laporan praktikum ezim

5/28/2018 LAPORAN PRAKTIKUM ezim

1/13

LAPORAN PRAKTIKUM

BIOKIMIA

Di Susun Oleh :

Nama : Erik Angga Saputra

Npm : E1C011025

Judul Acara :ENZIM

Hari/tanggal : Selasa, 05 juni 2012, 14.00-16.00

Dosen pemb. : Drs. Ir. Yosi Fenita, M. P.

Coas : 1. Sukriyanto

2. Sri Maryati Lubis

LABORATORIUM TEKNOLOGI PERTANIAN

FAKULTAS PERTANIANUNIVERSITAS BENGKULU

2012

BAB 1
http://2.bp.blogspot.com/-jvqanLKqmvw/T9dAEnqkjeI/AAAAAAAAAS4/zepFUsGjEFM/s1600/90639648logo+unib.jpg


2/13

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel.Enzim sangat

penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada

enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga

pertumbuhan sel juga terganggu.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat

memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel,

memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis, perkembangbiakan, pergerakan,

dan lain-lain. Pada Enzim amilase dapat memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk

maltosa.Ada tiga macam enzim amilase, yaitu amilase, amilase dan amilase. Yang terdapat

dalam saliva (ludah) dan pankreas adalah amilase. Enzim ini memecah ikatan 1-4 yang

terdapat dalam amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini bagian dalam atau bagian

tengah molekul amilum (Poedjiadi, 2006).

Enzim tak hanya ditemukan dalam sel-sel manusia dan hewan, namun sel-sel tumbuhan juga

memiliki enzim sebagai salah satu komponen metabolismenya. Enzim katalase merupakan salah

satu enzim yang terdapat pada tumbuhan. Enzim diproduksi oleh peroksisom dan aktif dalam

melakukan reaksi oksidatif bahan-bahan yang dianggap toksik oleh tanaman, seperti hidrogen

peroksida (H2O2). Enzim katalase termasuk ke dalam golongan desmolase, yaitu enzim yangdapat memecahkan ikatan C-C atau C-N pada substrat yang diikatnya.

Oleh karena itu, untuk lebih mengetahui dan memahami kerja suatu enzim,khususnya kerja

enzim amilase yang terdapat pada saliva yang dilarutkan pada pati,maka percobaan ini

dilakukan.

1.2 Tujuan Praktikum

Untuk menganalisis secara kualitatif anzim amilase dan aktifitasnya.


3/13

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Enzim adalah sekelompok protein yang berperan sebagai pengkatalis dalam reaksi-reaksi

biologis. Enzim dapat juga didefenisikan sebagai biokatalisator yang dihasilkan oleh jaringan

yang berfungsi meningkatkan laju reaksi dalam jaringan itu sendiri. Semua enzim yang diketahui

hingga kini hampir seluruhnya adalah protein.Berat molekul enzim pun sangat beraneka ragam,

meliputi rentang yang sangat luas (Suhtanry & Rubianty, 1985). Enzim berperan untuk

mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri

tidak ikut bereaksi. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana

yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat

berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun (Juryatin, 1997).

Enzim memiliki tenaga katalitik yang luar biasa dan biasanya lebih besar dari katalisator

sintetik. Spesifitas enzim sangat tinggi terhadap substratnya. Tanpa pembentukan produk

samping enzim merupakan unit fungsional untuk metabolisme dalam sel, bekerja menurut urutan

yang teratur. Sistem enzim terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang

harmonis diantara sejumlah aktivitas metabolic yang berbeda (Cartono,2004). Enzim dikatakan

sebagai suatu kelompok protein yang berperan sangat penting dalam aktivitas biologis. Dalamjumlah yang sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal

tidak terjadi penyimpangan-penyimpangan hasil akhir reaksinya. Enzim ini akan kehilangan

aktivitasnya akibat :

Panas

Asam atau basa kuat

Pelarut organik

Pengaruh lain yang bisa menyebabkan denaturasi protein

(Campbell, 2000)

Untuk aktivitasnya kadang-kadang enzim membutuhkan kofaktor yang bisa berupa senyawa

organik atau logam. Senyawa organik itu terikat pada bagian protein enzim. Bila ikatan itu lemah

maka kofaktor tadi disebut co-enzim dan dan jika terikat erat melalui ikatan kovalen maka


4/13

dinamakan gugus prostetis. Pada umumnya dua kofaktor itu tidak dibedakan dan disebut co-enzim

saja. Apabila enzim itu terdiri dari bagian seperti yang diterangkan diatas maka keseluruhan enzim

itu dinamakan holo enzim. Bagian protein dinamakan apo-enzim dan bagian non proteinnya disebut

co-enzim.fungsi logam pada umumnya adalah untuk memantapkan ikatan substrat pada enzim atau

mentransfer electron yang timbul selama proses katalisis (Anna Poedjiadi, 1994).

