1

BAB I

PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang

Asam amino merupakan monomer yang menyusun polimer-polimer pada protein. Asam

amino dapat mengalami proses hidrolisis yang menghasilkan hidrolisat protein. Hidrolisat protein

didefinisikan sebagai protein yang mengalami degradasi hidrolitik dengan asam atau basa kuat

dengan hasil akhir berupa campuran beberapa hasil. Fungsi hidrolisat protein dapat sebagai

penyedap atau sebagai intermedia tes untuk isolasi dan memperoleh asam amino secara individu

atau dapat pula untuk pengobatan yaitu sebagai diet untuk penderita pencernaan.

Asam amino, sesuai dengan namanya merupakan senyawa yang mempunyai fungsi ganda

karena mempunyai gugus asam (COOH) maupun basa (NH2) pada struktur molekulnya. Asam

amino adalah penyusun protein, yaitu asam organik yang mengandung gugus amimo (-NH2)

disamping gugus karboksilat (-COOH). Asam amino yang terdapat di alam selalu berupa asam

amino , artinya gugus - NH2 selalu terikat pada atom C- , yaitu atom C di dekat gugus

COOH. Asam amino yang dikenal banyak sekali tetapi hanya 20 jenis yang termasuk penyusun

protein alami.

Asam amino dibebaskan dari ikatan peptida pada protein oleh hidrolisis enzim ( protease )

atau asam, dalam hal ini kondisi hidrolisis adalah pada 6N HCL 110 C selama 72 jam. Asam

amino umumnya larut dalam air dan hanya sebagian kecil yang larut dalam pelarut organik.

Asam amino dalam larutan netral berada dalam bentuk zwitterion dan tidak sebagai molekul

yang tidak terorganisasi. Asam amino diklasifikasikan berdasarkan gugus R (rantai samping).

Biasanya bersifat seperti hidrofobik, polar dan nonpolar, serta ada tidaknya gugus terionisasi.

Hanya dua puluh asam amino yang lazim dijumpai dalam protein tumbuhan dan hewan,

namun keduapuluh ini dapat digabungkan menurut berbagai cara, membentuk otot, urat, kulit,

kuku, bulu, sutera, hemoglobin, enzim, antibody, dan banyak hormon.

2

1.2 Tujuan Umum

Tujuan dari pembuatan modul ini yaitu untuk mengetahui struktur asam amino dan apa

saja yang menyangkut dengan asam amino.

1.3 Tujuan Khusus

Tujuan dari pembuatan modul ini yaitu :

1. Untuk mengetahui struktur dari asam amino

2. Untuk mengetahui tatanama asam amino

3. Untuk mengetahui sifat-sifat dari asam amino

4. Untuk mengetahui pembuatan asam amino.

3

BAB II

KEGIATAN BELAJAR

2.1 Uraian Materi

2.1.1 Struktur Asam Amino dan Tatanama Asam Amino

Protein yang ditemukan umumnya tersusun dari 20 macam asam amino+, semua asam

amino berada dalam bentuk asam -amino. Asam -amino yang paling sederhana adalah asam

amino asetat (H2NCH2CO2H), yang tidak memiliki rantai samping, dan karena itu karbon -nya

bersifat kiral, yang disebut glisina. Asam amino lainnya mempunyai rantai cabang yang terletak

pada atom karbon-. Karena asam -amino mempunyai dua gugus polar yang berbeda, maka

asam amino merupakan senyawa yang sangat polar. (Riswiyanto, 2009: 394)

Rumus umum Asam amino

Prolina ( asam -amino sekunder )

Kecuali asam amino glisina, semua asam amino mempunyai pusat atom karbon- yang

asimetris (stereogenik). Asam amino yang ada di alam umumnya ditemukan dalam bentuk

konfigurasi (S) atau (L) daripada (R) atau (D) pada atom karbon-. (S)-alanina mempunyai

konfigurasi yang sama dengan L(-)-gliseraldehida. Oleh karena itu, asam amino yang ditemukan

dialam dikelompokkan sebagai L-asam amino. (Riswiyanto, 2009:394)

4

(S)-alanina L-(-)-griseldehida

Asam amino merupakan suatu senyawa yang hanya memiliki nama trivialnya saja dan tidak

memiliki nama IUPAC. Berikut asam amino yang lazim terdapat dalam protein :

1. Asam aspartate

Singkatan : asp

Strukturnya :

