laporan prak. kelompok 4 ( enzim)

7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)

1/22

LAPORAN PRAKTIKUM

Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Disusun Oleh:

KELOMPOK 4

1. Arifna Fitrianti (I11111005)

2. Muhammad Dirga Iswara (I11111011)

3. Gama Natakusumawati (I11111017)

4. Yohanes (I11111024)

5. Magdalena Corry Mega Christin (I11111026)

6. Mafisah (I11111038)

7. Steven Okta Chandra (I11111050)

8. Restu Wulandari (I11111062)

9. Sri Purwanti (I11111065)

10. Apriyan Yudha Putranto (I11111069)

11. Muhammad Subhan (I11111074)

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN DOKTER

FAKULTAS KEDOKTERAN

UNIVERSITAS TANJUNGPURA

2012

1


2/22

DAFTAR ISI

Daftar Isi .......................................................................................................

BAB I Pendahuluan ......................................................................................

1.1 Latar Belakang.............................................................................

1.2 Tujuan..........................................................................................

1.3 Manfaat........................................................................................

BAB II Tinjauan Pustaka ..............................................................................

2.1 Asam Nukleat ..............................................................................

2.2 DNA.............................................................................................

2.3 Isolasi DNA..................................................................................

2.4 Wizard Genomic DNA Purification .............................................

BAB III Metodologi Penelitian ....................................................................

3.1 Alat dan Bahan ...........................................................................

3.2 Cara Kerja ..................................................................................

BAB IV Hasil dan Pembahasan ....................................................................

4.1 Hasil Pengamatan .........................................................................

4.2 Pembahasan ................................................................................

BAB V Kesimpulan .....................................................................................

Daftar Pustaka ................................................................................................

2


3/22

BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Enzim merupakan suatu senyawa yang termasuk golongan protein.

Enzim memiliki fungsi yang sangat penting dalam kelangsungan hidup

manusia karena sebagian besar proses metabolisme tubuh kita mengikut

sertakan enzim dalam kinerja tubuh.

Perlu diketahui, bahwa kerja enzim tidak lepas dari syarat-syarat

yang harus dipenuhi, misalnya, pH, temperatur, substrat, dan masih banyak

faktor lain yang mempengaruhi kerja enzim tersebut.

Enzim amilase tergolong enzim hidrolase, yaitu katalis reaksi yang

memecah ikatan kovalen dengan mengikat air. Aktivitas enzim dipengaruhi

beberapa faktor, misalnya pH dan suhu. Enzim dapat bekerja pada suhu dan

pH optimum. Oleh karena itu dalam percobaan ini akan diketahui, pengaruh

berbagai pH dan berbagai temperatur terhadap enzim, yang pada percobaan

ini yaitu enzim amilase.

Amilum terdiri atas dua macam polisakarida yang kedua-duanya

adalah polimer glukosa, yaitu amilosa (20-28%) dan amilopektin. Pada saat

kita mengunyah nasi (amilum), maka dalam mulut terjadi suatu raksi kimia,

yaitu pemecahan ikatan-ikatan amilum dengan bantuan enzim, dalam hal ini

adalah enzim amilaseyang terdapat dalam saliva (air liur).

3


4/22

Berdasarkan penjelasan diatas, maka dilakukanlah percobaan ini

untuk mengetahui pengaruh dari pH dan temperatur terhadap kerja dari

enzim amilase.

1.2 Tujuan

1. Membuktikan bahwa kecepatan reaksi enzimatik sampai suhu tertentu

sebanding dengan kenaikan suhu.

2. Membuktikan bahwa keasaman (pH) mempengaruhi kecepatan reaksi

enzimatik.

1.3 Manfaat

1. Mengetahui pengaruh suhu terhadap kerja enzim.

2. Mengetahui pengaruh pH terhadap kerja enzim.

4


5/22

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Enzim

Enzim adalah polimer biologis yang mengatalisis reaksi kimia

yang memungkinkan berlangsungnya kehidupan seperti yang kita kenal.

Keberadaan dan pemeliharaan rangkaian enzim yang lengkap dan

seimbang merupakan hal yang essensial untuk menguraikan nutrient

menjadi energy dan chemical building block (bahan dasar kimiawi);

menyusun bahan-bahan dasar tersebut menjadi protein, DNA, membrane,

sel dan jaringan; serta memanfaatkan energi untuk motilitas sel, fungsi

saraf dan kantraksi otot. Dengan pengecualian molekul RNA katalitik atau

ribozim, enzim adalah protein.

