bagian

protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim, yang bersatu dan kemudian

disebut holoenzim.

B. Sifat-sifat Enzim

Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki

beberapa sifat, yaitu:

1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan

suhu yang tepat.

2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.

3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa

mengubah kesetimbangan reaksi.

4. Enzim hanya diperlukian dalam jumlah sedikit.

5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.

6. Enzim aktif dalam jumlah yang sangat sedikit. Dalam reaksi biokimia hanya

sejumlah kecil enzim diperlukan untuk mengubah sejumlah besar substrat menjadi

produk hasil.


6/23

5

7. Walaupun enzim mempercepat penyelesaian suatu reaksi, enzim tidak

mempengaruhi kesetimbangan reaksi tersebut.

8.

Enzim tidak terpengaruh oleh reaksi yang dikatalisisnya pada kondisi stabil

(kondisi lingkungan tidak melebihi batas optimum pH dan suhu kemampuan enzim

mengkatalisis suatu reaksi).

9.

Enzim bekerja sepesifik. Suatu enzim yang mengkatalisis suatu reaksi tidak akan

mengkatalisis reaksi yang lain.

10.Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi

substrat, konsentrasi enzim, dan kehadiran aktivator.

Seperti halnya molekul-molekul yang lain, enzim juga mempunyai kecepatan laju

reaksi. Untuk memperoleh pengukuran kecepatan reaksi enzim, diperlukan penentuan

jangka waktu pendek segera setelah enzim dicampur ke dalam substrat.

C. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja Enzim

Aktivitas enzim dipengaruhi oleh faktor-faktor antara lain:

1. Konsentrasi Enzim dan Konsentrasi Substrat

Konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat masing-masing dapat merupakan

pembatas. Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk satu kompleks

sementara laju reaksi tergantung pada jumlah benturan yang terjadi antara substrat

dan enzim, yang selanjutnya pada konsentrasi. Jika terdapat cukup substrat

peningkatan konsentrasi enzim dua kali akan meningkatkan laju reaksi dua kali pula.

Dengan penambahan lebih banyak enzim laju reaksi mulai konstan karena substrat

kini menjadi pembatas.

2.

Derajat keasaman (pH)

Enzim biasanya dipengaruhi oleh pH medium menurut beberapa cara. Enzim

yang berfungsi terdapat pada pH optimum, yang pada nilai pH lebih tinggi atau lebih

rendah dari nilai tersebut akan menurunkan aktifitas enzim tersebut. pH yang

ekstrim biasanya melakukan denaturasi.

3. Hasil Reaksi

Semakin banyak produk yang terbentuk, aktifitas enzim menurun. Hal ini

disebabkan tidak ada atau semakin sedikitnya substrat yang diubah dan

menimbunnya hasil. Pada waktu menimbun, konsentrasinya tinggi sehingga

mengakibatkan reaksi dapat balik, dengan ketentuan bahwa potensial kimia relatif

dari hasil dan reaktan memungkinkan dapat balik.


7/23

6

4. Aktivator dan Inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim

dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor

merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya.

Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor. Ada 2

jenis inhibitor, yaitu :

a. Inhibitor kompetitif

Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga

molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi

aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan

Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi

dengan penambahan konsentrasi substrat.

b. Inhibitor nonkompetitif

Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada

bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah

sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif

tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

Gambar 2.1 Jenis-jenis Inhibitor

Semakin besar konsentrasi inhibitor, maka aktivitas enzim akan semakin turun

karena molekul inhibitor dapat melekat pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi

melekatnya substrat pada enzim tersebut.


8/23

7

5. Suhu

Aktifitas enzim semakin meningkat seiring dengan peningkatan suhu sampai

titik atau suhu optimum. Setelah titik optimum meningkat, suhu akan menurunkan

aktifitas enzim. Hal ini disebabkan rusaknya protein enzim karena suhu tinggi.

