asam amino dan protein

Upload: yuliana

Post on 05-Jan-2016

230 views

Category:

Documents


0 download

DESCRIPTION

asam amino dan protein

TRANSCRIPT

  • Tri Rini Nuringtyas

  • PROTEINMolekul yg sangat vital untuk organisme terdapt di semua selPolimer disusun oleh 20 mcm asam amino standarRantai asam amino dihubungkan dg iktn kovalen yg spesifikStruktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan asam aminoSifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino penyusunnya

  • ASAM AMINOmerupakan unit penyusun protein Struktur: satu atom C sentral yang mengikat secara kovalent: gugus amino, gugus karboksil, satu atom H dan rantai samping (gugus R)

  • Gugus R rantai samping yang berbeda-beda pada setiap jenis asam amino Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:-. Struktur-. Ukuran -. Muatan elektrik-. Sifat kelarutan di dalam air

  • ASAM AMINO STANDARAsam amino yang menyusun protein organisme ada 20 macam disebut sebagai asam amino standarDiketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidaseSelenenosistein mempy kode genetik: UGA biasa utk stop kodon tjd pd mRNA dgn struktur 2nd yg banyak.

  • Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasiKLASIFIKASI ASAM AMINOAROMATIKPOLARACIDIC (-)BASIC (+)NON POLAR

  • Memiliki gugus R alifatik Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolinBersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile (I) biasa terdapat di bagian dlm protein.Prolin berbeda dgn a.a siklis. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipidASAM AMINO NON POLAR

  • Memiliki gugus R yang tidak bermuatanSerin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutaminBersifat hidrofilik mudah larut dalam airCenderung terdapat di bagian luar proteinSistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide (-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)ASAM AMINO POLAR

  • Fenilalanin, tirosin dan triptofanBersifat relatif non polar hidrofobik Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg hidrofobikTirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indolSehingga mampu membentuk ikatan hidrogen penting untuk menentukan struktur ensimAsam amino aromatik mampu menyerap sinar UV 280 nm sering digunakan utk menentukan kadar proteinASAM AMINO DENGAN GUGUS R AROMATIK

  • Lisin, arginin, dan histidinMempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnyaBersifat polar terletak di permukaan protein dapat mengikat air.Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus imidazol) dibanding lisin gugus aminoarginin gugus guanidinoKrn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis sering berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran protonASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN POSITIF

  • Aspartat dan glutamatMempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7

    ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF

  • ASAM AMINO NON STANDARMerupakan asam amino diluar 20 mcm as. Amino standar Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein.Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel

    modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase

  • modifikasi prolin dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin hidroksilase. Ditemukan pada kolagen untuk menstabilkan strukturDari modifikasi Glu oleh vit K. karboksi glutamat mampu mengikat Ca penting utk penjendalan darah. Ditemukan pd protein protombin

  • Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakaridaBeberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea)