1. ASAM AMINO2. PEPTIDA3. PROTEIN

POKOK BAHASAN :

Kelompok 1

• Astria Pangesti (123020239)• Alnabila Fasya D. (123020303)• Gita Regina (123020306)• Dara Fonna (123020309)• Devi Ramadhani (123020315)• Dewi Mulyani (123020331)• Renny M.S. (123020335)• Suci Mayang Sari (123020346)• R. Fanny M. (123020347)• Wulan Marayani (123020362)

Asam AminoAsam amino merupakan suatu senyawaorganik yang memiliki gugus fungsionalkarboksil (-COOH) dan amina(-NH2)

Peptida

• Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino.

• Jika jumlah asam amino masih dibawah 50 molekul disebut dengan peptida, namun jika lebih dari 50 molekul disebut dengan protein.

ProteinProtein senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer - monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida

Jenis – Jenis Asam Amino

Ada 20 macam asam amino, yang masing-

masing ditentukan oleh jenis gugus R atau

rantai samping dari asam amino. Jika

gugus R berbeda maka jenis asam amino

berbeda. Asam amino yang paling

sederhana adalah glisin dengan atom H

sebagai rantai samping. Berikutnya adalah

alanin dengan gugus metil (-CH3) sebagai

rantai samping.

Jenis – jenis Asam Amino

Asam amino

Klasifikasi Asam amino

• Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)

• Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK

POLAR

ACIDIC (-)BASIC (+)

NON POLAR

Asam Amino Non Polar

• Memiliki gugus R alifatik

• Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin

• Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu asam amino seperti Ile (I) biasa terdapat di bagian dlm protein.

• Prolin berbeda dgn asam amino siklis. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.

• Umum terdapat pada protein yang berinteraksi denganlipid

Asam Amino Polar• Memiliki gugus R yang tidak bermuatan

• Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin

• Bersifat hidrofilikmudah larut dalam air

• Cenderung terdapat di bagian luar protein

• Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide

• (-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalutjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode olehDNA)

Asam Amino Dengan Gugus R’ Aromatik

• Fenilalanin, tirosin dan triptofan

• Bersifat relatif non polar hidrofobik

• Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg hidrofobik

• Tirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indol

• Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen penting untuk menentukan struktur ensim

• Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm sering digunakan utk menentukan kadar protein

Asam Amino Dengan Gugus R’ Bermuatan Positif

• Lisin, arginin, dan histidin

• Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya

• Bersifat polar terletak di permukaan protein dapatmengikat air.

• Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugusimidazol) dibanding– lisin gugus amino

– arginin gugus guanidino

• Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis sering berperan dlm reaksi ensimatis ygmelibatkan pertukaran proton

Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif

• Aspartat dan glutamat

• Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnyabermuatan (-) / acid pada pH 7

MACAM ASAM AMINO

Sifat Fisiko Kimia Asam Amino

1. Larut dalam air dan pelarut polar lain.

2. Tidak larut dalam pelarut nonpolar, seperti

benzena dan dietil eter.

3. Mempunyai titik lebur lebih besar dibanding

senyawa karboksilat dan amina.

4. Mempunyai momen dipol besar.

5. Bersifat elektrolit:

a. kurang basa dibanding amina

b. kurang asam dibanding karboksilat

6. Bersifat amfoter

Karena mempunyai gugus asam dan gugusbasa. Jika asam amino direaksikan denganasam maka asam amino akan menjadisuatu anion, dan sebaliknya jika direaksikandengan basa maka akan menjadi kation.

7. Dalam larutan dapat membentuk ion zwitter

Karena asam amino memiliki guguskarboksil(–COOH) yang bersifat asam dangugus amino (–NH2) yang bersifat basa,maka asam amino dapat mengalami reaksiasam-basa intramolekul membentuk suatuion dipolar yang disebut ion zwitter.

Gambar:

8. Mempunyai kurva titrasi yang khas.

9. Mempunyai pH isoelektrik, yaitu pH pada saatasam amino tidak bermuatan.

Di bawah titik isoelektriknya, asam amino bermuatan positif dan sebaliknya di atasnyabermuatan negatif.

PENGARUH GUGUS SAMPING (R)Asam amino bersifat : asam, basa dan netral

NHa – CH - COOH

CH2 – CH2 – COOH

(Glutamat) asam

NHa – CH - COOH

(CH2)4 – NH2

(Lisin) basa

NHa – CH - COOH

CH2OH

(Serin) netral

• Kelebihan COOH - : asam

• Kelebihan NH2 : basa

• COOH sama banyak dengan NH2 : netral

• Reaksi – reaksi terhadap protein dapat terjadi pada R.

Sifat Fisiko Kimia Peptida

• Sifat fisiko kimia peptida tergantung pada

jenis asam amino penyusunnya.