Enzim yang mengatalisis perubahan satu atau lebih senyawa

(substrat) menjadi satu atau lebih senyawa lain (produk) meningkatkan

laju reaksi setidaknya 1.000.000 kali dibandingkan jika tidak dikatalisis.

Seperti semua katalis lain, enzim tidak berubah secara permanen atau

dikonsumsi sebagai konsekuensi dari keikutsertaannya dalam reaksi yang

bersangkutan.

5


6/22

Selain sangat efisien, enzim juga merupakan katalis yang sangat

efektif. Tidak seperti kebanyakan katalis yang digunakan dalam kimia

sintetik, enzim bersifat spesifik baik bagi reaksi yang dikatalisis maupun

substrat atau substrat-substrat yang berhubungan erat. Enzim juga

merupakan katalis stereospesifik dan biasanya mengatalisis reaksi dari

hanya satu stereoisomer suatu senyawa, misalnya, D-gula, tetapi bukan L-

gula, asam L-amino tetapi bukan asam D-amino. Karena berikatan dengan

substrat melalui sedikitnya tiga titik perlekatan, enzim bahkan dapat

mengubah substrat nonkiral menjadi produk kiral. Spesifitas enzim yang

sangat tinggi memberi sel hidup kemampuan untuk secara bersamaan

melaksanakan dan secara independen mengontrol beragam proses

kimiawi.

Nama-nama yang paling sering digunakan untuk kebanyakan

enzim menjelaskan tipe reaksi yang dikatalisis, diikuti oleh akhiran ase.

Contohnya, dehidrogenase mengeluarkan atom-atom hidrogen, protease

mengatalisis protein dan isomerase mengatalisis tataulang dalam

konfigurasi. Pemodifikasian dapat terletak di depan maupun di belakang

nama enzim untuk menejelaskan substrat enzim (xantin oksidase), sumber

enzim ( ribonuklease pancreas), pengaturannya (lipase peka-hormon) atau

suatu gambaran dari mekanisme kinerjanya (protease sistein). Jika

diperlukan, ditambah penanda alfanumerik untuk menunjukan berbagai

bentuk suatu enzim.

Untuk menghilangkan ambiguitas, IUB menciptakan suatu system

terpadu tata nama enzim yaitu setiap enzim memiliki nama dan kode

khusus untuk menunjukan tipe reaksi yang dikatalisis dan substrat yang

terlibat. Enzim dikelompokkan dalam enam kelas:

1. Oksidoreduktase, mengatalisis oksidasi dan reduksi

2. Transferase, mengatalisis pemindahan gugus

6


7/22

3. Hidrolase, mengatalisis terjadinya hidrolisis

4. Liase, mengatalisis pemutusan ikatan dengan eliminasi atom yang

akan menghasilkan ikatan rangkap

5. Isomerase, mengatalisis perubahan geometric atau struktural di

dalam satu molekul

6. Ligase, mengatalisis penyatuan dua molekul yang dikaitan dengan

hidrolisis ATP

Meskipun sistem IUB ini jelas, namun nama-nama enzim menjadi

panjang dan relatif tidak praktis sehingga kita biasanya tetap menamai

enzim berdasarkan nama tradisionalnya meskipun nama itu kadang-

kadang menyesatkan. Nama IUB untuk heksokinase melukiskan kejelasan

sekaligus kompleksitas sistem IUB. Nama IUB untuk heksokinase adalah

ATP:D_heksosa 6_fosfotransferase E.C.2.7.1.1. nama ini menunjukan

heksokinase sebagai anggota kelas 2 (tranferase), subkelas 7 (pemindahan

satu gugus fosforil), sub-subkelas 1 (alcohol adalah akseptor fosforil dan

heksosa-6 menunjukan bahwa alcohol yang terfosforilasi berada di karbon

ena heksosa. Namun, kita terus menyebutnya sebagai heksokinase.

Banyak enzim yang mengandung berbagai molekul nonprotein

kecil dan ion logam yang ikut serta secara langsung dalam katalisis atau

pengikut substrat. Molekul atau ion ini, yang disebut gugus prostetik,

kofaktor dan koenzim, memperluas ragam kemampuan katalisis melebihi

yang dumingkinkan oleh gugus fungsional di rantai samping aminoasil

peptida.

