bahasan dari fessenden.doc

8/20/2019 bahasan dari fessenden.doc

1/22

BAB I

PENDAHULUAN

I. A Latar Belakang

Asam amino adalah senyawa yang memiliki gugus amino (-NH2) dan asam karboksilat

(-CO2H) pada molekul yang sama. Tetapi bagi kimiawan istilah ini biasanya diartikan sebagai

asam amino yang terbentuk dan digunakan dalam makhluk hidup. !ab ini dimulai dengan

membahas struktur dan kimia asam amino alami.

"emudian akan kita lihat bagaimana kombinasi asam amino alami membentuk molekul

besar (peptida) dan molekul yang lebih besar lagi (protein). #elain itu akan disinggung pula

beberapa peptida dan protein penting yang men$elaskan hubungan antara struktur molekul dan

%ungsi %aali.

I. B Tujuan Penulisan

Adapun tu$uan yang ingin di&apai dalam tugas makalah ini adalah '

• Agar mengetahui perubahan yang ter$adi di sekitar kita

• ntuk lebih memahami lmu "imia Organik se&ara umum khususnya dalam materi

Asam Amino dan *eptida

• +ebih menyadari pentingnya pendidikan melatih kami dalam pembuatan-pembuatan

makalah se&ara kelompok sehingga men$adi bekal bagi masa yang akan datang.

• ntuk memenuhi syarat tugas dari mata kuliah "imia Organik pada semester dua oleh

dosen ,r. Tiah a&hmatiah .#i.Apt

Asam Amino & Peptida Page 1Farmasi 2013, ISTN


2/22

I. C Metode Penulisan

etode penulisan yang digunakan untuk penulisan makalah ini berdasarkan pada '

1. #tudi kepustakaan (Morryson and Boyd “Amino Acid and Proteins” Hal

2. #tudi kepustakaan ( Fessenden & Fessenden Kimia Organik Edisi Ketiga Jilid II Ba

!" “Asam Amino dan Protein # Hal $%$ $''

I. D Rumusan Masala

!erdasarkan keseluruhan ka$ian teoritis dan hasil #tudi yang kami rangkum pada uraian

latar belakang di atas maka permasalahan yang dapat kami tentukan dalam rumusan masalah

pada makalah ini seperti '

/. enentukan asam amino dan peptida.

2. embuat pemahaman tentang asam amino dan peptida.

I. E Batasan Masala

Adapun batasan masalah yang terdapat dalam makalah ini yaitu tentang asam amino(rantai samping ali%atik rantai samping hidrosiklik rantai samping aromatik rantai samping

asam dan basa rantai samping amida rantai samping mengandung belerang) stereoisomer ion

0witter titik isolistrik dan peptida.

BAB II



3/22

TIN!AUAN PU"TA#A

*rotein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam organisme hewan.

#esuai dengan peranan ini kata protein berasal dari kata 1unani )roteios* yang artinya

pertama3. *rotein adalah )oliamida* dan hidrolisis protein menghasilkan asam+asam amino,

O O

NHCHC NHCHC H2O H4 H2 NCHCO2H 4H2 NCHCO2H dst. kalor

5 5-.at. )rotein asam+asam amino

Hanya dua puluh asam amino yang la0im di$umpai dalam protein tumbuhan dan hewan

namun kedua puluh asam amino ini dapat digabungkan menurut berbagai ma&am &ara. *ertama-

tama akan dibahas asam amino kemudian bagaimana kombinasi asam-asam ini dapat

menghasilkan produk yang begitu beranekaragam.

II. A "truktur Asam Amino

Asam-asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam /+aminokaroksilat, 6ariasi

dalam struktur monomer-monomer ini ter$adi dalam rantai samping.