D. Mekanisme Kerja Enzim

Mekanisme kerja enzim meliputi pembentukan dan penguraian suatu kompleks

enzim substrat. Kerja enzim dapat dicontohkan pada penguraian amilum menjadi

glukosa. Amilum banyak terdapat di bagian-bagian tubuh tanaman, tetapi tempat yang

paling banyak mengandung amilum adalah tempat-tempat menyimpan cadangan

makanan, seperti akar, umbi, atau dalam bji-bijian. Pada umumnya, suatu butir tepung itu

terdiri dari beberapa lapis yang mengelilingi suatu pusat atau hilum. Pengangkutan

amilum dari sel ke sel tidak mungkin dalam bentuk amilum, melainkan harus dalam

bentuk gula karena gula dapat larut di dalam air, tetapi amilum tidak dapat larut.

Untuk menyederhanakan menjadi glukosa sehingga diperoleh energi, prosesnya

tentu melibatkan kerja enzimatis. Enzim yang diperlukan adalah enzim alfa dan beta

amilase ( , amilase) yang mengkatalisis proses penambahan air terhadap ikatan 1,4

glikosida. amilase, banyak ditemukan di dalam biji dan dapat diisolasi dari beberapa

tumbuhan.

Inkubasi enzim amilase dengan amilosa, menyebabkan terurainya amilosa

menjadi maltosa. Aktifitas amilase dalam menguraikan amilum selalu dimulai dari

ujung non reduksi, dan dilakukan secara teratur. Setiap kali penguraian selalu dihasilkan

satu unit gula yang terdiri atas dua molekul glukosa yang diberi nama maltosa.

Sedangkan aktifitas amilasedalam penguraian amilum bersifat acak pada ikatan alfa(

) 1,4 dimana saja. Hasil paling sederhana penguraian amilum oleh enzim amilaseadalah gula yang terdiri atas dua molekul glukosa, yaitu maltosa. Maltosa adalah bentuk

gula yang tidak mudah dipakai oleh tumbuhan untuk menghasilkan energi, yaitu glukosa.

Untuk mengubah maltosa menjadi glukosa diperlukan enzim maltase.

Amilosa amilase Maltosa Maltase 2 molekul -D-glikosa


9/23

8

E. Teori kerja Enzim

Enzim bekerja dengan dua cara yaitu:

1.

Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)

Gambar 2.2Cara Kerja Enzim (Teori Kunci-Gembok)

Di sini sisi aktif diibaratkan sebagai gembok dan substrat merupakan

kuncinya. Sisi aktif enzim memiliki bentuk yang sesuai atau cocok dengan substrat.

Sehingga keduanya dapat berikatan dengan pas dan terbentuk kompleks enzim-

substrat.

Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim

karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active

site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai

kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi

kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk

hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula.

2.

Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).

Sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat. Sehingga

bagaimanapun bentuk dari substrat, maka sisi aktif akan tetap dapat membentuk

suatu kompleks yang lengkap.

Berbeda dengan teori kunci gembok, menurut teori kecocokan induksireaksi

antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap

situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang


10/23

9

komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku,

tetapi lebih fleksibel.

Gambar 2.3Cara Kerja Enzim (Teori Kecocokan Induksi)


11/23

10

BAB III

METODE PENELITIAN

A. Jenis Penelitian

Penelitian yang dilakukan termasuk jenis penelitian eksperimen, karena

dilakukan percobaan untuk menjawab rumusan masalah, terdapat variabel-variabel dan

ada yang diperbandingkan yaitu kadar enzim dan waktu yang dibutuhkan untuk

mengubah amilum menjadi glukosa.

B. Waktu dan Tempat Penelitian

Penelitian ini dilaksanakan pada hari Senin tanggal 08 Oktober 2012 pukul 14.00

sampai 18.15 WIB di laboratorium fisiologi tumbuhan C10 FMIPA UNESA.