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masingmasing enzim diberi

nama menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di samping itu ada

pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama misalnya pepsin, tripsin dan lain-lain. Oleh

Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam

golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana enzim memegang

peranan. Enam golongan tersebut ialah (Poedjiadi, 2006):

a) Golongan I Oksidoreduktase

Enzim yang ternasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase

dan oksidase.

b) Golongan II Transferase

Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu

gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan

ini adalah meeetiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase dan

aminotrandferase atau disebut juga transminase (Anna Poedjiadi, 1994).

c) Golongan III Hidrolase

Enzim ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Beberapa enzim dalam kelompok ini

ialah esterase, lipase, pofatase, amylase, aminopepetidase, karboksipeptidase, pepsin, tripsin,

kimotripsin (Anna Poedjiadi, 1994).

d) Golongan IV Liase

Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemindahan

suatu gugus dari satu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini

natara lain dekarboksilase, aldolase, hidratase.

e) Golongan V Isomerase

Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya

rekasi perubahan glukosa menjadi fruktosa, perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa


5/13

sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Contoh enzim yang termasuk golongan ini antara lain

ribolosafosfat ipomerase dan glukosafosfat isomerase.

f) Golongan VI Ligase

Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul.

Oleh karenanya enzim tersebut juga dinamakan sintesa. Ikatan yang terbentuk anatara

penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N atau C-C. contoh enzim golongan ini antara

lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase.

Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim,

apoenzim, kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim adalah suatu enzim yang

seluruhnya terdiri dari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung gugus

protein dan gugus non protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor.

Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut

gugus prostetik dan adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang

disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim, keduanya merupakan bagian yang

memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan zat-zat yang diubah atau

direaksikan oleh enzim (Poedjadi, 2006).Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan

pereaksi. Pada keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan

bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim tidak

mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim.

Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak

dapat mengubahnya (Salisbury, 1995). Sebagai mana protein pada umumnya, molekul enzim

juga mempunyai struktur tiga dimensi. Diantaranya jenis-jenis struktur tersebut, hanya satu saja

yang mendukung fungsi enzim sebagai biokatalisator, diantaranya jenis-jenis struktur tersebut,

diperlukan suhu dan pH yang sesuai. Apabila kedua faktor tersebut tidak terpenuhi, enzim akan

kehilangan sifat dan kemampuannya (Sadikin, 2002). Secara dingkat, sifat-sifat enzim tersebut

antara lain (Dwidjoseputro, 1992) :

1. berfungsi sebagi biokatalisator


6/13

2. merupakan suatu protein

3. bersifat khusus atau spesifik

4. merupakan suatu koloid

5. jumlah yang dibutuhkan tidak terlalu banyak

6. tidak tahan panas

Fungsi enzim sebagai katalis untuk reaksi kimia dapat terjadi baik didalam maupun diluar

sel. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Suatu enzim dapat bekerja

108 sampai 1011 kali lebih cepat dibandingkan laju reaksi tanpa katalis. Enzim bekerja sebagai

katalis dengan cara menurunkan energi aktifasi, sehingga laju reaksi meningkat (Poedjadi, 2006).

Enzim-enzim hingga kini diketahui berupoa molekul-molekul besar yang berat molekulnya

ribuan. Karena enzim tersebut dilarutkandalam air, maka akan menjadi suatu koloid Beberapa

enzim, diketahui memiliki kemampuan untuk mengubah substrat menjadi hasil akhir dan

sebaliknya, yaitu mengubah kembali hasil akhir menjadi substrat jika kondisi lingkungan

berubah. dari golongan protease dan urase serta beberapa jenis enzim lainnya (Dwidjoseputro,

1992).