CO2H0.g.s /+amino

H2 N C H 1ariasi str.kt.r ter2adi dalam rantai sam)ing

Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H2 NCH2CO2H) yang disebut glisina

(glycine* yang tidak memiliki rantai samping dan karena itu tidak mengandung satu karbon

kiral. #emua asam amino lain memiliki rantai samping dan karena itu karbon 7-nya bersi%at

kiral. Asam amino yang berasal dari protein termasuk dalam deret-+ 8 artinya gugus-gugus di



4/22

sekeliling karbon 7 mempunyai kon%igurasi yang sama seperti dalam +-gliseraldehida. (9akta

yang menarik adalah bahwa asam 7-amino rasemik ditemui dalam meteorit berkarbon tertentu).

CHO CO2H HO C H H2 N C H

CH2OH +-gliseraldehida s.at. asam 3+amino

Asam amino tidak selalu bersi%at seperti senyawa-senyawa organik. isalnya titik

lelehnya di atas 2::oC sedangkan kebanyakan senyawa organik dengan bobot molekul sekitar

itu berupa &airan pada temperatur kamar. Asam amino larut dalam air dan pelarut polar lain

tetapi tidak larut dalam pelarut nonpolar seperti dietil eter atau ben0ena. Asam amino mempunyai

momen dipol yang besar. ;uga mereka kurang bersi%at asam dibandingkan sebagian besar asam

karboksilat dan kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

CO2H

CO2H NH2 H2 NCH p K a 4 5 6 p K 4 5 7 p Ka 4 5 /: p K < 5 /2

engapa asam amino menun$ukkan si%at-si%at yang tak biasa ini= "arena suatu asam

amino mengandung suatu gugus amino yang bersi%at basa dan gugus karboksil yang bersi%at

asam dalam molekul yang sama. #uatu asam amino mengalami reaksi asam-basa internal yang

menghasilkan suatu ion di$olar% yang $uga disebut &'itterion (dari kata ;erman 89itter*

“:irida”). "arena ter$adinya muatan ion suatu asam amino mempunyai banyak si%at garam.

Tambahan pula p K a suatu asam amino bukanlah p K a dari gugus 8 CO2H melainkan dari gugus



5/22

-- NH> 4 . p K bukan dari gugus amino yang bersi%at basa melainkan dari gugus 8 CO 2 yang

bersi%at basa sangat lemah.

CO2H CO2-

H2 N C H H> N4 C H

s.at. ion di)olar

TABEL ().( Asam Amino *ang la&im terda$at dalam $rotein

Nama "ingkatan "trukturalanina ala CH>CHCO2H

NH2

arginina? Arg H2 NCNHCH2CH2CH2CHCO2H

NH NH2

asparagina Asn O

H2 NCCH2CHCO2H NH2

asam aspartat Asp HO2CCH2CHCO2H

NH2

sisteina(cysteine

Cys H#CH2CHCO2H

NH2

asam glutamat glu HO2CCH2CH2CHCO2H NH2

glutamina gln O

H2 NCCH2CH2CHCO2H



6/22

CH2CHCO2H

NH2

glisina gly CH2CO2H

NH2

histidina? his

NH2

isoleusina? ile CH>

CH>CH2CHCHCO2H

NH2

leusina? leu (CH>)2CHCH2CHCO2H

NH2

lisina? lys H2 NCH2CH2CH2CH2CHCO2H

NH2

metionina? met CH>#CH2CH2CHCO2H

NH2

%enilalanina? phe

CH2CHCO2H

NH2

prolina pro

CO2H

serina ser HOCH2CHCO2H

NH2

treonina? thr OH

CH>CHCHCO2H



7/22

NH2

tripto%an? try CH2CHCO2H

NH2

NH

Tirosina(tyrosine

tyr

HO CH2CHCO2H

NH2

@alina? @al (CH>)2CHCHCO2H

NH2

?Asam amino esensial

Tabel /./ memaparkan da%tar lengkap kedua puluh asam amino yang la0im terdapat

dalam protein. eskipun asam-asam amino berbeda dalam bentuk ion-ion dipolar (H˂ > N4

CH˗˗ 2CO2-) struktur-struktur mereka biasanya diwakili oleh bentuk non ioniknya

(H2 NCH2CO2H) seperti ditun$ukkan dalam tabel itu . #ingkatan nama asam amino itu $uga˃

dimasukkan dalam tabel ini. *enggunaan singkatan ini akan dibahas nanti dalam bab ini.