C. Variabel percobaan

Variabel-variabel yang digunakan dalam penelitian ini adalah :

1. Variabel kontrol :

Jenis kecambah, umur kecambah, berat kecambah, waktu mensentrifuge

kecambah, kecepatan mencentrifuge,

Jumlah tetesan enzim dan tetesan KI-I2, Jenis larutan buffer, volume larutan

buffer, volume amilum, volume larutan enzim, waktu penetesan larutan

buffer 2 menit sekali.

2. Variabel manipulasi :

Kadar enzim (0 %, 25%, 50%, dan 100%)

3.

Variabel respon :

Perubahan warna setelah penetesan KI-I2

Kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa.

D. Alat dan Bahan

Alat-alat yang digunakan dalam percobaan ini yaitu:

1. Mortar dan penumbuk porselin 1 buah

2. Tabung reaksi 8 buah

3. Gelas ukur 10 ml 1 buah

4.

Centrifuge (pemusing).

5. Cawan tetes 3 buah


12/23

11

6. Pipet kecil 3 buah

7. Lampu spirtus 1 buah

8.

Pegangan tabung reaksi 1 buah

Bahan yang digunakan dalam percobaan ini yaitu:

1. Kecambah kacang hijau umur 1 hari

2.

Larutan amilum 1 %

3. Aquades

4. Larutan KI-I2

5. Buffer pH 5.6

E. Prosedur Penelitian

Adapun langkah-langkah dalam penelitian ini adalah sebagai berikut:

1. Membuang kulit biji kecambah.

2. Menggerus 30 gram kecambah kacang hijau dan menambahkan 30 ml larutan

buffer fosfat sitrat sampai semua kecambah hancur.

3. Memasukkan ke dalam tabung reaksi centrifuge dan pusing selama 5 menit dengan

kecepatan 2 rpm.

4.

Mengambil cairan bagian atas (supernatan) dan memasukkan ke dalam tabung

reaksi. Cairan ini dianggap sebagai larutan enzim amilase 100%.

5. Membuat enzim dengan kadar 0%; 25%; 50%; dari enzim yang berkadar 100%

dengan cara sebagai berikut. Kadar enzim 50% diperoleh dengan cara mengambil 5

ml enzim 100% dan menambahkan aquades sampai volumenya menjadi 10 ml;

kadar enzim 25% diperoleh dengan cara mengambil 5 ml enzim 50% dan

menambahkan aquades sampai volumenya menjadi 10 ml; kadar enzim 0%

diperoleh dengan cara memanaskan 5 ml enzim 100% sampai mendidih.

6.

Menyediakan tabung reaksi dan mengisinya dengan 5 ml larutan enzim 100%,

menambahkan 2 ml larutan amilum 4%. Mencatat waktunya, kemudian mengocok

perlahan sampai larutan tercampur benar. Saat mencampur larutan amilum + enzim

ditetapkan sebagai saat nol.

7. Setiap 2 menit mengambil 1 tetes campuran lalu menguji dengan 1 tetes larutan KI-

I2pada lempeng penguji (cawan tetes).

8. Mencatat waktu tiap perubahan warna yang terjadi pada lempeng penguji.

9.

Melakukan langkah ke 6 sampai 8, masing-masing untuk kadar enzim 50%, 25%,

dan 0%.


13/23

12

F. Rancangan Penelitian

Membuat enzim dengan kadar 25%

50%

Mengambil 5 ml enzim 50%

dan menambahkan aquades

sampai volumenya menjadi

10 ml10%

Membuat enzim dengan kadar 50%

100%

Mengambil 5 ml enzim 100%

dan menambahkan aquades

sampai volumenya menjadi

10 ml;50 %


14/23

13

Membuat enzim dengan kadar 0 %

Membuat enzim dengan kadar 0 %

0 % 25 % 100 %

Masing-masing di ambil

5 mL

+ 2 ml

amilum

+ KI setiap 2menit


15/23

14

BAB IV

HASIL PENELITIAN DAN PEMBAHASAN

A. Hasil Penelitian

Hasil penelitian terkait pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi

pengubahan amilum menjadi glukosa memperoleh data yang disajikan dalam Tabel 4.1

dan Grafik 4.1.