2. Asam glutamate

Singkatan : glu

Strukturnya :

3. Alanine

Singkatan : ala

Strukturnya :

5

4. Arginine

Singkatan : Arg

Strukturnya :

5. Asparin

Singkatan : Asn

Strukturnya :

6. Fenilalanin

Singkatan : Phe

Strukturnya :

7. Glisin

Singkatan : Gly

Strukturnya :

6

8. Glutamin

Singkatan : Glu

Strukturnya :

9. Histidin

Singkatan : His

Strukturnya :

10. Isoleusin

Singkatan: Ile

Strukturnya :

11. Leusin

Singkatan: Leu

Strukturnya :

7

12. Lisin

Singkatan: Lys

Strukturnya:

13. Metionin

Singkatan: Met

Strukturnya :

14. Prolina

Singkatan: Pro

Strukturnya :

8

15. Serin

Singkatan: Ser

Strukturnya:

16. Sistein

Singakatan: Cys

Strukturnya:

17. Tirosin

Singkatan: Tyr

Strukturnya:

18. Treonin

Singkatan: Thr

Strukturnya:

9

19. Triptofan

Singkatan: Trp

Strukturnya:

20. Valin

Singkatan: Val

Strukturnya :

Macam-macam Asam Amino Asam amino pada umumnya mempunyai satu gugus karboksilat dan satu gugus amina,

namun demikian ada beberapa asam amino yang mempunyai dua gugus karboksilat (asam

aspartat dan glutamate) dan ada yang mempunyai dua gugus amino seperti lisin, arginine, dan

histidin. Asam amino dapat dikelompokkan sebagai asam amino alifatik, asam amino aromatic ,

dan hetero asam amino, dan lain-lain.

10

a. Asam Amino alifatik

Asam amino ini hanya mempunyai satu gugus karboksilat dan satu gugus amino dan biasa

disebut asam amino netral.

1. Asam amino netral

Contoh : glisin, alanine, serin, sistein, tirosin, metionin, valin, leusin, dan isoleusin.

2. Asam amino asam

Dinamakan asam amino asam karena jenis ini mempunyai dua gugus karboksilat dan

satu gugus amino pada struktur molekulnya.

Contohnya : asam -amino suksinat, asam -amino glutarat

3. Asam amino basa

Asam amino basa mempunyai dua gugus amino dan satu gugus karboksilat sehingga

bersifat basa.

Contohnya: asam -diamino kaproat

b. Asam amino aromatic

Ditandai dengan adanya cincin benzene pada struktur molekulnya, sehingga disebut

dengan asam amino aromatic

Fenilalain Tirosin

11

c. Hetero asam amino

Triptofan Histidin

d. Asam amino yang berasal dari sumber-sumber tertentu

Contoh : citrulina (terdapat dalam melon, jus, dihati), asam jengkolat (terdapat dalam

jengkol), tiroksin, dan lain-lain.

2.1.2 Sifat-sifat Asam Amino

Meskipun asam amino mempunyai dua gugus fungsi yaitu asam dan basa, namun bentuk

struktur ionnya bergantung pada pH. Jika melepaskan proton, gugus karboksilat akan

memberikan ion karboksilat, sedangkan gugus amino akan terprotonasi menjadi ion ammonium.

Keadaan struktur semacam ini disebut sebagai ion dipolar atau zwitter ion.

Stuktur dipolar ini menjadi asam amino mempunyai sifat yang sangat menarik, yaitu :

1. Asam amino larut dalam air dan pelarut polar lain, tetapi tidak larut dalam pelarut non polar

seperti dietil eter atau benzene.

2. Momen dipol yang besar atau tinggi dibandingkan senyawa asam atau basa pada umumnya.

3. Mempunyai sifat asam da basa tetapi kurang bersifat asam

4. Pada umumnya asam amino berupa Kristal dan terkomposisi pada suhu tinggi dibandingkan

dengan amina dan asam karboksilat yang bersesuaian.