II. B Asam amino esensial

!eberapa asam amino dapat disintesis oleh suatu organisme dari 'persediaan3 senyawa

organiknya. #atu &ara sintesis sema&am itu adalah pengubahan suatu asam amino yang terdapat

berlebih men$adi asam amino yang diinginkan oleh suatu reaksi transaminasi. ekanisme

untuk reaksi ini dipaparkan dalam #ub-!ab //.B



8/22


9/22

tidak akan menumpuk asam %enilpiru@at se&ara berlebihan dalam otak yang menimbulkan

keterbelakangan mental.

%enilalanina CO2H

hidroksilaseCO2H H2 NCH

H2 NCH CH OH

CH2 tirosina

%enilalanina dalam penderita CO2H *"

O C

CH2

asam %enilpiru@at

II. C Pentingn*a struktur rantaisam$ing

!agaimana polimer yang tersusun dari dua puluh asam amino yang mirip satu sama lain

itu dapat mempunyai anekaragam si%at= #ebagian $awabannya terletak pada si%at dasar rantai

samping dalam asam-asam amino itu. *erhatikan dalam Tabel /./ bahwa beberapa asam aminomempunyai rantai samping yang mengandung gugus karboksil senyawa ini dikelompokkan

sebagian asam amino asam. Asam amino yang mengandung rantai samping dengan gugus

amino dikelompokkan sebagai asam amino /asa. antai samping asam dan basa ini membantu

menetapkan struktur dan kereakti@an protein dalam mana mereka terdapat. #isa asam amino

dikelompokkan sebagai asam amino netral. antai samping asam amino netral $uga penting.

isalnya beberapa rantai samping mengandung - OH -#H atau gugus polar lain yang dapat

berikatan-hidrogen yang akan berperanan penting dalam struktur protein keseluruhan.

CO2H CO2H CO2H CO2H

H2 NCH H2 NCH H2 NCH H2 NCH



10/22

CH2CH2CO2H (CH2)D NH2 CH(CH>)2 CH2OH

asam glutamat lisina @alina serina

s.at. asam s.at. asam s.at. asam s.at. asam amino asam amino asa amino netral amino netral

dengan rantai dengan rantai

sam)ing non )olar sam)ing )olar

"arakter suatu protein berubah $ika suatu gugus asam karboksilat dalam suatu rantai

samping diubah men$adi amida. *erhatikan perbedaan dalam rantai-samping glutamina dan asam

glutamat.

CO2H CO2H

H2 NCH asam H2 NCH O netral* )olar

CH2CH2CO2H CH2CH2CNH2

asam glutamat glutamina

antai samping tiol dalam sisteina memainkan peranan yang unik dalam struktur protein.

Tiol dapat bereaksi kopling oksidati% untuk menghasilkan disul%ida (#ub-!ab E./B). "opling

antara dua satuan sisteina ini menghasilkan suatu asam amino baru yang disebut sistina danmemberikan &ara hubungan-silang rantai-rantai protein. *engeritingan rambut3 ()ermanent

9a1e melibatkan pemutusan beberapa hubungan-silang #-# yang baru dalam posisi lain dari

rantai protein.

O O Frantai protein pertama ' NHCHC NHCHC

CH2#H CH2 GO # :..ngan+silang

GH antara rantai #

CH2#H CH2



11/22

rantai protein kedua ' NHCHC NHCHC F F O O

*entingnya rantai samping asam amino digambarkan oleh suatu penyakit yang dikenal

dengan sebutan anemia selsa/it (sickle+cell anemia. !eda antara hemoglobin normal dan

hemoglobin sel sabit ialah bahwa suatu molekul protein terdiri dari /DB satuan asam amino satu

satuan tunggal telah diubah dari asam glutamat (dengan suatu rantai samping asam) men$adi

@alina (dengan rantai samping nonpolar). Ialat ke&il dalam proteinnya ini menyebabkan

hemoglobin tersebut kurang larut dan dengan demikian kurang mampu men$alankan tugas

mengangkut oksigen ke sel-sel tubuh seperti telah digariskan.