Gugus prostetik dibedakan berdasarkan integritasnya yang kuat

dan stabil ke dalam struktur protein melalui gaya-gaya kovalen atau

nonkovalen. Contoh-contohnya antara lain adalah piridoksal fosfat, flavin

mononukleatida dan tiamin. Logam adalah gugus prostetik yang paling

7


8/22

sering dijumpai , sekitar sepertiga dari semua enzim mengandung ion-ion

logam yang terikat kuat dan disebut metaloenzim.

Kofator memiliki fungsi serupa dengan gugus prostetik tetapi

berikatan secara transien dan mudah terlepas dengan enzim atau substrat,

misalnya ATP. Tidak seperti gugus prostetik yang terkat secara stabil,

kofaktor harus terdapat dalam medium di sekitar enzim agar katalisis dapat

terjadi. Kofaktor yang paling umum adalah ion logam. Enzim memerlukan

kofaktor ion logam disebut enzim yang memerlukan kofaktor ion logam.

Untuk membedakan dari metaloenzim.

Koenzim berfungsi sebagai pengangkut atau bahan pemindah

gugus yang dapat didaur-ulang dan memindahkan banyak substrat dari

tempat pembentukannya ke tempat pemakaiannya. Ikatan dengan koenzim

juga menstabilkan substrat, seperti atom hidrogen atau ion hidrida yang

tidak stabil dalam lingkungan cair sel.

Vitamin B larut-air merupakan komponen penting berbagai

koenzim. Selain vitamin B, beberapa koenzim mengandung gugus adenin,

ribosa dan fosforil AMP dan ADP. Nikotinamid adalah komponen

koenzim redoks FMN dan FAD. Asam pantotenat adalah komponen dari

koenzim A pengangkut gugus asil. Sebagai pirofosfatnya, tiamin ikut serta

dalam dekarboksilasi asam alfa-ketoglutarat dan koenzim asam folat dan

kobamid berfungsi dalam metabolism satu karbon.

2.2 Saliva

Di kelenjar saliva (liur), granula sekretorik (zimogen) yang

mengandung enzim-enzim saliva dikeluarkan dari sel-sel asinar ke dalam

8


9/22

duktus. Karakteristik ketiga pasang kelenjar saliva manusia diringkas

dalam table berikut.

KelenjarJenis

HistologikSekresia

Persentase

Total

Saliva

pada

Manusiab

(1,5L/hr)

Parotis Serosa Cair 20

Submandibula

(submaksila)Campuran

Agak

kental70

Sublingual Mukosa Kental 5

Sel-sel serosa mensekresi ptialin; sel-sel mukosa mensekresi

musin. 5% sisa volume saliva dihasilkan oleh kelenjar lingual dan kelenjar

minor lainnya di dalam rongga mulut.

Sekitar 1500 air liur disekresi per hari. pH saliva saat kelenjar

istirahat sedikit lebih rendah dari 7,0, tetapi selama sekresi aktif, pHnya

mencapai 8,0. Air liur mengandung dua enzim pencernaan: lipase lingual,

yang disekresi oleh kelenjar di lidah, dan -amilase saliva, yang disekresi

oleh kelenjar-kelenjar saliva. Saliva juga mengandung musin, yaitu

glikoprotein yang melumasi makanan, mengikat bakteri, dan melindungi

mukosa mulut. Saliva juga mengandung immunoglobulin sekretorik IgA,

lisozim, yang menyerang dinding kuman; laktoferin, yang mengikat besi

dan bersifat bakteriostatik; dan protein kaya-plorin yang melindung email

gigi dan mengikat tannin yang toksik.

9


10/22

Saliva mempunyai sejumlah fungsi penting, antara lain

memudahkan kita menelan, mempertahankan kelembaban mulut, bekerja

sebagai pelarut molekul yang merangsang indera pengecap, membantu

proses bicara dengan memudahkan pergerakan bibir dan lidah, dan

mempertahankan kebersihan mulut dan gigi. Saliva juga mempunyai daya

antibakteri, dan penderita defisiensi salivasi (xerostomia) mempunyai

insidens karies gigi yang lebih tinggi daripada normal. Sistem dapar saliva

membantu mempertahankan pH mulut sekitar 7,0. Sistem ini juga

membantu menetralkan asam lambung dan menghilangkan nyeri ulu hati

(heartburn) bila getah lambung mengalami regurgitasi ke dalam

esophagus.