5. Mempunyai struktur ion dipolar

12

Mengapa asam amino menununjukkan sifat-sifat yang tidak biasa? Karena suatu asam

amino mengandung gugus amino yang bersifat basa dan gugus karboksil yang bersifat asam

dalam molekul yang sama. Suatu asam amino mengalami reaksi asam-basa internal yang

menghasilkan yang menghasilkan ion dipolar, yang disebut juga zwitterion (hibrida). Karena

terjadinya muatan ion, suatu asam amino mempunyai banyak sifat garam. Tambahan pula PKa

dari gugus CO2H, melainkan dari gugus NH3+. PKb bukan dari gugus amino yang bersifat basa,

melainkan dari gugus CO2- yang bersifat basa sangat lemah. (Fessenden, 1982:364)

Reaksi Asam Amino

a. Keamfoteran Asam amino Suatu asam amino mengandung baik suatu ion karboksilat (-CO2-) maupun suatu ion

ammonium (-NH3+) dalam sebuah molekul. Oleh karena itu asam amino bersifat amfoter.

Konsentrasi ion hydrogen (pH) yang tidak dipengaruhi oleh medan listrik disebut titik

isolistrik. Titik isolistrik dapat ditentukan dengan elektroforesis, yaitu suatu proses untuk

mngukur migrasi ion dalam suatu medan listrik. Titik isolistrik suatu asam amino adalah

suatu tetapan fisis. Nilainya beranekaragam tetapi berada dalam salah satu dari tiga

kisaran. Untuk suatu asam amino netral, titik isolistriknya, yang terutama bergantung

pada harga pKa dan pKb dari gugus NH3+ dan COO2- adalah sekitar 5,5-6,0.

(Fessenden, 1982:372-373)

Asam amino akan bermuatan positif jika berada dalam larutan asam (pH rendah ) dan

bermuatan negative dalam larutan basa (pH tinggi). Bila asam amino dalam suasana basa

ditempatkan dalam medan listrik, maka asam amino akan bergerak kea rah anode

(elektroda positif). Sebaliknya dalam suasana asam, asam amino akan bergerak kea rah

katoda (elektroda negative). (Riswiyanto, 2009:397)

Asam amino standard dan titik isolistriknya :

Nama Titik isolistrik Gugus fungsi pada rantai samping

Glisin 6,0 Tidak ada

Alanine 6,0 Gugus alkil

Valin 6,0 Gugus alkil

Leusin 6,0 Gugus alkil

13

Isoleusin 6,0 Gugus alkil

Fenilalanin 5,5 Gugus aromatic

Prolin 6,3 Struktur siklik

Serin 5,7 Gugus hidroksil

Treonin 5,6 Gugus hidroksil

Tirosin 5,7 Gugus fenolik

Sistein 5,0 Tiol

Metionin 5,7 Sulfide

Asparagine 5,4 Amida

Glutamin 5,7 Amida

Triptofan 5,9 Indol

Asam glutamate 3,2 Asam karboksilat

Lisin 9,7 Gugus amino

Arginine 10,8 Gugus guanidine

Histidin 7,6 Cincin imidazole

Asam aspartate

b. Asilasi

Gugus amino dari suatu asam amino dapat dengan mudah diasilasi dengan suatu halida

asam ataupun dengan hidrida asam untuk menghasilkan amida.

c. Reaksi dengan ninhidrin

Asam-asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk produk yang disebut

ungu Ruheman. Reaksi itu biasanya digunakan sebagai uji bercak untuk mendeteksi

hadirnyan asam-asam amino pada kertas kromatografi.

14

2.1.3 Pembuatan Asam Amino

Asam amino dapat diperoleh dengan cara menghidrolisis protein, kemudian campuran

asam amino dipisahkan dengan berbagai macam metode pemisahan. Dalam bagian ini, asam

amino dihasilkan dengan menggunakan reaksi-reaksi standar yang sudah dikenal. Salah satu cara

yang paling umum dan sederhana untuk membuat asam amino adalah menggunakan metode

amonolisis langsung ( direct amonolysis). (Riswiyanto, 2009:399)

a. Amonolisis langsung

Asam amino dibuat dengan mereaksikan -brominasi karboksilat memakai Br2 dan PBr3

(reaksi Hell-Volhard-Zelinsky), kemudian dilakukan reaksi subtitusi nukleofilik dengan NH3

sehingga diperoleh produk asam amino, seperti berikut ini.

b. Sintesis strecker

Sintesis Strecker dari asam amino, yang dikembangkan dalam tahun 1850, merupakan

rentetan dua tahap. Tahap pertama ialah reaksi antara suatu aldehida dan suatu campuran

ammonia dan HCN untuk menghasilkan suatu aminonitril. Hidrolisis aminonitril itu

menghasilkan asam amino. (Fessenden, 1982:369)