KARENA PEPTIDA TERSUSUN ATAS

ASAM AMINO

• SIFAT FISIK PEPTIDA:

• UKURANNYA KECIL, DENGAN BM

YANG KECIL <10.000

CONTOH BM PEPTIDA & PROTEIN

• SIFAT KIMIAWI: MERUPAKAN SENYAWA BIOAKTIF SPT ANTIBIOTIK DAN RACUN, MEMILIKI KOMPOSISI ASAM AMINO YANG TIDAK UMUM, SPT: HOMOLOG LYSINE

• PEPTIDA RESISTEN THD PROTEASE YG DIHASILKAN OLEH MICROFLORA USUS

PEPTIDA • Memiliki sifat spt candu spt: exorphins• Memiliki sifat memodifikasi sifat imunitas• Menghambat kerja enzim• Anti penggumpalan darah (anthrombotic)• Antihypertensive• Penghantar kation• Memodifikasi kerja hormon pencernakan

Sifat Sensori Peptida

• Peptida dengan BM rendah memiliki rasa gurih, spt:

• Ekstrak air ikan asin jambal roti yang mengandung peptidaberberat molekul rendah (dibawah 1000 Da) hasil ultrafiltrasidengan MWCO 1000 Da, telah difraksinasi dengan Sephadex G-10 dan menghasilkan 5 fraksi ekstrak ikan asin jambal roti yangmempunyai rasa gurih, khususnya fraksi 1

• Fraksi 1 terdapat peptida yang mengandung L-Glutamat (Glu) danL-Aspartat (Asp) yaitu peptida yang terdapat pada FTT (BM 375.1Da) dan F-A (BM 444.1 Da). Peptida lainnya adalah peptida yanghanya mengandung Glu yaitu pada Fraksi 1 [ F-B (BM 465.1), F-E(BM 364.0) dan F-G (BM 365.0)], Fraksi 3 (BM 473.6 dan 378.5)dan Fraksi 5 (BM 377.9)

• PENYEBAB RASA GURIH KARENA ADANYA:

• L-GLUTAMATE

• IMP: INOSIN MONOFOSFAT

• GMP: GUANIN MONOFOSFAT

• SUMBER: IKAN, KERANG, JAMUR, BROCCOLI, TOMATDIPANGGANG, DLL

Sifat Fisiko Kimia Protein

• Sifat fisiko kimia setiap protein tidak

sama, tergantung pada jumlah dan jenis

asam aminonya.

• Berat molekul protein sangat besar

• Ada protein yang larut dalam air, ada pula

yang tidak dapat larut dalam air, tetapi

semua protein tidak larut dalam pelarut

lemak.

• Bila dalam suatu larutan protein

ditambahkan garam, daya larut protein

akan berkurang, akibatnya protein akan

terisah sebagai endapan. Peristiwa

pemisahan protein ini disebut salting out.

• Apabila protein dipanaskan atau

ditambahkan alkohol maka protein akan

menggumpal.

• Protein dapat bereaksi dengan asam dan

basa

DENATURASI PROTEIN

Setiap perubahan terhadap struktur sekunder/tertier protein

• Molekul protein dapat pula mengendap peristiwakoagulasi

• Denaturasi belum tentu mengakibatkan koagulasi. Protein dapat saja mengendap, tetapi dapat kembali ke

keadaan semula flokulasi

• Faktor-faktor penyebab denaturasi protein :

- perubahan pH : penggumpalan kasein

- Panas : merusak ikatan hidrogen dan jembatan garam

- Radiasi : sinar X dan U.V

- Pelarut organik : aseton, alkohol.

- Garam-garam dari logam berat : Ag2+, Hg2+, Pb2+

Protein DenaturasiBiasanya menunjukkan sifat-sifat yang sangat berbedadalam melarutkan dari protein asal dengan pengendapan.

Denaturasidisebabkan oleh terputusnya ikatan-ikatan yang tidakkovalen.

Proses Denaturasi :Protein-protein Glubular dalam keadaan dinamik,terdapatbagian –bagian molekul terbuka dan tertutup antarabagian-bagian-bagian dari molekul terjadi interaksi menjadimakin kuat dengan bertambahnya suhu dan menyebabkanperubahan radikal dari stukturnya

Denaturasi proteinKarena enzim merupakan suatu protein, maka jika terjadi denaturasi,

enzim akan kehilangan aktivitas biologisnya. Dalam hal ini ikatanpeptida tidak berubah, tapi yang berubah adalah bentuka lipatannya.

Nilai nutrisi protein tidak hilang, bahkan mungkin bertambahRenaturasi

Tiap protein mempunyai komposisi dan susunan amino tertentu yang sesuai dengan proses biosentesis yang terjadi

Gambar 4. Denaturasi dan renaturasi protein

MEKANISME DENATURASI* Proses yang merubah konfigurasi tiga dimensi dari

molekul protein tanpa menyebabkan adanyapemecahan ikatan peptida.

* Proses membukanya rantai polipeptida = prosespematangan -- telur rebus.

Ada 2(dua) cara :1. Irreversible

Denaturasi tak dapat balik, terjadi kalaubatas elastisitasnya dilewati sehinggabentuknya berubah.

2. Irreversible Denaturasi dapat balik•Lebih mudah dicerna• terjadi perubahan protein dari sifataslinya.

Struktur dasar Asam Amino

Asam amino adalah asam karboksilat yangmempunyai gugus amino.