Komposisi ion air liur sangat bervariasi dari spesies ke spesies dan

dari kelenjar ke kelenjar. Akan tetapi, umumnya saliva yang disekresi di

dalam asini mungkin isotonik, dengan konsentrasi Na+, K+, Cl-, dan HCO3-

yang mirip dengan komposisi plasma. Duktus ekskretorius dan mungkin

duktus interkalaris yang bermuara ke dalam duktus ekskretorius

memodifikasi komponen saliva dengan mengambil Na+ dan Cl- dan

menambahkan K+ dan HCO3-. Duktus tersebut relative impermeable

terhadap air. Jadi, pada aliran saliva yang lambat, saliva yang sampai ke

mulut bersifat hipotonik, sedikit asam, dan kaya akan K+ tetapi relatif

kurang Na+ dan Cl-. Jika aliran saliva cepat, komposisi ion tidak memiliki

cukup waktu untuk berubah di dalam duktus. Akibatnya, meskipun pada

manusia tetap bersifat hipotonik, saliva lebih cenderung isotonik, dengankonsentrasi Na+ dan Cl- yang lebih tinggi

Kelenjar saliva yang utama adalah kelenjar parotis,

submandibularis, dan sublingualis, selain itu juga ada beberapa kelenjar

bukalis yang sangat kecil. Sekresi saliva normal harian berkisar 800-1500

ml. Saliva mengandung dua tipe sekresi protein yang utama : (1) Sekresi

serosa yang mengandung ptialin (suatu -amilase), yang merupakan enzim

untuk mencernakan karbohidrat, dan (2) Sekresi mucus yang mengandung

10


11/22

musin untuk tujuan perlindungan dan pelumasan. Kelenjar parotis hampir

seluruhnya menyekresi tipe serosa, sementara kelenjar submandibularis

dan sublingualis menyekresi mucus dan serosa. Kelenjar bukalis hanya

menyekresi mucus. Saliva mempunyai pH antara 6,0-7,0; suatu kisaran

yang menguntungkan untuk kerja pencernaan dari ptialin.

2.3 Derajat Keasaman (pH) terhadap kerja enzim

Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu. Jika dilakukan

pengukuran aktivitas enzim pada beberapa macam pH yang berlainan,

sebagian besar enzim dalam tubuh akan menunjukkan aktivitas

maksimumpada pH 5-9. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya

pada pH optimum . Ada enzim yang mempunyai pH omtimum yang

sangat rendah, sepeti pepsin, yang mempunyai pH optimum 2. Pada pH

yang jauh diluar optimum, enzim akan terdenaturasi. Selain itu pada

keadaan ini, baik enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan

muatan listrik yang mengakibatkan enzim tidak dapat bereaksi dengan

substrat.

Apabila aktivitas sebagian besar enzim digambarkan sebagai suatu

fungsi dari pH reaksi, biasanya terdapat peningkatan kecepatan reaksi

seiring dengan pergeseran pH dari tingkat yang sangat asan menuju

rentang fisiologis kerentang yang sangat basa. Bentuk kurva dari daerah

yang sangat asam mencerminkan ionisani gugus fungsional spesifik

ditempat aktif (atau di substrat ) akibat peningkatan pH dan pembentukan

ikatan hidrogen lebih umum yang penting bagi konformasi keseluruhan

enzim. Hilangnya aktivitas pada sisi basa biasanya mencerminkan ionisasi

residu asam amino pada enzim yang tidak sesuai.

11


12/22

2.4 Temperatur terhadap kerja enzim

Peningkatan suhu akan meningkatkan energi kinetik molekul.

Pergerakan energi kinetik molekul juga meningkatkan gerakan molekul

sehingga frekuensi tumbukkan juga meningkat. Kombinasi tumbukan yang

lebih sering dan lebih berenergi serta produktif ini akan meningkatkan laju

reaksi.

Peningkatan suhu akan meningkatkan laju baik reaksi yang tidak

dikatalisis maupun yang dikatalisis enzim dengan meningkatkan energi

kinetik dan frekuensi tumbukkan yang bereaksi. Namun, energi panas juga

dapat meningkatkan energi kinetik enzim hingga ke suatu titik yang

melebihi hambatan energi untuk merusak interaksi non-kovalen yang

mempertahankan struktur tiga dimensi enzim. Rantai polipeptida enzim

kemudian mulai terurai atau mengalami denaturasi, disertai hilangnya

kemampuan katalitik enzim. Rentang suhusuatu enzim mempertahankan

konformasi yang stabil secara katalisis komponen bergantung pada- dan

biasanya melebihi- suhu normal tempat enzim tersebut berada. Enzim pada

tubuh manusia umumnya mempertahankan stabilitas pada suhu 44-45o C.

