Kimia Organik#8 Semester Gasal 2014/2015

ProteinProtein adalah makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50% berat kering sel.Molekul yg sangat vital untuk organisme terdapt di semua selPolimer disusun oleh 20 mcm asam amino standarRantai asam amino dihubungkan dg iktn kovalen yg spesifikStruktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan asam aminoSifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino penyusunnya

Fungsi ProteinReaksi kimia enzymesImmune system antibodiesMechanical structure tendonsGeneration of force musclesNerve conduction ion channelsVision eye lens. . . and much more!

Asam Aminomerupakan unit penyusun protein Struktur: satu atom C sentral yang mengikat secara kovalent: gugus amino, gugus karboksil, satu atom H dan rantai samping (gugus R)

Pengertian asam aminoDari rumus di atas, maka pengertian asam amino: Asam karboksilat yang mempunyai gugus amina yaitu H2N pada atom karbon dari posisi gugus COOH sebagai komponen penyusun proteinAtom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino.

Gugus R rantai samping yang berbeda-beda pada setiap jenis asam amino Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:-. Struktur-. Ukuran -. Muatan elektrik-. Sifat kelarutan di dalam air

Asam amino standarAsam amino yang menyusun protein organisme ada 20 macam disebut sebagai asam amino standarDiketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidaseSelenenosistein mempy kode genetik: UGA biasa utk stop kodon tjd pd mRNA dgn struktur 2nd yg banyak.

Klasifikasi Asam aminoDiklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasiAROMATIKPOLARACIDIC (-)BASIC (+)NON POLAR

Asam amino non polarMemiliki gugus R alifatik Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolinBersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile (I) biasa terdapat di bagian dlm protein.Prolin berbeda dgn a.a siklis. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid

Asam amino polarMemiliki gugus R yang tidak bermuatanSerin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutaminBersifat hidrofilik mudah larut dalam airCenderung terdapat di bagian luar proteinSistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide (-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)

Asam amino dengan gugus R aromatik Fenilalanin, tirosin dan triptofanBersifat relatif non polar hidrofobik Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg hidrofobikTirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indolSehingga mampu membentuk ikatan hidrogen penting untuk menentukan struktur ensimAsam amino aromatik mampu menyerap sinar UV 280 nm sering digunakan utk menentukan kadar protein

Asam amino dengan gugus R bermuatan positifLisin, arginin, dan histidinMempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnyaBersifat polar terletak di permukaan protein dapat mengikat air.Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus imidazol) dibanding lisin gugus aminoarginin gugus guanidinoKrn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis sering berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran proton

Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif

Aspartat dan glutamatMempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7

Asam amino non standarMerupakan asam amino diluar 20 mcm as. Amino standar Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein.Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel

modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase

modifikasi prolin dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin hidroksilase. Ditemukan pada kolagen untuk menstabilkan strukturDari modifikasi Glu oleh vit K. karboksi glutamat mampu mengikat Ca penting utk penjendalan darah. Ditemukan pd protein protombin

Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakaridaBeberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

KARBOHIDRAT*

Biomolekul yang paling banyak ditemukan di alamDari namanya molekul yang terdiri dari carbon (C) dan hydrate (air H2O)Mempunyai rumus molekul (CH2O)n untuk monosakaridaDisintesis dari CO2 dan H2O dlm proses fotosintesisDikenal juga sebagai sakarida

*

KlasifikasiBerdasar kompleksitasnya, dapat dibagi menjadi 3 golonganMonosakarida karbohidrat tunggalOligosakarida karbohidrat yg tersusun dr bbrp monosakaridaPolisakarida karbohidrat yang tersusun dr lebih dari 10 monosakarida*

*

FungsiDidalam organisme memiliki berbagai peranan:Simpanan energi, bahan bakar dan senyawa antara metabolisme Pati, glikogen dgn cepat dpt diubah mjd glukosaBagian dr kerangka struktural pembentuk RNA dan DNA gula ribosa dan deoksiribosaElemen struktural pd dinding sel tanaman, bakteri & eksoskleleton Arthropoda polisakaridaIdentitas sel berikatan dgn protein atau lipid dan berfungsi dlm proses pengenalan antar sel (cell-cell recognition) oligosakarida*tri rini nuringtyas - Fakultas Biologi UGM

MonosakaridaGula paling sederhanaRumus molekul (CH2O)nTerdapat dalam 2 bentukAldosaKetosaMonosakarida plg sederhana mempy jumlah karbon 3 gliseraldehid dan dihidroksiasetonMonosakarida yang paling umum adalah heksosaDi alam biasa terdapat dlm konformasi D*

Monokarida dapat dikelompokkan berdasar jumlah carbon penyusunnya :

*

nCategory3Triose4Tetrose5Pentose6Hexose7Heptose8Octose

Gliseraldehid dan proyeksi Fischer Gula aldehid dengan 3 karbonTerdapat dalam 2 stereoisomer / mirror images

Ketotriosa(dihidroksiaseton)L*

Pembentukan aldosa 4 karbon*

Pembentukan monosakarida 5 karbon*

Pembentukan monosakarida 6 karbon*

*

Ketosa*

StereoisomerPengaturan 3D atom-atom dalam molekul yang merupakan bayangan kaca antara satu dengan yang lainMolekul-molekul dengan sifat tersebut ENANTIOMERD dan L berdasar kemampuannya dalam memutar bidang polarisasi ke kiri atau ke kanan*

DiastereoisomersC chiral membtk stereoisomerMolekul yang memiliki stereoisomer mempunyai formula dan struktur yg sama tapi berbeda dalam pengaturan 3D atom2nya Monosakarida dengan atom C asimetris, mempunyai banyak konfigurasi 3 dimensiSecara umum dengan C chiral m maka memiliki konfigurasi 3 D sebanyak 2mStereoisomer yang bukan mrpkn bayangan cerminnya diastereoisomer.

*

Pembentukan cincin piranosa dari heksosa*

Pembentukan cincin furanosa*

*

Ingat. ANOMER!!!Mutarotasi pd D glukopiranosa

Kemungkinan orientasi gugus -OH*

Konformasi apa?*

Konformasi kursi dan kapalCincin piranosa tdpt dlm konformasi: Kursi KapalAtom2 dlm cincin piranosa mempy 2 orientasi: axial equatorial*

Most common monosacharides*

Glukosa:Terdapat di dlm darah, sumber ATP dlm respirasi seluler Tersimpan dlm btk polimer: pati dan glikogenStruktural : selulosaGalaktosa:Dikenal sebagai gula dalam susu dan yoghurt sebagai bagian dr laktosaTerdapat dlm polimer sbg agar

Fruktosa :Gula dalam madu dan buah-buahanJuga berasal dari hasil hidrolisis sukrosa

*

TrehalosaLaktosaMaltosaSukrosaGentiobiosaCellobiosaArabinosaGalaktosaRibosaTallosaMannosaGlukosaOLIGOSAKARIDA ???*

OligosakaridaIkatan glikosida antar monosakarida akan membentuk oligosakarida dan polisakaridaOligosakarida yg paling sederhana DisakaridaIkatan alphaDlm proses penggabungan 2 monomer tst H2O akan dibebaskanC12H22O11 = 2 C6H12O6 H2O

*

Ikatan glikosida terbentuk dari eliminasi air antara gugus hidroksil dari suatu monosakarida berbentuk siklis dengan gugus hidroksil senyawa yang lain.*

IKATAN BETA*

Sifat penciri suatu disakaridaMonomer gula penyusunnya dan stereo-konfigurasinyaKarbon yang terlibat dalam membtk ikatanUrutan unit monomernya, apabila terdiri dari monosakarida yg berbedaKonfigurasi anomerik gugus OH pada C no. 1 dari setiap unit penyusunnya.*

*

*

Gula tidak mereduksiGula mereduksi : gula yg mempunyai gugus keton atau aldehid shg mampu mereduksi ion Cu2+ mjd Cu+*

Most common disacharides*

Maltosa :hasil hidrolisis patit.d 2 glukosa yg terikat dgn ikatan 1-4Hidrolisis maltase

Sukrosa :Dikenal sebagai gula meja diperoleh dr tebu dan beet t.d. glukosa dan fruktosa yang terikat dgn cara C1 glu - C2 fru Hidrolisis sukrase / invertaseLaktosa :Dikenal sebagai gula susut.d galaktosa dan glukosa yg terikat dgn cara C1 gal C4 glu Hidrolisis laktase / galaktosidase