Kerja Enzim Pada Substrat Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang

bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. Hal ini terjadi karena enzim

mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan untuk

mengikat substrat tersebut walaupun bersifat sementara. Penyatuan antara substrat dengan enzimsangat spesifik substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa, sehingga setiap substrat

terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi.

Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan nonkovalen) antara substrat dengan

enzim menimbulkan penyebaran elektron dalam molekul substrat dan penyebaran ini

menyebabkan suatu regangan pada ikatan kovalen spesifik dalam molekul substrat, sehingga

ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana

terjadi regangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan

substrat.

Pada Substrat yang spesifik, enzim akan mengkatalisis reaksi sehingga menghasilkan

produk yang spesifik, juga pada penambahan pereaksi kimia tertentu dapat mengakibatkan enzim

menunjukkan bentuk stereokimianya dimana interaksi enzim dengan substrat terjadi dalam

ikatan, dimana kelebihan substrat tidak d apat diikat seluruhnya oleh enzim.


7/13

Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu perubahan

tertentu. Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi melibiosa dan fruktosa,

sedangkan oleh emulsin, rafinosa tersebut akan terurai menjadi sukrosa dan galaktosa (Salisbury,

1995). Seperti halnya katalisator, enzim juga dipengaruhi oleh temperatur. Hanya saja enzim ini

tidak tahan panas seperti katalisator lainnya. Kebanyakan enzim akan menjadi non aktif pada

suhu 50o C (Poedjiadi, 2006).

BAB III

METODOLOGI

3.1 Alat dan Bahan

3.1.1 Bahan Praktikum

Pereaksi Biuret

Pereaksi Milon

Pereaksi Fosfat

Pereaksi Molisch

HCL

Asam Asetat Air Liur

Pereaksi Benedict

Akuades

Musin

NaOH

CuSO4

3.1.2 Alat Praktikum

Taung Reaksi

Penangas air

Gelas ukur 50 ml

Pipet ukur 5 ml

Kertas pH indikator universal


8/13

Rak tabung reaksi

Penjepit tabung reaksi

Gelas piala 50 ml

3.2 Prosedur Kerja

3.2.1 Sifat Susuan Air Liur

Bersihkan rongga mulut anda dengan cara berkumur-kumur beberapa kali. Kunyang

sepotong lilin atau kapas atau kertas kering yang dibasahi sedikit dengan asam asetat encer,

maksudnya untuk menstimulis produk air liur (saliva). Kumpulkan air liur anda ini kedalam

gelas piala samapi 50 ml dan saring dengan bulu gelas.

Uji air liur ini terhadap :

1. Bobot jenis dengan menggunakan urinometer

2. Uji reaksi dengan lakmus

3. Uji dengan pereaksi biuret, milon dan molisch, fosfat dan HCL

4. Uji terhadao musim

Pada 2 ml air liur ditambahkan satu tetes asam asetat encer. Jika ada musin akan terbentuk

endapan putih yang amorfous

3.2.2 Hidrolisa Pati Oleh Amilase Air Liur1. Menambahkan 2 ml air liur dari hasil percobaan 1, di atas pada 10 ml larutan pati atau kanci 1

persendan menkocok lalu simpan pada 37 derajat celcius.Mencatat kapan terlihatnya opalesen

dan berubahnya kekentalan,setiap selang satu menit pindahkan satu tetes ke papan

porselin(papan uji) dan tetesi dengan pereaksi iodium.Mencatat pada menit berapa timbul warna

biru,warna kecoklatan dan kapan tidak memperlihatkan perubahan warna lagi ( ingat pereaksi

yodium sendiri bewarna kecoklat-coklatan).Saat pereaksi yodium tidak positif lagi disebut titik

akhromatik.

2. Membandingkan waktu yang anda dapat sampai tidak memperlihatkan warna positif dengan

pereaksi yodium dengan waktu yang ditemukan oleh kelompok lain jika percobaan ini dilakukan

pada waktu dan acara tyang sama,apakah hasilnya juga akan sama.bagaimanakah komentar

anda?.