Q10 atau koefisien suhu adalah faktor yang menunjukan seberapa

besar laju suatu proses biologis meningkat pada peningkatan suhu 10o C.

Untuk kisaran suhu dengan enzim yang stabil, laju sebgian besar proses

biasanya meningka dua kali lipat untuk suhu 10o C (Q10=2). Perubahan laju

reaksi yang dikatalisis oleh enzim yang menyertai peningkatan atau

penurunan suhu tubuh merupakan hal penting dalam kelangsungan hidup

makhluk berdarah dingin, seperti kadal atau ikan yang suhu tubuhnya

ditentukkan untuk lingkungan eksternalnya. Namu, untuk mamalia dan

organisme homeotermik lain, perubahan laju enzim sesuai suhu memiliki

makna fisiologia hanya dalam keadaan-keadaan, seperti demam atau

hipotermia.

12


13/22

Suhu rendah mendekati titik beku tidak merusak enzim, namun

enzim tidak dapat bekerja. Dengan kenaikan suhu lingkungan, enzim

mulai bekerja sebagian dan mencapai suhu maksimum pada suhu tertentu.

Bila suhu ditingkatkan terus, jumlah enzim yang katif akan berkurang

karena mengalami denaturasi. Kecepatan enzimatik mencapai puncaknya

pada suhu optimum. Enzim dalam tubuh manusia mempunyai suhu

optimum sekitar 37 oC. Sebagian enzim menjadi tidak aktif pada

pemanasan sampai kurang lebih 60 o C, karena terjadi denaturasi.

BAB III

METODOLOGI PENELITIAN

3.1 Pengaruh Suhu terhadap Aktiivitas Enzim

3.1.1 Alat

1. Tabung reaksi

2. Penangas air

3. Pipet tetes

4. Spektrofotometri

5. Hand scoon

3.1.2 Bahan

1. Liur, sebagai sumber amilase

2. Larutan pati 0,4 mg/mL

3. Larutan iodium

4. Air suling

13


14/22

3.2 Cara Kerja

1. Tampunglah 2 mL liur dalam gelas kimia atau tabung reaksi yang bersih

dan kering.

2. Siapkan 6 x 3 tabung reaksi yang bersih.

a. Pasangan pertama ditempatkan dalam bejana berisi es (0 oC)

b. Pasangan kedua ditempatkan dalam bejana berisi air, yang suhunya

dipertahankan tetap pada 25 oC

c. Pasangan ketiga ditempatkan di rak tabung, pada suhu ruang.

d. Pasangan keempat ditempatkan pada penangas air yang suhunya

dipertahankan 37o C

e. Pasangan kelima ditempatkan pada penangas air yang suhunya

dipertahankan 60oC

f. Pasangan keenam ditempatkan dalam penangas air yang suhunya

100oC (air mendidih).

Tiap pasangan tabung diberi tanda B untu blanko dan U untuk uji.

Keram pasangan tabung pada setiap suhu selama paling sedikit 5

menit.

3. Pipetkan ke dalam tiap-tiap tabung.

Larutan Tabung B Tabung U1 Tabung U2Larutan pati 1 mL 1 mL 1 mL

Keram semua tabung dari tiap suhu paling sedikit 5 menit

Liur 2 mL 2 mL 2 mL

Campurkan baik-baik, keram tepat 1 menit

Larutan iodium

(untuk suhu 60

o

C

1mL 1mL 1mL

14


15/22

dan 100 oC

penambahan

dilakukan diluar

penangas)

Air suling 8mL 8mL 8mL

4. Buatlah tabel berikut ini

SUHU AB AU1 AU2 A/menit(v)

0 oC

25 oC

Suhu ruang

37 oC

60 oC

100 oC

5. Buatlah kurva yang menggambarkan hubungan enzimatik (v=A/menit)

dengan suhu.