Tabel 4.1. Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum

Menjadi Glukosa

2 Menit ke-

Perubahan Warna Pada Konsentrasi Enzim

100% 50% 25% 0%

1

2

3

4

5

6

7

8

9

10

11

12

13

14

15

16

17

18

19

2021

22

23

24

25

26

27

28

29

6

6

6

6

6

5

5

5

5

5

5

4

4

4

3

3

2

2

1

5

5

5

5

5

5

5

4

4

4

4

4

4

3

3

3

3

3

2

22

2

2

2

1

5

5

5

5

5

5

5

5

5

4

4

4

4

4

4

4

4

4

3

33

3

3

3

3

2

2

1

6

6

6

6

6

6

6

6

6

6

6

6

6

6

6

6

6

6

6

66

6

6

6

6

6

6

6

6

Keterangan :

6= Biru tua

5= Biru ungu

4= Biru hijau

3= Hijau

2= Hijau kuning

1= Kuning


16/23

15

Grafik 4.1. Hubungan Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan

Amilum

B. Analisis Data

Berdasarkan penelitian yang telah dilakukan, diperoleh data seperti Tabel 4.1.

dan Grafik 4.1. Dari data tersebut, terdapat empat jenis konsentrasi enzim amilase yang

diekstrak dari kecambah kacang hijau yakni 100%, 50 %, 25%, dan 0%. Masing-masing

enzim dengan konsentrasi berbeda tersebut ditambahkan dengan 5 mL larutan amilum.

Kemudian setelah dua menit berselang diteteskan larutan KI-I2sampai didapatkan warna

kuning (warna KI) pada larutan. Warna kuning ini merupakan indikator selasainya reaksi

amilum menjadi glukosa pada larutan tersebut. Pada percobaan yang dilakukan

kecepatan reaksi yang paling cepat terjadi pada kadar enzim 100%, dimana perubahan

warna dari biru tua menjadi kuning terjadi pada 2 menit ke-19. Sedangkan kecepatan

reaksi yang paling lambat terjadi pada kadar enzim 0%, dimana perubahanwarna dari

biru tua sampai kuning belum terjadi sampai 2 menit ke-29 dan memang tidak akan

pernah berubah menjadi warna kuning.

Pada konsentrasi amilase 100%, pada2 menit ke 1 sampai menit ke 5 menunjukan

warna biru tua, pada 2 menit ke 6 sampai menit ke 11 warnanya biru ungu, pada 2 menit

ke 12 sampai menit ke 14 warnanya berubah menjadi biru hijau, pada 2 menit ke 15sampai menit ke 16 menunjukkan warna hijau, pada 2 menit ke 17 sampai menit ke 18

0

5

10

15

20

25

30

35

0% 25% 50% 100%

waktu

(Menit)

Konsentrasi Enzim (%)


17/23

16

menunjukkan warna hijau kuning, dan pada 2 menit ke 19 sudah menunjukkan warna

kuning.

Pada konsentrasi amilase 50%, pada 2 menit ke 1 sampai menit ke 7 menunjukan

warna biru ungu, pada 2 menit ke 8 sampai menit ke 13 warnanya biru hijau, pada 2

menit ke 14 sampai menit ke 18 warnanya berubah menjadi hijau, pada 2 menit ke 20

sampai menit ke 24 menunjukkan warna hijau kuning, pada 2 menit ke 25 sudah

menunjukkan warna kuning.

Pada konsentrasi amilase 25%, pada 2 menit ke 1 sampai menit ke 9 menunjukan

warna biru ungu, pada 2 menit ke 10 sampai menit ke 18 warnanya biru hijau, pada 2

menit ke 19 sampai menit ke 25 warnanya berubah menjadi hijau, pada 2 menit ke 26

sampai menit ke 27 menunjukkan warna hijau kuning, pada 2 menit ke 28 sudah

menunjukkan warna kuning.