Asam amino yang terdapat sebagaikomponen protein mempunyai gugus –NH2

pada atom karbon 𝛼 dari posisi gugus –COOH.

Rumus umum untuk asam amino ialah:

R–CH–COOH

NH2

Dari rumus umum tersebut dapat

dilihat bahwa atom karbon 𝛼 ialah atom

karbon asimetrik, kecuali bila R ialah atom

H.

Oleh karena itu asam amino juga

mempunyai sifat memutar bidang cahaya

terpolarisasi atau aktivitas optik.

Rumus molekul dapat digambarkan

dengan model bola dan batang atau

dengan rumus proyeksi Fischer.

Oleh karena atam karbon itu asimetrik,

maka molekul asam amino mempunyai dua

konfigurasi D dan L. Hal ini dapat

dibandingkan dengan konfigurasi molekul

monosakarida.

Model Bola dan Batang

H

R–C–COOH

NH2

(Rumus Fischer)

COOH

H

R

NH2

• Molekul asam amino dikatakan mempunyaikonfigurasi L, apabila gugus –NH2 terdapatdi sebelah kiri atom karbon 𝛼.

• Bila posisi gugus –NH2 di sebelah kanan,molekul asam amino itu mempunyaikonfigurasi D.

• Asam-asam amino yang terdapat padaprotein umumnya mempunyai konfigurasi L.Asam amino yang mempunyai konfigurasi Ddapat diperoleh dari organisme mikro,misalnya D-asam glutamat dari Bacillusanthracis.

• Asam Amino Essensial1

• Asam Amino Semi Essensial2

• Asam Amino Non Essensial3

Sebagai bahan penting bagi kehidupan asam amino di kelompokkan menjadi :

Asam amino esensial (asam amino indispensable) adalah asam amino yang tidak bisa dibentuk oleh tubuh manusia dan harus didatangkan dari asupan makanan.

Asam amino non esensial (asam amino dispensable)

adalah asam amino yang dapat menghemat pemakaian beberapa asam amino esensial akan tetapi tidak sempurna menggantikannya.

Asam amino semi esensial

adalah asam amino yang biasanya tidak selalu dibutuhkan dalam makanan, tapi harus diberikan pada pada beberapa orang yang tidak dapat mensintesisnya dalam jumlah yang memadai.

Contoh Asam Amino Semi Essensial :

• Methionin, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki atom. Biosintesis methionin aspartat dan sistein sebagai bahan baku (sistein juga dibuat dari metheonina, dapat berlagsung secara recycle).

Amino acid(s) mg per kg body

weight

mg per 70 kg mg per

100 kg

Main food sources

H Histidine 10 700 1000 soy protein, eggs,

parmesan, sesame,

peanuts

I Isoleucine 20 1400 2000 eggs, soy protein &

tofu, whitefish, pork,

parmesan

L Leucine 39 2730 3900 eggs, soy protein,

whitefish, parmesan,

sesame

K Lysine 30 2100 3000 eggs, soy protein,

whitefish, parmesan,

smelts

M Methionine

+ C Cysteine

10.4 + 4.1 (15

total)

1050 1500 eggs, whitefish,

sesame, smelts, soy

protein + eggs, soy

protein, sesame,

mustard seeds,

peanuts

Sumber – sumber Asam Amino

F Phenylalanine

+ Y Tyrosine

25 (total) 1750 2500 eggs, soy protein,

peanuts, sesame,

whitefish[13] + soy

protein, eggs,

parmesan, sesame

T Threonine 15 1050 1500 eggs, soy protein,

whitefish, smelts,

sesame[15]

W Tryptophan 4 280 400 soy protein, sesame,

eggs, winged beans,

chia seeds[16]

V Valine 26 1820 2600 eggs, soy protein,

parmesan, sesame,

beef[17]

Struktur Molekul Peptida

R’ O HI I

H2N-C-C + H2N-C-COOHI I

H OH R”

Peptida = 2 asam amino diikat bersama dengan gugus α

amino dari 1 asasm amino dengan gugus karboksil dari asam

amino lain -- membentuk ikatan peptida

• Asam amino saling berikatan dengan ikatan peptida

• Ikatan peptida terjadi jika atom hidrogen pada salah satu asam amino berikatan dengan gugus karboksil dari asam amino lain.

• Peptida terdapat dalam makhluk hidup dan berperan pada aktivitas biokimia.

• Peptida dapat berupa enzim, hormon, antibiotik, dan reseptor.