II.D "intesis Asam Amino

Asam amino biasa merupakan senyawa yang agak sederhana dan sintesis &ampuran

rasemik dari kebanyakan asam amino ini dapat di&apai dengan teknik-teknik standar. Campuran

rasemik kemudian dapat dipisahkan untuk menghasilkan asam amino enantiomer murni.

"intesis "tre0ker dari asam amino yang dikembangkan dalam tahun /JK: merupakan rentetan

dua-tahap. Tahap pertama ialah reaksi antara suatu aldehida dan suatu &ampuran amonia dan

HCN untuk menghasilkan suatu aminonitril. Hidrolisis aminonitril itu menghasilkan asam

amino.

>a:an ! ;

O OH NH2

1 NH> L H2O HCN

CH>CH CH>CHNH2 CH>CH M NH CH>CHCN asetaldehida 2-aminopropananitril

>a:a) ? ;

NH2 NH2 (/) H2O H4

CH>CHCN (2) netralkan CH>CHCO2H () (#)-alanina (B:)



12/22

;alur sintetik lain menu$u asam amino ialah dengan aminasi suatu asam 2alo dengan

amonia berlebih. (*erlu digunakan NH> berlebih untuk menetralkan asam dan meminimalkan

alkilasi-berlebih. +ihat #ub-!ab /K.KA).

!r NH2 (/) NH> berlebih(CH>)2CHCHCO2H (2) netralkan (CH>)2CHCHCO2H 4 NHD!r () (#)-@alina (DJ)

"intesis +talimida 3a/riel (#ub-!ab /K.KA) merupakan $alur yang lebih bagus sekali

menu$u asam amino. "euntungan sintesis ini terhadap aminasi langsung ialah bahwa tidak ter$adi

alkilasi-berlebih.

) H2O H4kalor

"intesis "tre0ker 4 O NH2 F (/) NH> - H2OCH (2) HCN CHCO2H

(>) H2O H4

Aminasi Redukti+ 4

O NH2 F H2 NH> *dCCO2H CHCO2H



13/22

Aminasi redukti+ suatu asam 7-keto merupakan suatu prosedur lain untuk memperoleh

asam amino rasemat. (ngat gugus karboksil tidak mudah direduksi).

O NH2 1 H2 NH> *d CH>CCO2H CH>CHCO2H s.at. asam /+keto (4) dalam sebuah molekul. Oleh karena itu asam amino bersi%at am+oter 4 asam

ini dapat bereaksi dengan asam apapun dengan basa masing-masing dengan menghasilkan suatu

kation atau suatu anion.

@alam asam ; CO2- CO2H

H> N4 LCLH 4 H4 H> N4 LCL H

s.at. kation

@alam asa ; CO2- CO2-

..

H> N4 LCLH 4 OH- H> NLCL H 4 H2O

H s.at. anion

>itik isolistrik, ungkin orang mengira larutan berair dari apa yang disebut asam amino

netral betul-betul bersi%at netral. Namun larutan berair dari asam amino netral ini bersi%at agak



14/22

asam karena keasaman gugus 8NH>4 lebih kuat daripada kebasaan gugus 8CO2-. Akibat

perbedaan dalam keasaman dan kebasaan ini adalah bahwa suatu larutan berair alanina

mengandung lebih banyak anion asam amino daripada kation. ,apat kita katakan bahwa alanina

mengemban m.atan negati= netto dalam larutan berair.

Pada )H '* alanina mengeman m.atan negati= netto ;

Basa lei: lema: CO2- CO2-

H> N4 LCL H 4 H2O H2 N LCL H 4 H>O4

Asam lei: k.at CH> CH> tak erm.atan netto m.atan negati= netto

;ika sedikit HCl atau asam lain ditambahkan ke dalam larutan alanina kesetimbangan

asam-basa bergeser sedemikian rupa sehingga muatan netto pada ion alanina men$adi nol. *ada

pH di mana suatu asam tidak mengemban muatan ion netto dide%inisikan sebagai titik isolistrik

dari asam amino tersebut. Titik isolistrik alanina adalah B:.

Pada )H %* alanina tidak mengeman m.atan netto ;

CO2- CO2-

H2 NLCL H 4 H>O4 H> N4 LC L H

CH> CH>

Titik isolistrik dapat ditentukan dengan elektro+oresis (electro):oresis suatu proses

untuk mengukur migrasi ion dalam suatu medan listrik. *roses ini dilakukan dengan menaruh

larutan suatu asam amino berair pada suatu adsorben antara sepasang elektroda. ,alam sel ini

anion bermigrasi ke arah elektroda positi% dan kation ke arah elektroda negati%. ;ika alanina atau

asam amino netral lain dilarutkan dalam air biasa ternyata terdapat migrasi netto ion asam amino


₋

-

-

-

+

+


15/22

ke arah elektroda positi%. *ada titik isolistriknya suatu asam amino tidak menun$ukkan migrasi

netto ke arah elektroda maupun dalam suatu sel elektro%oresis.

CO2-

H2 NCH

CH>

Titik isolistrik dapat $uga ditetapkan dengan titrasi. Iambar /./ meun$ukkan kur@a

titrasi untuk titrasi kation bentuk dari glisina H> N4 -CH2CO2H dengan basa. *ada saat basa

ditambahkan ion yang terprotonkan sempurna diubah men$adi ion dipolar yang netral H > N4

-CH2CO2-. !ila separuh bentuk kation telah dinetralkan pH akan sama dengan p K ! untuk reaksi

itu.

5 5H> NCH2CO2H H> NCH2CO2- 4 H4

GH>NCH2CO2-

" / <5 5

!ila GH> NCH2CO2- < GH> NCH2CO2H K ! < GH4 dank arena itu p K ! < pH

"etika lebih banyak basa ditambahkan semua bentuk kation diubah men$adi ion dipolar

yang netral. pH pada saat ter$adinya hal ini adalah titik isolistrik (sekali lagi ru$uk Iambar /./).

dengan penambahan basa yang lebih banyak lagi ion dipolar diubah men$adi anion. *ada titik

tengah pH akan sama dengan p K ?.

5

H> NCH2CO2- H4 4 H2 NCH2CO2-



16/22


17/22


18/22

glutamina

NH2 O 1H2 NCCH2CH2CHCO2H

NH2 KBK

Asam 4 asam glutamat

asam aspartat

HO2CCH2CH2CHCO2H

NH2HO2CCH2CHCO2H

NH2

>22

2EE

Basa 4

lisina

arginina

H2 N(CH2)DCHCO2H

NH2H2 NCNH(CH2)>CHCO2H 1 NH NH2

ED

/:EB

O O O O 1 1 5 1 1CH>COCCH> 4 NH>CHCO2- CH>C NHCHCO2H 4 CH>COH

CH2CH(CH>)2 CH2CH(CH>)2 anhidrida asam asetat leusina - asetileusina (JK)

c. Reaksi dengan ninidrin

Asam-asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk produk yang disebut

.ng.


19/22

OH 5 H2 NCH

1 OH O

O O 1 O1

N 4 CH 4 CO2 4 H2: 1 1 O O

ngu uhemann (ir.+.ng.

Iambar /.2 meringkas reaksi-reaksi asam amino

II.7 Pe$tida

#uatu $e$tida ialah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau lebih. katan amida

antara suatu gugus 7-amino dari satu asam amino dan gugus karboksil dari asam amino laindisebut ikatan $e$tida. Contoh peptida berikut yang dibentuk dari alanina dan glisina disebut

alanilglisina* menggambarkan pembentukan suatu ikatan peptida.