Pada konsentrasi enzim 0%, warna larutan tetap biru tua hingga 2 menit ke 29,

dan akan tetap biru tua hingga waktu yang tidak dapat ditentukan, karena larutan amilase

0% dibuat dengan cara dipanaskan sampai mendidih maka larutan tersebut tidak

mungkin dapat berubah menjadi kuning oleh karena enzim yang terdapat didalamnya

sudah rusak akibat pemanasan. Dari grafik diatas dapat diketahui bahwa semakin tinggi

konsentrasi enzim maka semakin cepat reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa.

C. Pembahasan

Berdasarkan data yang telah diperoleh menunjukkan bahwa kecepatan reaksi

pengubahan amilum menjadi glukosa yang paling cepat terjadi pada kadar enzim 100%.

Hal tersebut ditunjukkan dengan perubahan warna biru tua pada larutan enzim+amilum

menjadi kuning setelah 2 menit ke -19 (setelah ditetesi larutan KI-I2). Sedangkan

kecepatan reaksi yang paling lambat terjadi pada kadar enzim 0%, dimana perubahan

warna dari biru tua menjadi kuning belum terjadi sampai 2 menit ke-29 dan memang

tidak akan pernah berubah warna menjadi kuning.

Pada kajian teori telah dijelaskan bahwa semakin tinggi kadar enzim, maka

kecepatan reaksinya juga akan semakin cepat. Kadar enzim disini adalah yang terbesar

sehingga sangat banyak enzim yang bereaksi dengan substrat. Semakin banyak enzim

yang berikatan dengan substrat, kecepatan reaksi semakin meningkat. Pada kadar enzim

100% 2 menit pertama sampai ke 19, larutan yang diuji masih mengandung amilum

(substrat) sehingga ketika ditetesi larutan KI-I2, terbentuklah warna biru tua. Pada 2

menit ke 15 sampai menit ke- 16, warna mulai berubah menjadi hijau, ini menunjukkan


18/23

17

bahwa amilum mulai berkurang. Perubahan warna menjadi kuning mulai terjadi pada 2

menit ke-19 dan substrat telah berubah menjadi produk seluruhnya (glukosa) pada 2

menit ke-19. Hal tersebut terjadi karena pada larutan yang diuji tidak ada lagi substrat

melainkan hanya produk (glukosa) sehingga terbentuk warna kuning.

Kadar enzim 0%, mengalami denaturasi akibat pemanasan enzim sehingga tidak

ada enzim yang bekerja karena rusak. Karena hanya ada substrat, maka kecepatan reaksi

pengubahan amilum menjadi glukosa adalah menjadi lambat. Hal ini ditunjukkan dengan

belum terbentuknya warna kuning sampai 2 menit ke-29, warna yang terbentuk masih

biru.

Dari kegiatan percobaan tentang pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi

pengubahan amilum ini didapatkan adanya perubahan warna pada tiap-tiap konsentrasi

amilase yang ditetesi larutan amilum dan larutan KI-I2. Perubahan warna ini terjadi

secara bertahap, yakni dari warna biru (pada konsentrasi amilase 25%, 50%, dan 100%)

yang pekat berubah menjadi agak cerah dan selanjutnya didapatkan warna kuning yakni

warna dari KI-I2.

Tiap-tiap perubahan warna ini menandakan adanya proses pengubahan amilum

menjadi maltosa (disakarida) dan hingga menjadi senyawa terakhir yaitu glukosa

(monosakarida) yang ditunjukkan oleh warna kekuningan. Glukosa ini merupakan hasil

penguraian amilum (polisakarida) menjadi maltosa (disakarida) oleh bantuan enzim

amilase, dan penguraian maltosa menjadi glukosa dibantu oleh enzim maltase. Semakin

besar konsentrasi enzim, maka waktu yang dibutuhkan untuk melakukan proses

pengubahan amilum menjadi semakin cepat. Karena sifat enzim yang dapat

mempercepat reaksi yakni dengan cara menurunkan energi pengaktifan.