15

c. Sintesis Hell-Volhard-Zelinsky

Asam -halogen atau ester dapat dibuat dengan memakai ester malonat.

d. Sintesis Gabriel ftalamida

Salah satu metode sintesis asam amino yang paling baik adalah kombinasi antara sintesis

amina dari Gabriel dan sintesis ester malonat dari asam karboksilat. Sintesis ester malonat

dari Gabriel dimulai dengan ester N-ftalimido malonat, kemudian direaksikan dengan etil

kloroasetat. Setelah dihidrolisis dengan HCL-panas, dilanjutkan dengan penambahan basa

kuat (OH-) sehingga diperoleh produk berupa asam amino aspartat. Keuntungan sintesis ini

terhadap aminasi langsung ialah tidak terjadi alkilasi berlebihan. (Riswiyanto, 2009: 400)

16

e. Aminasi Reduktif

Aminasi reduktif suatu asam -keto merupakan suatu prosedur lain untuk memperoleh asam

amino rasemat. (Ingat, gugus karboksil tidak mudah direduksi)

2.2 Soal Latihan

1) Manakah yang lebih bersifat basa jika berada dalam suatu larutan bersifat basa, suatu asam amino yang mempunyai dua gugus basa NH2 dan COO- ? Gugus mana yang lebih mudah terprotonasi jika ditambahkan asam ke dalamnya ?

2) Berilah semua kemungkinan struktur suatu tripeptida yang mengandung ala, gly, dan phe?

2.3 Penyelesaian Soal Latihan

1) Yang bersifat lebih basa adalah NH2 > -COO- Proton akan masuk ke NH2 membentuk N3H+ CH COO- R

2) Kemungkinan terbentuknya strukturnya adalah : Ala-gly-phe, ala-phe-gly, gly-ala-phe Gly-phe-ala, phe-ala-gly, phe-gly-ala

17

BAB III

RANGKUMAN

Asam amino merupakan monomer yang menyusun polimer-polimer pada protein. Protein

yang ditemukan umumnya tersusun dari 20 macam asam amino+. semua asam amino berada

dalam bentuk asam -amino. Asam -amino yang paling sederhana adalah asam amino asetat

(H2NCH2CO2H), yang tidak memiliki rantai samping, dan karena itu karbon -nya bersifat kiral,

yang disebut glisina. Adapun asam amino yang menyusun protein yaitu glisina, prolina, histidin,

fenilalanin, alanine, argini, asparagine, asam aspartate, sistein, asam glutamate, glutamin,

isoleusin, leusin, lisin, metionin, serin, treonin, triptofan, tirosin, dan valin.

Meskipun asam amino mempunyai dua gugus fungsi yaitu asam dan basa, namun bentuk

struktur ionnya bergantung pada pH. Jika melepaskan proton, gugus karboksilat akan

memberikan ion karboksilat, sedangkan gugus amino akan terprotonasi menjadi ion ammonium.

Keadaan struktur semacam ini disebut sebagai ion dipolar atau zwitter ion. asam amino

mengandung baik suatu ion karboksilat (-CO2-) maupun suatu ion ammonium (-NH3+) dalam

sebuah molekul. Oleh karena itu asam amino bersifat amfoter. Konsentrasi ion hydrogen (pH)

yang tidak dipengaruhi oleh medan listrik disebut titik isolistrik. Titik isolistrik dapat ditentukan

dengan elektroforesis, yaitu suatu proses untuk mngukur migrasi ion dalam suatu medan listrik.

Titik isolistrik suatu asam amino adalah suatu tetapan fisis. Nilainya beranekaragam tetapi berada

dalam salah satu dari tiga kisaran. Untuk suatu asam amino netral, titik isolistriknya, yang

terutama bergantung pada harga pKa dan pKb dari gugus NH3+ dan COO2- adalah sekitar 5,5-

6,0.

Sifat-sifat fisik yang ada pada asam amino adalah Asam amino larut dalam air dan pelarut

polar lain, tetapi tidak larut dalam pelarut non polar seperti dietil eter atau benzene, momen dipol

yang besar atau tinggi dibandingkan senyawa asam atau basa pada umumnya, mempunyai sifat

asam da basa tetapi kurang bersifat asam, pada umumnya asam amino berupa kristal dan

terkomposisi pada suhu tinggi dibandingkan dengan amina dan asam karboksilat yang

bersesuaian, dan mempunyai struktur ion dipolar

Pembuatan asam amino dapat dilakukan dengan cara yaitu amonolisis langsung, sintesis

strecker, sintesis Hell-Volhard-Zelinsky, sintesisi Gabriel ftalamida dan aminasi reduktif.