9/13

BAB IV

HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN

4.1 Hasil Pengamatan

1. Hidrolisa pati dengan larutan KI

Menit ke 1:21:49 larutan mengental

Warna biru detik ke 51

Warna coklat menit ke 02:34

Tidak berwarna menit ke 05:34

2. Uji Biuret

Air liur 30 tetes

NaOH 40% 10 Tetes

CuSO4 25 tetes menjadi ungu

3. Uji dengan Molisch


10/13

Air liur 30 tetes

Molisch 2 tetes

Asam asetat 3 ml

Warnanya putih menggumpal ( negatif )4. Uji Musin

Berwarna bening tidak ada endapan ( tidak ada musin )

5. Sifat susunan air liur

Bersifat basa dengan lakmus

6. Pati mentah

Warna biru : 55,54 detik

Warna coklat : 02:47 detik

Tidak berwarna : 05:57 detik

4.2 Pembahasan

Pada praktikum kami yang menghidrolisa pati dengan larutan KI yang menggunakan

bahan dasar air liur ( ludah ) yang di campurkan dengan larutan KI, setelah dicampurkan dan di

aduk sampai merata. Pada detik ke 51 terbentuk warna biru dari campuran larutan tersebut dan

pada menit ke 1:21:49 larutan akan mengental. Sedangkan pada menit k 02:34 terbentuk warna

coklat dan pada menit ke 05:34 larutan tidak berwarna lagi.

Pada uji biuret dan molisch yang menggunakan bahan dasar air liur , NaOH 40% 10 tetes

dan CuSO4 serta asam asetat 3 ml dan molisch tetes sebanyak . Pada uji biuret menghasilkan

warna ungu yang bearti bahwa air liur mengandung protein sementara pada pereaksi molisch

menghasilkan warna putih susu dan menggumpal ( negatif ) dan tidak mengandung endapan


11/13

sehingga air liur tidak mengadung protein.Hasil ini sesuai dengan literatur bahwa enzim amilase

yang terdapat pada air liur mengadung protein bukan mengadung karbohidrat.

Pada uji coba sifat susunan air liur yang menggunakan indikato Ph atau kertas lakmus

menunjukan bahwa air liur tersebut bersifat basa dengan berwarna biru dengan indikator Ph 7

14 untuk basa , 1- 7 pada asam dan 7 yaitu netral. Sementara pada uji musin air liur berwarna

bening dan tidak ada endapan yang menandakan tidak adanya musin pada air liur tersebut. Jika

ada musin akan terbentuk endapan putih yang amorfous.

Pada uji coba pati mentah air liur yang digunakan sebagai bahan dasarnya, setelah

pencampuran dengan bahan-bahan yang digunakan akan terbentuk :

1. Warna biru : 55,54 detik

2. Warna coklat : 02 : 47 detik

3. Tidak berwarna : 05 : 57 detik

BAB V

PENUTUP

5.1 Kesimpulan

Pada praktikum kali ini maka dapat disimpulkan bahwa :

1. Enzim amilase yang terdapat pada air liur mengandung protein

2. Enzim amilase bersifat basa pada praktikum yang kami lakukan dengan menggunakan kertas

lakmus


12/13

5.2 SaranDalam praktikum - praktikum yang telah dilakukan, kurangnya pemahaman praktikan

dan waktu mempengaruhi keakuratan data, semoga dalam praktikum yang selanjutnya dapat

lebih baik lagi.


13/13

Daftar Pustaka

Poedjiadi, Anna, 2006.Dasar-dasar Biokimia, Universitas Indonesia PRESS,Jakarta.

Suhtanry, Rubianty, 1985.Kimia Pangan. Badan Kerja Sama Perguruan Negeri Indonesia Bagian

Timur, Makassar.

Juryatin. 1997. Peran Enzim Amilase pada Tubuh Manusia. http://www.docstoc.com. Diakses

10.6.2012.

Cartono, M.Pd. 2004. Biologi Umum, Bandung : PRISMA PRESS.

Campbell, N. A. 2000. Biologi Edisi Kelima. Penerbit Erlangga. Jakarta.

Poedjiadi, Anna dan Supriyatin, Titin. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia.

Sadikin M. 2002. Seri biokimia: biokimia enzim.Widya Medika. Jakarta.

Dwidjoseputro, D., 1992,Pengantar Fisiologi Tumbuhan, Gramedia Pustaka Utama, Jakarta

Salisbury, F.B. dan Ross, C.W., 1995,Fisiologi Tumbuhan Jilid 2, ITB Press, Bandung

laporan praktikum ezim

Documents