Peptida Bioaktif

BERDASARKAN SUMBER

1. Serealia 3. Mikroba

a. Gandum 4. Biota laut

b. Kedelai a. Spons

2. Rempah-rempah

a. Jahe

b. Bawang putih

c. Kunyit

PEPTIDA BIOAKTIF

memiliki urutan komposisi asam amino yangpasti

fragmen pecahan protein

dengan protein aslinya sendiri tidak memilikikeaktifan biologis

menunjukkan sifat-sifat spesifik setelah lepasdari atau dilepaskan dari molekul proteinaslinya oleh kerja enzim

SIFAT

Terdiri dari 3 – 10 asam amino

Hidrofob

Bekerja aktif dan berefek positif pada saluranpencernaan manusia

Dibentuk dari hasil degradasi makromolekulprotein oleh enzim

BERDASARKAN MEKANISME AKSI

1. Antikanker 6.Imunomodulator

2. Antimikroba 7. Hipotensif

3. Antioksidan 8. Antitrombotik

4. Hipokolesterolemik 9. Antiradang

5. Hipoglikemik

GLUTAMIN PEPTIDASumber : gandumFungsi : meningkatkan dan merangsang terjadinyaproses penyembuhan yang cepat terhadap sel-sel ususkecil yang sedang luka atau mengalami kerusakan

CASEINO MACRO PEPTIDA (CMP)Sumber : susuFungsi : menghambat kerja enzim convertionangiotensive (ACE inhibition) dalam dinding pembuluhdarah, suatu enzim yang menyebabkan terjadinyarelaksasi dan menurunnya tekanan darahmeningkatkan (modulated) gerakan peristaltik ususpeningkatan sekresi insulin

IMUNOGLOBULIN, LYZOZYME DAN LAKTOFERIN.

Sumber : susu

Meningkatkan daya ketahanan tubuh alamidalam melawan serangan kuman penyakit danterhadap kolonisasi kuman patghogen yang terdapat di dalam saluran pencernaan,manusia.

Antibakteri mampu mengikat besi

OMEGA-CONOTOXIN MVIIA

Sumber : siput (Conus geographus)

Fungsi : Menghambat transportasi kalsiumdidalam sel saraf yang akan mengahantarkansinyal nyeri obat penghilang sakit atau nyeri

CONTULAKIN-G

Sumber : siput

Fungsi : obat epilepsi

ALISINSumber : bawang putih (Allium sativum)S-methyl-L-cysteine (SMC), saponin, danbeberapa komponen oil-soluble sulfur , cysteinesulfoxides , γ-Glutamyl-CysteinesFungsi :1.antioksidan mencegah pembentukan radikalbebas baik secara invitro maupun invivo.2. antikanker3. antiradang4. penurunan tekanan darah

5. menurunkan kolesterol

6. aterosklerosis (penumpukan lemak)

7. jantung koroner

8. hipertensi darah

Penurunaan kolesterol menghambataktivitas enzim 3-hydroxy-3-methylglutarylCoA reductase (HMGCR).

Penurunan tekanan darah disebabkan olehterhambatnya aktivitas angiotensin I-converting enzyme (ACE);

Cyclotheonamida

Sumber : sponge jenis Theonella swinhoei

Terdapat dalam 2 bentuk : A(C36H45N9O81) dan

B (C34H47N9O8)

menunjukkan aktivitas penghambatan terhadap serinprotease seperti thrombin

Adociavirin

Sumber ; sponge jenis Adocia sp.

menunjukkan aktivitas penghambatan terhadap serinprotease seperti thrombin

GLOBULIN DARAH

menurunkan post prandial blood lipids

ALPHA-LACTALBUMIN

protein whey yang kaya tryptophan

meningkatkan sintesis serotonin

penurunan stres

Sumber : tanaman kunyit (Curcuma

domestica);

temu lawak (Curcuma xanthorrhiza)

antikolesterol

obat tumor dan kanker

Struktur Protein

Struktur protein dapat dilihat sebagaihirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkatsatu), sekunder (tingkat kedua), tersier(tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat).

1. Struktur PrimerStruktur primer protein merupakan

urutan asam amino penyusun protein yangdihubungkan melalui ikatan peptida (amida).

2. Struktur Sekunder

struktur sekunder protein adalah struktur tigadimensi lokal dari berbagai rangkaian asam aminopada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen.Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah

sebagai berikut:

• alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinanrantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral;

• beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupalembaran-lembaran lebar yang tersusun darisejumlah rantai asam amino yang saling terikatmelalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);

• beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta");

• gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").

3. Struktur Tersier

Struktur tersier yang merupakan gabungan darianeka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersierbiasanya berupa gumpalan. Beberapa molekulprotein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatankovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnyadimer, trimer, atau kuartomer) dan membentukstruktur kuartener.

4. Struktur Kuartener

Contoh struktur kuartener yang terkenaladalah enzim Rubisco dan insulin.

Berdasarkan atas komposisi zat penyusunnya dibedakan menjadi:

• Protein Sederhana

Pada hidrolisis protein sederhana hanya dihasilkanasam amino saja, termasuk dalam kelompok misalnya:

1. Protamin

Protein ini bersifat allkalis dan tidak mengalamikoagulasi pada pemanasan.

2. Albumin

Protein ini larut dalam air dan larutan garamencer, BM-nya rendah. Albumin terdapat dalamputih telur (albumin telur), susu (laktabumin),darah (albumin darah) dan saur-sayuran.

3. Globulin

Larut dalam larutan garam netral, tetapi tidak larut dalam air. Terkoagulasi oleh panas dan akan mengendap pada larutan garam konsentrasi tinggi dalm tubuh banyak terdapat sebagai zat antibodi dan fibrinogen.