3.2 Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim

3.2.1 Alat

1. Tabung reaksi

2. Penangas air

3. Pipet tetes

3.2.2 Bahan

1. Liur, sebagai sumber amilase.

2. Larutan pati 0,4 mg/mL dilarutkan dalam berbagai pH (1,3,5,7,9,11)

3. Larutan iodium

15


16/22

3.2.3 Cara Kerja

1. Siapkan 18 tabung reaksi yang bersih. Tiap pasang tabung diberi tanda B

untuk Blanko, U1 untuk uji1 dan U2 untuk uji 2

2. Pipetkan kedalam tiap-tiap tabung

Larutan Tabung B Tabung U1 Tabung U2Larutan pati

dalam berbagai

pH

1 mL 1 mL 1 mL

Keram pada suhu 37o C paling sedikit 5 menit

Liur - 2 mL 2 mL

Campurkan baik-baik, keram tepat 1 menit

Larutan iodium 1 mL 1 mL 1 mL

Air suling 8 mL 8 mL 8 mL

3. segera baca serapan (A) pada 680 nm. Hitung A antara tabung B (A pada t=0

menit) dengan tabung U.

4. Buatlah tabel berikut ini

pH AB AU1 AU2 A/menit(v)

1

3

5

7

9

11

5.Buatlah kurva yang menggambarkan hubungan antara kecepatan reaksi

enzimatik (v=A/menit) dengan pH.

16


17/22

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Hasil Pengamatan

a. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim

Berdasarkan praktikum yang telah kami lakukan, kami mendapatkan data

sebagai berikut:

pH AB AU1 AU2 AU A/menit(v)

1 0,139 0,158 0,159 0,159 -0,020

3 0,082 0,141 0,108 0,125 -0,043

5 0,072 0,083 0.097 0,090 -0,018

7 0,695 0,060 0,211 0,136 0,559

9 0,185 0,913 0,204 0,559 -0,374

11 0,096 0,094 0,130 0,112 -0,016

17


18/22

4.2 Pembahasan

Berdasarkan hasil yang telah kami peroleh dari praktikum, kami dapat

menyimpulkannya ke dalam grafik sebagai berikut:

0,559

18

V


19/22

1 3 5 7 9 11

- 0,016

- 0,018

- 0,020

- 0,043

- 0,374

19

0

pH


20/22

Berdasarkan grafik tersebut, terlihat bahwa enzim bekerja maksimum pada

pH 7, artinya pH 7 merupakan pH optimum untuk enzim amilase ini. Diluar pH

tersebut (pH optimum) enzim tidak bekerja secara maksimal. Ini disebabkan oleh

baik enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang akan

mengakibatkan enzim tidak dapat berikatan dengan substrat dan produk yang

dihasilkanpun berkurang atau sedikit. Selain itu, diluar pH optimum enzim dapat

terdenaturasi.

Pada dasarnya enzim bekarja optimum pada suhu mendekati netral yaitu

kisarannya 5-9, walaupun sebagian enzim dapat bekerja pada suasana asam seperti

pepsin yang bekerja maksimum pada pH 2. Sedangkan bila diamati pada pH 5

sampai 9 dari grafik di atas, sepertinya mengalami sedikit kesalahan pada pH 9,

karena penurunan V (kecepatan reaksinya) terlalu jauh dan lebih rendah dari pada

pH 11, dan ini berbeda dari pH 5 yang agak mendekati kecepatan reaksi pada pH

7. Kesalahan ini dapat diakibatkan oleh lamanya menunggu dalam penambahan

Iodium, kurang bersihnya tabung yang digunakan dalam pembacaan di

Spektrofotometri, atau sebab-sebab lainnya baik dari larutan pati atau enzim

amylase (air liur) itu sendiri.

Penggunaan Iodium dalam praktikum ini adalah untuk menjadi inhibitor

bagi enzim amilase, selain itu iodium juga berperan sebagai indikator. Selain

iodium, dalam praktikum ini kami juga menggunakan air suling pada tahap akhir,

ini bertujuan untuk pengenceran agar tidak terlalu pekat. Selain itu, yang kita

ketahui enzim golongan hidrolase memutus ikatan kovalen dengan mengikat air,

inilah tujuan mengapa air suling digunakan.

20


21/22

BAB V

KESIMPULAN

Enzim amilase bekerja maksimal pada pH 7, karena itu pH optimum untuk enzim

ini adalah 7. Diluar pH optimum enzim bekerja kurang maksimal dan enzim dapat

terdenaturasi.

21


22/22

DAFTAR PUSTAKA

22

laporan prak. kelompok 4 ( enzim)

Documents