Untuk reaksi yang menggunakan enzim, energi pengaktifannya lebih kecil

dibandingkan dengan reaksi yang tidak menggunakan enzim. Itulah sebabnya semakin

besar konsentrasi enzim, maka energi pengaktifannya menjadi semakin kecil sehingga

waktu yang dibutuhkan untuk proses pengubahan amilum menjadi maltosa (disakarida)

dan hingga menjadi senyawa terakhir yaitu glukosa (monosakarida) semakin cepat.

D. Diskusi

Pertanyaan :

1.Dari tes KI-I2 pada larutan amilum + enzim 100% warna apa yang saudara

peroleh? Mengapa demikian?

2.Apa fungsi dari Fosfat Sitrat Buffer?


19/23

18

3.Faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim?

Jawaban :

1.

Perubahan warna terjadi secara bertahap, yakni dari warna biru tua berubah

menjadi agak cerah kemudian didapatkan warna kuning yakni warna dari KI-I2.

Tiap-tiap perubahan warna ini menandakan adanya proses pengubahan amilum

menjadi maltosa (disakarida) dan hingga menjadi senyawa terakhir yaitu glukosa

(monosakarida) yang ditunjukkan oleh warna kekuningan. Glukosa ini merupakan

hasil penguraian amilum (polisakarida) menjadi maltosa (disakarida) oleh bantuan

enzim amilase, dan penguraian maltosa menjadi glukosa dibantu oleh enzim

maltase. Semakin besar konsentrasi enzim, maka waktu yang dibutuhkan untuk

melakukan proses pengubahan amilum menjadi semakin cepat karena sifat enzim

yang dapat mempercepat reaksi yakni dengan cara menurunkan energi pengaktifan.

2. Fosfat sitrat buffer berfungsi mempertahankan harga pH dari larutan enzim.

Sehingga ketika ada penambahan zat KI-I2ataupun saat terjadi pengenceran, nilai

pH larutan enzim tidak berubah (tetap). Hal ini penting karena enzim dapat

mengalami perubahan konformasi bila nilai pH berubah-ubah.

3. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim :

a.

Konsentrasi Enzim dan Konsentrasi Substrat

konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat masing-masing dapat

merupakan pembatas. Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat

membentuk satu kompleks sementara laju reaksi tergantung pada jumlah

benturan yang terjadi antara substrat dan enzim, yang selanjutnya pada

konsentrasi. Jika terdapat cukup substrat peningkatan konsentrasi enzim dua

kali akan meningkatkan laju reaksi dua kali pula. Dengan penambahan lebih

banyak enzim laju reaksi mulai konstan karena substrat kini menjadi pembatas.

b.

Derajat keasaman (pH)

Enzim biasanya dipengaruhi oleh pH medium menurut beberapa cara.

Enzim yang berfungsi terdapat pada pH optimum, yang pada nilai pH lebih

tinggi atau lebih rendah dari nilai tersebut akan menurunkan aktifitas enzim

tersebut. pH yang ekstrim biasanya melakukan denaturasi.

c. Hasil Reaksi

Semakin banyak produk yang terbentuk, aktifitas enzim menurun. Hal

ini disebabkan tidak ada atau semakin sedikitnya substrat yang diubah dan

menimbunnya hasil. Pada waktu menimbun, konsentrasinya tinggi sehingga


20/23

19

mengakibatkan reaksi dapat balik, dengan ketentuan bahwa potensial kimia

relatif dari hasil dan reaktan memungkinkan dapat balik.

d.

Aktivator dan Inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim

dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase.

Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan

substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks

enzim-inhibitor. Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :

1) Inhibitor kompetitif

Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga

molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi

aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan

Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi

dengan penambahan konsentrasi substrat.

2)

Inhibitor nonkompetitif

Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri

pada bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif

berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor

nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

e. Suhu

Aktifitas enzim semakin meningkat seiring dengan peningkatan suhu

sampai titik atau suhu optimum. Setelah titik optimum meningkat, suhu akan

menurunkan aktifitas enzim. Hal ini disebabkan rusaknya protein enzim

karena suhu tinggi.


21/23

20

BAB V

PENUTUP

A. Simpulan

Berdasarkan hasil dan pembahasan dari penelitian pengaruh kadar enzim, maka

dapat diambil suatu kesimpulan bahwa kadar enzim berpengaruh terhadap kecepatan

reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Semakin tinggi kadar enzim, maka

kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa akan semakin cepat.

B. Saran

Beberapa saran yang dapat dikemukakan oleh peneliti terkait penelitian yang

dilakukan yaitu, membersihkan alat terlebih dahulu agar data penelitian yang diperoleh

sesuai dengan yang diinginkan dan lebih teliti dalam membuat kadar enzim 50%, 25%

dan 0%.


22/23

21

DAFTAR PUSTAKA

Rahayu, Yuni Sri, dkk. 2008. Petunjuk Praktikum Fisiologi Tumbuhan. Surabaya:

Laboratorium Fisiologi Tumbuhan Jurusan Biologi FMIPA Unesa.

Salisbury, B. Frank. 1995.Fisiologi Tumbuhan Jilid 2. Bandung : ITB Press.

Budiono, J Djoko. 2007 . Buku Ajar Biologi Sel. Surabaya : Jurusan Biologi FMIPA Unesa

Ayu, 2011. Laporan Praktikum Fisiologi Tumbuhan (online)

http://ayoecuybyu.blogspot.com/2011/04/laporan-praktikum-fisiologi-

tumbuhan.html Di akses pada tanggal 28 September 2012

Safitri, M. 2012. Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan (online) http://merinasafitri-

knowledge.blogspot.com/2010/12/pengaruh-kadar-enzim-terhadap-kecepatan.html

Di akses pada tanggal 28 September 2012

Anonim. 2011. Aktivitas Enzim Amilase (online)

http://pustakabiolog.files.wordpress.com/2011/10/aktivitas-enzim-amilase.pdf Di

akses pada tanggal 28 September 2012
http://ayoecuybyu.blogspot.com/2011/04/laporan-praktikum-fisiologi-tumbuhan.htmlhttp://ayoecuybyu.blogspot.com/2011/04/laporan-praktikum-fisiologi-tumbuhan.htmlhttp://merinasafitri-knowledge.blogspot.com/2010/12/pengaruh-kadar-enzim-terhadap-kecepatan.htmlhttp://merinasafitri-knowledge.blogspot.com/2010/12/pengaruh-kadar-enzim-terhadap-kecepatan.htmlhttp://merinasafitri-knowledge.blogspot.com/2010/12/pengaruh-kadar-enzim-terhadap-kecepatan.htmlhttp://pustakabiolog.files.wordpress.com/2011/10/aktivitas-enzim-amilase.pdfhttp://pustakabiolog.files.wordpress.com/2011/10/aktivitas-enzim-amilase.pdfhttp://merinasafitri-knowledge.blogspot.com/2010/12/pengaruh-kadar-enzim-terhadap-kecepatan.htmlhttp://merinasafitri-knowledge.blogspot.com/2010/12/pengaruh-kadar-enzim-terhadap-kecepatan.htmlhttp://ayoecuybyu.blogspot.com/2011/04/laporan-praktikum-fisiologi-tumbuhan.htmlhttp://ayoecuybyu.blogspot.com/2011/04/laporan-praktikum-fisiologi-tumbuhan.html


23/23

22

DOKUMENTASI

(Dokumentasi ini hanya sekedar contoh, bukan dokumentasi praktikum

kadar enzim)

Menyiapkan alat Menyiapkan bahan Menimbang daun sebanyak 1 gram

Menggerus dan mengekstrasi daun Hasil ekstrasi Diisi kedalam tabung reaksi

Mengukur kadar klorofil menggunakan Spectrofotometer pada panjang

gelombang 649 nm dan 665 nm yang sebelumnya sudah dikalibrasi

Hasil pengukuran, kemudian catatdata kadar klorfil, percobaan

diulang pada umur daun yang

berbeda.

laporan kadar enzim

Documents