H CHCO2H suatu asam amino terprotonkan

NH>

O OH- CHCO2- suatu amino karboksilat

CHCO- O O O NH2 F F F 4 NH> 5C Cl atau 5C OC5 CHCO2H suatu asam +asilkarboksilat

NHC5F

Oninhidrin ungu uhermann



20/22

3am/ar ().8 ingkasan reaksi asam-asam amino

ikatan )e)tida O O O O F F -H2: F FH2 NCHCOH 4 H2 NCH2COH H2 NCHC NHCH2COH

CH> CH>alanina glisina alanilglisina

s.at. di)e)tida

Tiap asam amino dalam suatu molekul peptida disebut suatu satuan (.nit atau suatu residu.

Alanilglisina mempunyai dua residu ' residu alanina dan residu glisina. !ergantung pada

banyaknya satuan asam amino dalam molekul itu maka suatu peptida diru$uk sebagai di$e$tida

(dua satuan) suatu tri$e$tida (tiga satuan) dan seterusnya. #uatu $oli$e$tida ialah suatu

peptidadengan banyak sekali residu asam amino. Apa perbedaan suatu polipeptida dan suatu

protein= #ebenarnya tidak ada. "eduanya adalah poliamida dengan residu asam amino kurang

dari K: dikelompokkan sebagai suatu peptida sedangkan poliamida yang lebih besar dianggap

sebagai protein.

,alam dipeptida alanilglisina itu residu alanina memiliki gugus amino bebas dan satuan glisina

mempunyai suatu gugus karboksil bebas. Namun alanina dan glisina dapat digabungkan dengan

&ara lain untuk membentuk glisilalanina* dalam mana glisina mempunyai gugus amino bebas

dan alanina mempunyai gugus karboksil bebas.

@.a di)e)tida yang erlainan dari alanina dan glisina ;

O O O O F F F F H2 NCHC NHCH2COH H2 NCH2C NHCHCOH

CH> CH>



21/22

alanilglisina glisilalanina

akin banyak residu asam amino dalam suatu peptida makin banyak kemungkinan strukturnya. Ilisina

dan alanina dapat digabungkan dalam dua &ara. ,alam suatu tripeptida tiga asam amino dapat digabung

menurut enam &ara yang berbeda. #epuluh asam amino berlainan dapat menghasilkan lebih dari empat

trilyun (/:/2) dekapeptida.

ntuk tu$uan pembahasan diperlukan untuk menyatakan peptida dengan &ara yang sistematik. Asam

amino dengan gugus amino bebas biasanya ditaruh pada u$ung kiri struktur itu. Asam amino ini disebut

asam amino N-ujung. Asam amino dengan gugus karboksil bebas ditaruh di u$ung kanan disebut asam

amino C-ujung. Nama peptida terdiri dari nama asam amino seperti pemun&ulannya dari kiri ke kanan

dimulai dari asam amino +u$ung.

+u$ung di kiri C+u$ung di kanan O O O

F F FH2 NCHC NHCHC NHCH2COH

CH> CH> OH

alaniltirosilglisina s.at. tri)e)tida

ntuk mudahnya dan $elasnya nama-nama asam amino sering disingkat. #ingkatan duapuluh

asam amino biasa telah dipaparkan dalam Tabel /./. dengan menggunakan nama singkatan

alaniltirosilglisina men$adi ala+tyr+gly,

II.3 Ikatan dalam Pe$tida

#uatu ikatan amida mempunyai karakter ikatan rangkap yang disebabkan oleh tumpang tindih

parsial orbital ) dari gugus karbonil dengan pasangan elektron menyendiri dari nitrogen.

. . .. O4 4O4 1 .. 5 C N C N



22/22

Asam Amino & Peptida Page 22

bahasan dari fessenden.doc

Documents