PolisakaridaMerupakan polimer unit monosakaridaUnit monomer bisa : homopolisakarida heteropolisakarida Berbeda antara satu dgn yg lain pada unit penyusunnya, ikatan yg menghubungkan, rantai cabang yg terbentuk*

Common polysacharides*

PolysaccharideGlycogenCelluloseChitin

AmylopectinAmyloseMonomericD-GlucoseD-GlucoseN-Acetyl-D-glucosamineD-GlucoseD-GlucoseLinkages 16 branches 14 14

16 branches 1 4

PatiMerupakan polimer glukosaTerdiri dari 2 macam polisakarida Amilosa tidak bercabang Amilopektin byk cabang C 1-6 setiap 10-30 residu Hidrolisis amilase (endoglikosidase)Tidak larut dalam air, sehingga byk digunakan sbg bentuk simpanan karbohidrat pd tnman.*

Enable to react with iodine*

GlikogenPolimer glukosa dengan struktur yg mirip dgn amilopektin tp byk cabang (setiap 8 residu) dan lebih pendek

Terdapat di hewan sebagai bentuk simpanan karbohidrat ktk dibutuhkan energi dipecah mjd glukosa glicogenolisisTersimpan dlm hati dan otot

*

*

SellulosaStruktural karbohidrat utama pada tumbuhan berkayu dan berseratPolimer D-glukosa linear dgn iktn 14Dengan iktn tersebut menyebabkan mempy karakter yg sangat berbeda dgn amilosaBentuk spt fiber / serat lurus dan memanjangSetiap residu glukosa membtk pita yang antr satu dgn yg lain saling berputar 180 *

KitinMerupakan polimer N-asetil D glukosaminTerhubung dengan ikatan 14 , sehingga memiliki struktur yg mirip dengan selulosa kecuali pada gugus OH atom C 2 diganti dengan gugus amino yg terasilasiTerdistribusi luas di banyak organisme terutama menyusun eksoskeleton bbrp moluska dan artropoda

*

Structural polysacharides*

*

heterosakarida yg berulang dan mengandung derivat gula amino apakah itu glukosamin atau galaktosamin.pada setiap unit penyusunnya tersebut selalu bermuatan negatif krn adanya gugus karboksilat dan sulfatMajor glukosamine a.l. : dermatan sulfat, kondroitin sulfat, heparan sulfat, keratan sulfat, heparin, hyaluronate

Glikosaminoglikan*

Kondroitin sulfatdermatan sulfatHeparinHyaluronat*

Oligosakarida dan Polisakarida sbg marker sel*

Struktur karbohidrat bervariasi pada permukaan sel pentingBerperan sebagai sisi untuk interaksi antar sel dan dengan lingkungannyaLektin protein mengikat spesifik karbohidrat, banyak terdapat di hewan, tumbuhan, dan mikroorganismeFungsi lektin beragam, beberapa belum pastiPada tumbuhan tidak jelas

*

Beberapa berperan sebagai insektisida contoh minyak kastorBakteria contoh E.coli mampu menempel pada sel epitelial usus halus karena lektin E.coli mampu mengenali target oligosakarida yang terdapat pada usus halus tsb

Selectins bind immune-system cells to the sites of injury in the inflammatory responseSelectins Mediate Cell-Cell Interactions. The scanning electron micrograph shows lymphocytes adhering to the endothelial lining of a lymph node.*

Structure of a Part of Influenza hemagglutininThe ability of viruses to infect specific cell types is dictated in part by the ability of these viruses to bind to particular structures or receptors on the surfaces of cells.

influenza virus recognizes sialic acid residues present on cell-surface glycoproteins. The viral protein that bindsto these sugars is called hemagglutinin*

Structures of A, B, and O Oligosaccharide Antigens. Fuc, fucose; Gal, galactose;GalNAc, N-acetylgalactosamine; GlcNAc, N-acetylglucosamine.*

Daftar PustakaMathews, van Holde and Ahern. 2000. Biochemistry, 3rd edition. Benjamin/Cummings. San Fransisco. 278-310Lehninger. Principle of Biochemistry. 4th edition. 238-271Berg, J.M., Tymoczko, J.L., and Stryer, L. Biochemistry. 5th edition. Freeman and Co. 453-487*

*