4. Glutelin

Larut dalm asam dan basa encer, tetapi tidak larut dalam pelarut netral. Contoh: gluten pada gandum dan oryzenin pada beras.

5. Prolanin

Larut dalam etanol 50-90% dan tidak larut dalam air. Protein ini banyak mengandung prolin dan asam glutamat serta banyak terdapat dalam serelia. Contoh: Zein pada jagung, gliadin pada gandum, dan koredein pada barley.

6. Skleroprotein

Tidak larut dalam air dan solvent netral dan tahan terdapat hidrolisis enzimatis. Contoh: kolagen, elastin, dan keratin.

7. Histon

Merupakan protein basa, karena mengandung lisin dan arginin. Bersifat larut dalam air dan akan tergumpalkan oleh ammonia.

8. Globulin

Globulin kaya akan arginin, triptophan, histidin tapi tidak mengandung isoleusin terdapat dalam darah.

Protein Majemuk

Protein majemuk terdiri atas bagian asam amino yang berikatan dengan bahan non protein misalnya lipid, asam nukleat, karbohidrat dan lain-lain.

§ Posferoprotein : mengandung gugus asam folat yang terikat pada gugus hidriksil dari serin dan theroin. Banyak terdapat pada susu dan kuning telur.

§ Lipoprotein : mengandung lipid asam lemak, listin. Sehingga mempunyai kapasitas sebagai zat pengemulsi yang baik, terdapat dalam telur, susu dan darah. dan Zn).

§ Nukleoprotein : kombinasi antara asam nukleat dan protein. Misal : musin pada air liur, ovomusin pada telur, nukoid pada serum.

§ Kromoprotein : kombinasi protein dengan gugus berfigmen yang biasanya mengandung unsur logam. Contoh : hemoglobin, myglobulin, chlorofil dan flavoprotein.

§ Metaloprotein : merupakan komplek utama anatara protein dan logam seperti halnya kromatorprotein. Contoh : feritrin (mengandung Fe), coalbumin (mengandung CO

PEMANFAATAN ASAM

AMINO

Pada dasarnya, asam amino

merupakan asam karboksilat yang

mempunyai gugus amino dan

terdapat sebagai komponen protein.

Fungsi asam amino secara umum bagitubuh :

ᴥ Meningkatkan massa otot, yaitumampu membentuk otot pada tubuhdan mencegah penyusutan otot tubuh.

ᴥ Meningkatkan hormon pertumbuhanyang berguna untuk membantumembentuk massa otot danmembantu proses pembakaran lemakmenjadi energi.

ᴥ Menyeimbangkan asam laktat didalamtubuh saat beraktivitas.

ᴥ Membantu pengobatan beberapapenyakit tertentu dalam tubuh

Pemanfaatan Asam Amino

Fungsi dan manfaat beberapa asamamino bagi tubuh, diantaranya :

ᴥ Glisina

fungsi : sebagai inhibitorneurotransmiter pada sistem sarafpusat dan merupakan asam aminopenting yang dibutuhkan oleh kelenjarprostat.

manfaat : glisina merupakan asamamino nonesensial yang dapatberfungsi untuk mencegah ataumengatasi hipertrofi atau pembesaranprostat jinak.

ᴥ Valina

fungsi : menggantikan posisi asamglutamat, asam amino lain yang hidrofilik(suka air) pada hemoglobin (sel darahmerah)

manfaat : merupakan asam aminoesensial bagi tubuh

ᴥ Leusina

fungsi : menjaga perombakan danpembentukan protein pada otot tubuh

manfaat : mutlak diperlukan dalamperkembangan anak-anak dan dalamkesetimbangan nitrogen bagi orangdewasa

ᴥ Isoleusina

fungsi : sebagai penyusun utamaprotein

manfaat: sebagai asam amino esensialbagi tubuh

ᴥ Serina

fungsi : membantu prosesmetabolisme tubuh dan sebagaipenyusun protein

manfaat: penyusun protein non-enzim,dan dapat menjelaskan gangguanakibat diabetes dari rantai sampingnyayang mengalami glikolisasi.

ᴥ Treonina

fungsi : menghasilkan fosfotreoninayang merupakan senyawa yangpenting dalam biosintesis metabolit

manfaat: merupakan asam aminoesensial bagi tubuh yang dibutuhkantubuh (secara gizi)

ᴥ Asam aspartat

fungsi : pembangkit neurotransmiterdi otak dan saraf otot

manfaat: menjaga daya tahan tubuhdari kepenatan

ᴥ Glutamina

fungsi : mengganti rantai sampinghidroksil asam glutamat dengan gugusfungsional amina, dan sebagai bahanbakar otak yang mengontrol kelebihanamonia .

manfaat: mengganti kerusakan ototdengan segera akibat latihan bebanberat.