18

SOAL TEST FORMATIF

A. Pilihlah salah satu jawaban yang tepat dibwah ini !

1.

Berdasarkan Struktur asam amino diatas, apakah nama dari struktur tersebut ?

a. Alanine

b. Tirosin

c. Sistein

d. Arginine

e. Glutamin

2. Pernyataan yang benar tentang uji ninhidrin dibawah ini adalah

a. Bertujuan untuk mengetahui adanya cincin benzene dalam suatu protein

b. Uji positif yang mnghasilkan larutan berwarna jingga

c. Bertujuan untuk mengetahui adanya belerang

d. Uji positif menghasilkan endapan hitam

e. Uji positif menghasilkan larutan berwarna ungu

3. Dibawah ini merupakan beberapa contoh dari asam amino netral, kecuali..

a. glisin

b. Alanine

c. Glutamin

d. Sistein

e. Isoleusin

19

4. Berapakah titik isolistrik dari isoleusin dan fenilalanin

a. 6,0 dan 6,0

b. 5,7 dan 5,0

c. 6,0 dan 5,5

d. 7,6 dan 5,7

e. 5,4 dan 3,2

5. Bila asam amino glutamin dilarutkan dalam air, bagaimana sifat larutan yang diperoleh ..

a. Hampir-netral

b. Basa

c. Asam

d. Asam kuat

e. Netral

6.

Berdasarkan Struktur asam amino diatas, apakah nama dari struktur tersebut ?

a. Prolin

b. Asam aspartate

c. Leusin

d. Glisin

e. Glutamin

7. Asam amino disebut juga dengan zwitterion, apa yang dimaksud dengan zwitterion ..

a. Suatu asam amino mengalami reaksi asam-basa internal yang menghasilkan

ion dipolar

b. Asam amino yang ditandai dengan adanya cincin benzene

c. Asam amino yang mempunyai dua gugus fungsi

d. Asam amino yang terdiri dari gugus COOH dan NH2

e. Asam amino yang terdiri dari 1 gugus karboksilat

20

8.

Reaksi di atas merupakan mekanisme dari..

a. Sintesis strecker

b. Amonolisis langsung

c. Reaksi dengan ninhidrin

d. Sintesis Hell-Volhard-Zelinsky

e. Sintesis Gabriel Ftalamida

B. Essay

1. Tuliskan sintesis strecker ?

2. Tuliskan struktur dari :

a. Histidin

b. Fenilalanin

c. Sistein

3. Mengapa asam amino menununjukkan sifat-sifat yang tidak biasa?

4. Sebutkan sifat fisika dari asam amino ?

21

PETUNJUK SOAL TEST FORMATIF

A. Pilihan berganda

1. A

2. E

3. C

4. C

5. A

6. D

7. A

8. C

B. Essay

1. Sintesis strecker

2. Struktur dari :

a. Histidin

22

b. Fenilalanin

c. Sistein

3. Karena suatu asam amino mengandung gugus amino yang bersifat basa dan gugus

karboksil yang bersifat asam dalam molekul yang sama.

4. Sifat-sifat fisik dari asam amino :

1. Asam amino larut dalam air dan pelarut polar lain, tetapi tidak larut dalam pelarut non

polar seperti dietil eter atau benzene.

2. Momen dipol yang besar atau tinggi dibandingkan senyawa asam atau basa pada

umumnya.

3. Mempunyai sifat asam da basa tetapi kurang bersifat asam

4. Pada umumnya asam amino berupa Kristal dan terkomposisi pada suhu tinggi

dibandingkan dengan amina dan asam karboksilat yang bersesuaian.

Mempunyai struktur ion dipolar

23

BAB IV

DAFTAR PUSTAKA

Fessenden, R.J., dan Fessenden, J.S. 1982. Kimia Organik Jilid 2 Edisi Ketiga. Jakarta: Erlangga.

Riswiyanto. 2009. Kimia Organik. Jakarta: Erlangga

www.GoogleImage.com. Diakses pada tanggal 16 Maret 2015