ᴥ Lisina

fungsi : kerangka bagi niasin (vitaminB) dan sebagai penyusun protein.

manfaat: mengobati penyakit herpes

ᴥ Arginina

fungsi : pembangun protein yangcenderung bersifat basa.

manfaat: meningkatkan perkembangantubuh dan kondisi kesehatan

ᴥ Metionina

fungsi : penting dalam sintesa proteinyakni dalam menerjemahkan urutanbasa nitrogen di DNA menjadi RNA.

manfaat: sebagai asam amino pentingyang bersifat esensial

ᴥ Fenilalanina

fungsi : sebagai penghantar ataupenyampai pesan pada sistem saraf otakdan bahan baku bagi pembentukkatekolamin.

manfaat : menjaga keseimbanganosmotik sel

ᴥ Tirosina

fungsi : prekursor hormin toroksin dantriiodotoronin pada kelenjar tiroid, dansebagai pigmen kulit melanin.

manfaat : sebagai obat stimulan danpenenang yang efektif untukmeningkatkan kinerja mental dan fisikdibawah tekanan tanpa efek samping.

ᴥ Triptofan

fungsi : sebagai prekursor melatonon(hormon perangsang tidur), serotonin(suatu transmiter pada sistem saraf)dan niasin (suatu vitamin)

manfaat: penyusun protein yangbersifat esensial bagi tubuh manusia

Dan masih sangat banyak sekalimacam-macam asam amino besertafungsi dan manfaatnya bagi tubuh yangdapat ditemukan.

Defisiensi Asam Amino

• Pertumbuhan dan Masalah Pembangunan

Lysine juga secara tidak langsung membantu proses lemak menjadi energi dan menurunkan kolesterol. Individu yang gagal untuk mendapatkan cukup lisin dalam diet mereka mungkin mengalami pertumbuhan yang lambat, anemia, gangguan reproduksi, mual, pusing dan kehilangan nafsu makan.

• Peningkatan Risiko Penyakit

Cysteine sangat signifikan, karena tubuh Anda mengubah ini ke glutathione, yang merupakan antioksidan kuat yang membantu menetralkan dan mencegah kerusakan sel yang menyebabkan radikal bebas. Pengobatan Cysteine telah dikaitkan dengan insiden lebih rendah dari angina, influenza dan bronkitis kronis. Tanpa cukup sistein, bagaimanapun, kerentanan Anda terhadap penyakit meningkat

• Energi Lebih Rendah

Tirosin meningkatkan produksi tubuh Anda dari neurotransmiter , seperti dopamin dan epinefrin , yang dikenal untuk meningkatkan kemampuan kita untuk fokus secara mental . Tanpa jumlah yang cukup tirosin , Anda mungkin mulai merasa lelah lebih mudah dan kurang mampu berkonsentrasi .

PEMANFAATAN

PEPTIDA

Pada dasarnya peptida adalah

gabungan dua atau lebih asam

amino yang berikatan dengan

ikatan peptida

Fungsi atau manfaat dari beberapa

jenis peptida, yaitu :

ᴥ Sebagai hormon dan molekul signal

pada mikroorganisme yang secara

umum memiliki struktur linear

ᴥ Untuk memanipulasi kimia dalam

menghasilkan produk karena

strukturnya yang kompleks dan

memiliki banyak pengaturan yang

berbeda-beda.

ᴥ Sebagai hormon dan molekul

signal pada mikroorganisme yang

secara umum memiliki struktur

linear, namun bedanya dari

peptida ribosomal adalah peptida

ini tidak dihasilkan dari mRNA,

melainkan dari protein yang

didigesti dengan protease

spesifik.

ᴥ Peptida mampu membantu dalam

memperlancar proses

Penentuan Titik Isoelektrik

• Titik Isoelektrik adalah derajat keasamanatau pH ketika suatu makromolekul bermuatannol akibat bertambahnya proton atau kehilanganmuatan oleh reaksi asam-basa.

• Titik isolistrik adalah daerah pH tertentu dimanaprotein tidak mempunyai selisih muatan ataujumlah muatan positif dan negatifnya sama,sehingga tidak bergerak ketika diletakkan dalammedan listrik. Pada pH isolistrik, suatu proteinsangat mudah diendapkan karena pada saat itumuatan listriknya nol

• Sehingga titik isolistrik dan isoelektrik sama

saja, karena sama-sama muatannya nol.

• Titik isoelektrik

dapat ditentukan berdasarkan kekeruhan dan

endapan karena pada titik dekat isoelektrik

akan terjadi gaya tolak-

menolak elektrostatik yang menyebabkan

kelarutan minimum, sehingga terjadi kekeruhan.

• Setiap jenis protein memiliki titik isoelektrik yang

berbeda-beda. Pada titik isolistrik protein

mempunyai muatan positif dan negatif yang

sama, sehingga tidak bergerak ke arah

elektroda positif maupun negatif apabila

ditempatkan di antara kedua elektroda tersebut.

• Titik isolistrik protein mempunyai arti

penting karena pada umumnya sifat fisika

dan kimia erat hubungannya dengan pH

isolistrik ini.

• Pada pH di atas titik isolistrik protein

bermuatan negatif, sedangkan di bawah

titik isolistrik, protein bermuatan positif.

• Ionisasi protein dapat digambarkan

sebagai berikut:Protein (sebagaikation) <======> H+ + “Protein”

(zwitter

ion)

NH2- + “Protein” <======> Protein (anion)

(zwitter ion)

• Titik isoelektrik protein mempunyai arti

penting karena pada umumnya sifat fisika

dan kimia erat hubungannya dengan pH

isoelektrik ini.

• Pada pH di atas titik isoelektrik protein

bermuatan negatif, sedangkan di bawah

titik isoelektrik protein bermuatan positif .

(Murray, 2006).

• Inilah prinsip dari zwitter ion itu sendiri.

Titik Isolistrik Berbagai Protein :

Dalam larutan === Dissosiasi == COOH ----

COO- + H+

= NH3+ ---

NH2 + H+ Bentuk ionik dari Asam Amino====

R R R

I I I

NH3+ - C-COOH ==NH3

+ - C- COO-==== NH2 -

C-COOH-

I I I

H H H

-H+

-

H+

+H+ +H+

BENTUK

pH

Muatan

Migrasi

Kation

Suasana asam

+

Ke-katoda

Zwiterion

Isoelektri

0

Tidak

bergerak

Anion

Alkalis

-

Ke Anoda

Titik isoelektris pH suatu larutan asam amino /protein =

menunjukkan tidak adanya perpindahan medan listrik.

Dikenal

TITIK ISO

ELEKTRIK

Yaitu pH dimana jumlah muatan – yang disebabkan

kehilangan proton = jumlah muatan + karena

pertumbuhan proton

Penentuan : AH < ====== A- + H+

(A- ) (H+ )

Tetapan disosiasi: K = ------------------

AH

Apabila (A1) = (AH) === K =(H+) = ½ netralitas

=== pK = log 1/K’ = log K’

Umumnya pK gugus karboksil antara 2-3

pK gugus amino antara 9-10

pI = (pK1’ +pK2’)/2

Contoh: glisin pK1’ (-COO- ) = 2.34

pK2’ (NH3) = 9.79

pK’R (gugus R) = -

PI = 6.06

Alanin = 2.35

9.69

-

6.02

•Asam amino dalam air == gugus karboksilat

melepaskan ion H+, gugus amin menerima ion

H+

-COOH === -COO- + H+

- NH2 + H+ ==== - NH3+

Ditulis

Ion ampoter= zwitter ion

Dipengaruhi pH

Larutan asam amino dalam air

reaksi kimianya

•Dengan +basa = H2N-CH-

COO-

(dalam basa) I

R

•Dengan +Asam = +N3H-CH-

COOH

(dalam asam) R

Karena (OH-) > tinggi, sehingga mampu

mengikat ionH+ yang terdapat pada gugus

–NH3+

Karena ion H+ > , mampu berikatan

dengan ion COO- == gugus –COOH

Elektroforesis

Asam amino bergerak == elektroda berlawanan= supaya tidak bergerak atau

tetap harus dicapai titik ISOELEKTRIK

Isoelektrik

Alanin = 6.0, arginin = 10.76, Glisin = 5.97, Valin = 5.96 dll

MEKANISME PADA TITIK ISOELEKTRIK

Supaya terdapat keseimbangan antara bentuk asam amino sebagai ion

ampoter= anion dan kation

**Simbol kation A+

Bentuk ampoter =A

+H3N-CH-COOH === H+ + +H3-N-CH-COO-

I I

R R (Ion ampoter –A)

** Simbol Anio A-

+H3N-CH-COO- <====== H2-CH-COO- + H+

I I

R ion ampoter (A) R (Anion A)

Diubah == A+======AH+ +A dan A = A- +H+

•Tetapan keseimbangan K1 ==== K1 = (A)(H+) ===A+ = (A)(H+)

A K1• Tetapan keseimbangan K2 ==== K2= (A-)(H+) ===A- = (K2)(A)

A H+

TETAPAN ISOLISTRIK

(A+) = (A-)

== (A)(H+) = K2 (A) === (H+ )2 = K1 K2

(A)

K1 (H+)

(A)

(H+ )2 = K1K2

-2 Log (H+) = - Log K1- Log K2

2pH = pK1 +pK2

Titik isolistrik ==pH = ½ (pK1+pK2)

SUMBER BAHAN

PANGAN

NABATI & HEWANI

Bahan Makanan Sumber Protein

Nama Bahan Makanan Kadar Protein (%)

Daging Ayam 18,2

Daging Sapi 18,8

Telur Ayam 12,8

Susu Sapi Segar 3,2

Keju 22,8

Bandeng 20,0

Udang Segar 21,0

Kerang 8,0

Beras Tumbuk Merah 7,9

Pengertian Bahan Pangan

• Bahan pangan adalah bahan yang memungkinkan manusia tumbuh dan mampu memelihara tubuhnya serta berkembang biak. Manusia memerlukan bahan pangan untuk menunjang kelangsungan kehidupannya, misalnya untuk membangun sel-sel tubuh dan menjaga agar tubuh sehat dan berfungsi sebagaimana mestinya (Winarno, 1993).

• Secara garis besar, bahan pangan dapatdikelompokkan menjadi dua yaitu bahanpangan asal tumbuhan (nabati) dan bahanpangan asal hewan (hewani)

Pengertian Bahan Pangan Nabati

• Bahan pangan nabati adalah bahan-bahanmakanan yang berasal dari tanaman (bisaberupa akar, batang, dahan, daun, bunga, buah atau beberapa bagian dari tanamanbahkan keseluruhannya) atau bahanmakanan yang diolah dari bahan dasar daritanaman.

Bahan Makanan Yang MengandungProtein Nabati1. Kedelai termasuk tanaman polong-polongan yang menjadi bahan dasar pembuatan tahu, dan tempe. Kedelai mengandung kadar protein yang tinggi. Untuk mendapatkan asupan protein nabati dari kedelai, bisa dengan mengonsumsi produk olahannya, seperti tahu, tempe, dan susu kedelai.

2. Gandum

Gandum atau yang juga dikenal dengan terigu juga termasuk sumber protein nabati. Protein yang terdapat pada gandum terdiri dari asam amino esensial (protein yang tidak dapat dibentuk oleh tubuh) dan asam amino nonesensial. Gandum biasa digunakan sebagai bahan baku roti.

3. Kacang-kacangan

Berbagai jenis kacang-kacangan seperti kacang hijau, kacang tunggak, dan kacang merah bisa dikonsumsi untuk memenuhi kebutuhan asupan protein.

4. Brokoli

Sumber protein nabati berikutnya yaitu brokoli. Dengan mengonsumsi 100 kalori brokoli, maka tubuh akan mendapatkan asupan 7 gram protein dan 10 gram serat.

5. Bayam

Selain brokoli, sayuran yang juga mengandung protein adalah bayam. Bayam memang mengandung protein, namun tidak begitu banyak. Tetapi, bayam mengandung nutrisi lainnya yang penting untuk tubuh.

Pengertian Bahan Pangan Hewani

• Bahan pangan hewani merupakan bahan-bahan makanan yang berasal dari hewanatau olahan yang bahan dasarnya dari hasilhewan.

Adapun ragam makanan yang berperan sebagai sumber protein hewani ini, antara lain:

•

1. Daging merah atau dikenal dengan istilah red meat. Daging jenis ini bisaberupa daging sapi, daging kambing, daging babi, daging domba dansemua jenis daging binatang ternak dengan warna merah. Berdasarkanpenelitian ahli gizi, ditemukan fakta bahwa daging dengan warna merahmengandung protein yang melimpah. Selain itu, ia juga diketahuimenyimpan kebaikan dari senyawa lain yang ia kandung antara lain zatbesi heme yang mudah diserap tubuh, vitamin B12 dan masih banyak lagilainnya. Tak sedikit ahli yang berpendapat bahwa daging merahmerupakan sumber protein hewani terlengkap dan terbaik.

• 2. Daging putih atau dikenal juga dengan nama white meat ternyatamerupakan sumber protein hewani yang baik. Contoh daging putih yangpaling dekat dalam keseharian kita adalah daging ayam. Konsumsi dagingjenis ini juga dianjurkan meski harus dalam takaran yang tepat sebabselain kaya akan protein, daging putih ini juga diperkaya dengan lemak danjuga kolesterol.

3. Seafood juga merupakan salah satu sumber protein hewani yang baik.Yang terbaik adalah ikan, udang, cumi, kepiting dan lain-lain. Jika padadaging merah dan putih masih dijumpai lemak jahat dan juga kolesterol,maka pada daging ikan justru sebaliknya. Ia mengandung lemak yang baiksehingga tidak membahayakan tubuh. Selain ikan laut, ikan tawar jugamengandung protein yang baik. Dan, tahukah Anda bahwa ikan teri yangsering dianggap sebagai makanan kasta bawah justru mengandung proteinyang melimpah.

4. Susu hewani merupakan sumber protein yang baik. Mudah diserap tubuhsehingga sangat baik dikonsumsi mereka yang sedang dalam prosespemulihan atau juga bagi anak-anak yang masih ada dalam tahappertumbuhan. Susu ini bisa diolah menjadi beberapa komponen makananlain seperti keju dan juga yoghurt, keduanya juga merupakan sumberprotein hewani yang baik, sama seperti susu.

5. Telur juga harus dimasukkan ke dalam daftar makanan yang berperansebagai sumber protein hewani. Susu baik dikonsumsi mereka yang inginmembentuk massa otot. Kandungan proteinnya yang tinggi dan mudahdiserap tubuh akan membantu program pembentukan dan penambahanmassa otot.

Perbedaan Bahan Pangan Hewani Bahan Pangan Nabati

Asal Protein hewani merupakanasupan nutrisi proteinyang berasal dari konsumsihewan atau produkolahannya

Protein nabati merupakanasupan nutrisi proteinyang berasal dari konsumsitanaman atau berbagaijenis olahannya.

Kandungan Protein hewani merupakanprotein lengkap, yaituprotein yang mengandungsemua jenis asam aminoesensial yang berumlahsembilan buah

Protein nabati merupakanprotein yang tidak lengkap,yaitu protein yang hanyamengandung beberapaasam amino esensial,

Sifat protein hewani merupakanikatan asam amino denganrantai panjang

protein nabati sebagianbesar merupakan ikatanasam amino dengan rantaipendek